生物物理复习题及答案

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1、2012年生物物理复习要点第一章 生物物理绪论1. 生物物理定义：用物理学的概念和方法对生命现象进行研究和讨论。1、把复杂的生命系统用物理学的概念尽可能的加以合理的简化，使复杂的生命运动尽可能的定量化、公式化，从而使生命科学由一门定性科学发展成一门定量科学. 研究内容：就是探索自然界中物质、能量和信息在生命系统中综合运动的规律。这三个量有组织、有秩序的活动是生命的基础。生物物理学：研究生命物质的运动规律3. 为什么学多年来“生物物理学”的确切定义一直是该学科领域认为不易回答的问题？第一，学科跨度大；第二，由于生物物理学家的专业背景及从事的工作不同，因而个人的看法和强调的重点也不同；第三，由于发

2、展迅猛，生物物理已经从单个的学科研究转变为多学科的互相沟通互相渗透各个学科之间难以划分，甚至各个学科之间的壁垒将会打破。4、在17-19世纪生物物理发展的早期，主要涉及哪些方面的零散研究？17世纪：Kircher描述生物发光现象；Borrelli出版“动物运动”，血液循环和鸟的运动。Da Vinci鸟的飞行动力学；Newton在“原理”中探索电与生物学的关系。18世纪：Galvani发现肌肉收缩与电刺激关系，Young提出光的波动学说和色散理论，同时研究眼的几何光学及心脏的流体动力学作用。那时为什么没能出现生物物理这门学科？一直到19世纪：Mayer首次提出光合作用是能量转换过程，生理过程能量

3、守恒。Helmholtz誉为早期生物物理学奠基人：肌肉收缩、神经脉冲传导、视觉、听觉等方面，热力学领域的贡献。杜布瓦-雷蒙德第一个制造出电流表，用以研究肌肉神经发现休止电位及动作电位。先决条件：1895年伦琴发现了x-射线，布拉格父子发现x-射线衍射定律。研究进展：大分子的结构确定：Bernal测定烟草花叶病毒的形态和大小。Perutz和Kendrew分析了血红蛋白和肌红蛋白的分子结构。Watson和Crick确定了DNA双螺旋结构：1953年英国剑桥大学；克里克、沃森和威尔金斯1962年，分享了诺贝尔医学和生理学奖。于是有了理论基础：相对论、量子力学、基本粒子理论、凝聚态、物理学、自动控制理

4、论和非平衡态热力学等。研究手段：各种衍射技术、光谱和波谱技术、激光技术。社会需求：核能的和平应用、超声、微波、激光和环境污染与人类健康的关系，生命过程的本质。6. 1934年薛定谔（Schrodinger）在其系列演讲“生命是什么？-活细胞的物理观”中，倡导用物理学的观点和方法研讨生命的奥秘。他在报告中提出了三个重要观点是什么？答：(1) 生命现象独有的热力学基础是不能完全用经典热力学定律来解释，并引进“负熵”概念来说明生命过程的有序性；(2) 遗传的物质基础是有机分子，生物遗传性状以密码形式通过染色体传递；(3) 生物体内存在量子跃迁现象，x-射线诱发突变就是证明。7. 近几十年来生物物理的

5、发展和现状说明了什么观点？学科交叉与融合是科学发展的必然趋势1、物理学在揭示生命奥妙方面具有不可估量的潜力； 2、生物物理学是物理学和生物学深入发展的必然结果； 3、生物物理学在生命科学中的作用越来越显著。第二章 生物物理的量子力学基础1. 热辐射：由于物体中的分子、原子受到激发而发射电磁波的现象称为热辐射。决定于物体温度的电磁辐射。平衡热辐射：辐射与吸收平衡，温度恒定。单色辐射强度：在单位时间内从物体表面单位面积上、单位波长间隔内所辐射出的能量。 绝对黑体：一种物质，在和辐射发生相互作用时，可以完全不考虑它对辐射的反射作用，从而能比较单纯地分析物质与辐射的相互作用，这样的理想模型就是绝对黑体

6、。 光电效应：光照射某些金属时能从表面释放出电子的效应，产生的电子称为光电子，由光电子形成的电流叫光电流，使电子逸出某种金属表面所需的功称为该种金属的逸出功。光量子：光可以看成是微粒光量子组成的粒子流,每个光子具有能量。光量子不能再分割，而只能整个地被吸收或产生出来。发射光谱：物体发光直接产生的光谱。连续光谱：炽热固体、液体、黑体;线状光谱(原子) ：彼此分立亮线,气体放电、火花电弧等。吸收光谱：连续谱通过物质时,有些谱线被吸收形成的暗线。两者都能反映物质特性及其内部组成结构-特征谱线最简单的原子发射光谱是氢原子光谱。 德布罗意假设：不仅辐射具有波粒二象性，而且一切实物粒子也具有波粒二象性。德

7、布罗波：德布罗意波为概率波（粒子波动性的统计解释）：粒子具有德布罗意物质波的表现，并不是意味存在某个实在的物理量的波动，而是表示粒子在空间分布具有几率性。表现粒子的波动性质的各种实验里得到波动图象只是表示粒子在空间分布的几率。海森伯测不准关系：微观粒子的空间位置要由概率波来描述，概率波只能给出粒子在各处出现的概率。任意时刻不具有确定的位置和确定的动量。经严格证明测不准关系应为：补充公式2. 基尔霍夫定律的内容：3. 什么是普朗克能量量子化假设？4. 光电效应表现出哪四个实验规律？光电效应中经典物理理论的困难是什么？1、饱和电流强度与入射光强度成正比。 2、光电子的初动能随入射光频率线性增加,与

8、光的强度无关。 3、对给定金属，存在一截止频率。 4、光电子是即时发射的。困难：1、电子的最大动能与入射光的强度无关，决定于光的频率，光的强度越大会导致更多的光电子发射，从而形成更大的光电流。于是，微弱的紫光比强的黄光会照射出具有更大动能的电子，尽管后者产生的光电子数目要多。按经典波动理论，入射光的强度越大，理应导致光电子具有更大的动能。2、当光照到金属表面时，光电流几乎同时（1ns）产生。经典理论预言：强度十分微弱的入射光，只要有充分长的时间延迟使得电子吸收足够的能量就可以逸出金属表面。5. 研究原子结构规律有哪两条途径？原子核式结构的缺陷是什么？玻尔原子理论有哪三个基本假设？玻尔原子理论有

9、何重要意义？途径：1、利用高能粒子轰击原子轰出未知粒子来研究(高能物理)； 2、通过在外界激发下，原子的发射光谱来研究光谱分析。缺陷：1、无法解释原子的稳定性。2、无法解释原子光谱的不连续性基本假设：1、定态假设:原子系统存在一系列不连续的能量状态，处于这些状态的原子中电子只能在一定的轨道上绕核作圆周运动，但不辐射能量。这些状态称为稳定状态，简称定态。对应的能量E1 ,E2 ,E3是不连续的。2、频率假设:原子从一较大能量En的定态向另一较低能量Ek的定态跃迁时，辐射一个光子原子，从较低能量Ek的定态向较大能量En的定态跃迁时，吸收一个光子。3、轨道角动量量子化假设意义：1、揭示了微观体系具有

10、量子化特征(规律),是原子物理发展史上一个重要的里程碑,对量子力学的建立起了巨大推进作用。2、提出“定态”,“能级”,“量子跃迁”等概念，在量子力学中仍很重要,具有极其深远的影响。第三章1.分子的性质有哪些因素决定？分子的性质由分子组成和结构决定的，而结构由存在于分子中的相互作用决定，因此研究分子中的化学键及分子间的作用力对于了解物质的性质和变化规律具有重要意义。 2.构型与构象的概念和区别；什么是分子构造？构型(configuration): 一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。构象(confo

11、rmation)：指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。区别： 构型与构型、构象与构象之间相互转化时是否需要共价键的断裂和重新形成； 是否会改变分子的光学活性； 构型是一个有机分子中各个原子(如碳、氢原子)特有的固定的空间排列；构象是一个基团(如甲基)的空间排布。分子构造(constitution)：是指分子中原子相互联结的方式和次序，过去长期以来称为分子结构(structure)，根据国际纯粹和应用化学联合会的建议，改为“构造”。 3.化学键按成键时电子运动状态的不同可分

12、为几种类型？分子间弱相互作用有哪些？离子键、共价键(包括共振键)和金属键三种基本类型。在这三种类型化学键中，以共价键相结合的化合物占已知化合物的90%以上。分子间的弱作用力：静电相互作用、范德华力、氢键、水化作用和疏水作用4.离子键的定义和特点 定义：当具有低电离势的原子外层电子被具有高电子亲和力的原子所俘获时形成的键称为离子键，即原子间通过正、负离子电性吸引互相作用所形成的化学键。离子键的特点：没有方向性、没有饱和性5.共价的定义和特点键测不准关系说明共价键的要点 原子和原子之间通过共有电子对而结合的化学键，叫共价键。 由于电子的微观属性，共价键的形成不能简单的用库仑静电相互作用来说明，只有

13、用量子力学处理，才能给出合理解释。测不准关系说明共价键的形成两个原子彼此接近时，电子位置不确定性增大；动量不确定性及最大可能动量减少；导致体系能量减少，结合能增强，因此原子结合。原子过分接进，电子可进入体积减少；使体系的动能以及能量增加；因此存在一个平衡距离，使体系能量最低最稳定。 6.阐述价键理论的要点现代价键理论简称VB法，又称为电子配对法，是以量子力学对氢分子系统的处理为基础发展起来的。（VB法） 两个原子自旋方向相反的单电子可以相互配对（两原子轨道重叠），形成稳定的共价键。 单电子配对形成共价键后，就不能再和其他原子中的单电子配对。所以，每个原子所能形成共价键的数目取决于该原子中的单电

14、子数目。这就是共价键的饱和性。 成键时，两原子轨道重叠愈多，两核间电子云愈密集，形成的共价键愈牢固，这称为原子轨道最大重叠原理。因此共价键具有方向性。7.什么是杂化轨道？8. 分子轨道理论的主要内容：分子轨道理论认为：(1) 分子中的电子不再从属于某一特定原子，而是在遍及整个分子的范围内运动，每个电子的运动状态可用波函数来描述，该称为分子轨道。2为分子中电子在空间某处的几率密度或电子云。(2)分子轨道由原子轨道 线性组合而成，分子轨道的数目与相互化合的原子的轨道数目相同。每个分子轨道i都有相应的能量Ei和图象。(3)分子轨道中电子的排布，也遵从原子轨道中电子排布的相同原则。(4)原子轨道线性组

15、合成分子轨道，应遵守如下三原则： i）能量相似原则：只有能量相近似的轨道才能有效组合成为分子轨道； ii）对称性匹配原则：只有对称性(的符号)相同的原子轨道才能有效组合成一个分子轨道； iii）最大重叠原则：只有当两个原子轨道的重叠区域较大时才能有效组合成分子轨道。9. s-s原子轨道一个原子的ns轨道与另一原子的ns轨道组合成两个分子轨道。反键轨道：电子云偏向两核外侧，核间稀疏，不能抵消两核间的斥力，体系能量较高。成键轨道：电子云在核间分布密集，对两核的吸引能够抵消两核间的斥力，能使分子的原子之间发生键合。p-p原子轨道有头碰头、肩并肩两种方式。10当两个原子轨道沿着键轴方向对称重叠时形成的

16、分子轨道称为轨道。在轨道上的电子称为电子，键：由电子形成的共价键称为键。原子轨道沿核间联线方向进行同号重叠(头碰头)。对称性相同的原子轨道形成-成键轨道，对称性不同的原子轨道形成*成键轨道。轨道：两个原子轨道以侧面发生平行重叠所形成的分子轨道称为轨道，具有两核连线的反对称面。其中，能量低的轨道称为成键轨道，能量高的轨道称为反键轨道。电子：在轨道上的电子称为电子，根据电子是一个、两个或三个，分别称为单电子键、键（即二电子键）和三电子键。一对电子和一对*电子由于没有净的能量降低效应，不能构成共价键。对称性相同的p轨道形成成键轨道。对称性不同的p轨道形成反键*轨道。键：原子轨道垂直核间联线并相互平行

17、进行同号重叠(肩并肩)。11. 诱导偶极子的概念；电相互作用有哪些类型 电场诱导作用-诱导偶极子以上讨论的相互作用，都涉及电荷的非对称分布，即正、负电荷的重心不重合，由于正负电荷吸引而在电场中储存能量。 正负电荷重心重合的中性分子或基团，在外电场的诱导下，亦会出现极化现象，从而形成诱导偶极子。诱导偶极子与电场相互作用而储存能量，这种相互作用称为电场的诱导作用。 电场的诱导作用包括电荷诱导偶极相互作用和偶极诱导偶极相互作用。电相互作用12. 分子间存在的范德华力有三种来源：偶极相互作用 ，即取向力(Keesom力)；诱导相互作用，即诱导力(Debye力)；色散相互作用，即色散力(London力)

18、 。它们的作用机制是什么？分子间存在的范德华力有三种来源，即色散力(London力)、诱导力(Debye力)和取向力(Keesom力) 。 色散力是分子的瞬时偶极间的作用力，它的大小与分子的变形性等因素有关。一般分子量愈大，分子内所含的电子数愈多，分子的变形性愈大，色散力亦愈大。 诱导力是分子的固有偶极与诱导偶极间的作用力，它的大小与分子的极性和变形性等有关。 取向力是分子的固有偶极间的作用力，它的大小与分子的极性和温度有关。极性分子的偶极矩愈大，取向力愈大；温度愈高，取向力愈小。范德华力是分子型物质能由气态转变为液态，由液态转变为固态的原因。 色散力一般比较弱，但在非极性分子间，这种相互作用

19、占主导地位。以下两个效应可以使色散相互作用得到加强：累加效应：一个分子可以有多个瞬时偶极矩，他们都可以诱导另一个分子产生一个偶极矩，总的相互作用是一种累加效应。位相效应：当两个分子相同时，具有相同的固有频率，故瞬时偶极矩能够精确的同位相，从而产生最大的相互作用。即，色散相互作用倾向于把类似的分子拉到一起，产生稳定由相同亚单位组成的大分子。13.范德华力的特点、作用范围、受影响的主要因素对分子构成的物质性质的影响 1、特点 （1）只存在于分子间，包括单原子分子 （2）范德华力一般没有饱和性和方向性 2、作用范围 （1）范德华力的三种作用力（静电力，诱导力，色散 力）均与1/r6成正比 （2）范德

20、华力的作用能一般在10 kJmol-1以下，比共 价键的小1-2个数量级，作用范围在0.30.5nm.3、影响范德华力的主要因素 分子的大小 分子的空间构型 分子中电荷分布是否均匀(4)分子的组成和结构相似时，相对分子质量越大，范德华力越大4、范德华力对分子构成的物质性质的影响 分子构成的物质，其相对分子质量越大，则范德华力越大，物质的熔沸点越高；相对分子质量相近，分子极性越大，物质的熔沸点越高。 若溶质分子能与溶剂分子形成较强的范德华力，则溶质在该溶剂中的溶解度较大14.氢键的概念和特征；形成氢键必须具备的条件氢 键：一个水分子中相对显正电性的氢原子，与另一个水分子中相对显负电性的氧原子的孤

21、电子对接近并产生相互作用，这种相互作用叫做氢键，记作XHY。氢键是除共价键之外的最强的稳定因素氢键相对共价键强度比较弱，一般在40kJ/mol以下，而共价键一般都是数百kJ/mol。单个氢键很容易被热扰动所破坏，但它们数量很大，故在稳定水结构和蛋白、核酸结构方面都有极其重要的意义。1、形成氢键必须具备的条件：（1）分子中有H原子（2）X-HY中的X和Y原子元素的电负性大,半径小，且有孤电子对。实际上，只有N、O、F三种元素才能满足第二个条件，它们的氢化物可以形成氢键。此外，无机含氧酸和有机羧酸、醇、胺以及蛋白质和某些合成高分子化合物等物质的分子（或分子链）之间都存在有氢键。因为这些物质的分子中

22、含有F-H、O-H或N-H键。2、氢键的特点氢键和范德华力类似，也是一种分子间作用力，它比化学键弱但比范德华力强。、 氢键有饱和性和方向性分子中每一个X-H键中的H只能与一个Y原子形成氢键，如果再有第二个Y与H结合，则Y与Y之间的斥力将比HY之间的引力大，也就是说H原子没有足够的空间再与另一个Y原子结合。 X-HY系统中，X-HY一般在同一直线上，这样才可使X和Y距离最远，两原子间的斥力最小，系统更稳定。、氢键的强弱与X和Y的电负性大小有关 一般X、Y元素的电负性越大，半径越小，形成的氢键越强。例如：F-HF O-HO N-HN15.什么是孤对电子孤电子对(Lone pair)或称孤对电子，是

23、不与其他原子结合或共享的成对价电子，即是未成键的电子对。存在于原子的最外围电子壳层。16. 水化作用和疏水作用的概念水化作用 (hydration)是物质与水发生化合的反应,又称水合作用，一般指分子或离子的水合作用。其中当盐类溶于水中生成电解质溶液时，离子的静电力破坏了原来的水结构，在其周围形成一定的水分子层，称为水化。疏水相互作用：两个非极性基团（疏水基团）为了避开水相而聚集在一起的作用力。在水介质中，球状蛋白质的折叠总是倾向于吧疏水残基埋藏在分子的内部。熟睡相互作用力维持蛋白质三级结构方面占有突出地位。离子水化模型：水溶液中离子一般均以水化离子的形式存在。 I区：初级水化层，与阳离子结合在

24、一起作整体移动，数目取决于阳离子种类； II区：无结构水，结构 程度最小，熵最大； III区：体积水，正常的微晶结构水。离子水化作用的影响 一是离子水化作用减少溶液“自由”水分子的数量，增加 离子体积，因而改变电解质溶液中电解质的活度系数和电 导性质，即溶剂对溶质的影响； 二是离子水化往往破坏附近水层中的正四面体结构。降低离子邻近水分子层的相对介电常数，即溶质对溶剂的影响。 17. 笼形结构的概念；为什么说疏水相互作用是熵驱动的自发过程。 蛋白质溶液系统的熵增加是疏水作用的主要动力。当疏水化合物或基团进入水中时，它周围的水分子将排列成刚性的有序结构即所谓笼形结构 (clathrate stru

25、cture)。 疏水作用其实并不是疏水基团之间有什么吸引力的缘故，而是疏水基团或疏水侧链出自避开水的需要而被迫接近。 蛋白质溶液系统的熵增加是疏水作用的主要动力。当疏水化合物或基团进入水中时，它周围的水分子将排列成刚性的有序结构即所谓笼形结构 (clathrate structure)。与此相反的过程(疏水作用)，排列有序的水分子(笼形结构)将被破坏，这部分水分子被排入自由水中，这样水的混乱度增加即熵增加，因此疏水作用是熵驱动的自发过程。18. 稳定蛋白质三维结构的作用力稳定蛋白质三维结构的作用力主要是一些所谓弱的相互作用或称非共价键或次级键，包括氢键，范德华力，疏水作用和盐键（离子键）。此外

26、共价二硫键在稳定某些蛋白质的构象方面也起着重要作用。第四章 研究生物体系的方法一、x-射线晶体结构分析1.晶体和非晶体在结构上和性能上的区别；晶体结构的基本特征晶 体：原子在空间呈有规则地周期性重复排列。非晶体：原子无规则排列。晶体结构的基本特征：原子或分子在三维空间呈周期性重复排列，即存在长程有序。 晶体和非晶体的两大性能区别 非晶体 晶体熔 点： 熔化范围 固定熔点方 向 性： 各向同性 各向异性2. 阵点：为了便于分析研究晶体中质点的排列规律性，可先将实际晶体结构看成完整无缺的理想晶体并简化，将其中每个质点抽象为规则排列于空间的几何点，称之为阵点。空间点阵：这些阵点在空间呈周期性规则排列

27、并具有完全相同的周围环境，这种由它们在三维空间规则排列的阵列称为空间点阵，简称点阵。布拉维点阵：根据6个点阵参数间的相互关系，可将全部空间点阵归属于7种类型，即7个晶系。按照“每个阵点的周围环境相同”的要求，布拉维(A. Bravais)用数学方法推导出能够反映空间点阵全部特征的单位平面六面体只有14种，这14种空间点阵也称布拉维点阵。4. X射线的概念及其特点；为什么X射线经过晶体会发生衍射？X射线：波长大约在0.01-10nm范围内的电磁波。特点：波长短，穿透力强。晶体的周期性特征决定了晶格可以作为波的衍射光栅。射线照射到晶体上时，组成晶体的每个原子都可看作一个子波源，向各个方向发出衍射线

28、，它们的叠加可以分为：同一晶面上不同子波波源所发出子波的叠加，以及不同晶面上所发出的子波的叠加。每个晶面内各个原子所发出子波相互干涉的结果是，在晶面的镜反射方向具有最大的衍射强度，即遵从反射定律；而就整个晶体的各个晶面系而言，在上述镜反射方向上的总的衍射强度，则取决于各晶面的反射线相干叠加的结果。 5.连续x-射线（白色x-射线）概念及其特点；连续X射线产生机理概念 正如太阳光包含有红、橙、黄、绿、蓝、靛、紫等许多不同波长的光 一样，从X射线管中发出的x-射线也不是单一波长(单色)的，而是包含有许多不同波长的X射线。这些波长构成连续的光谱，且是为一波长连续的光谱，包括从某一最小值开始的一系列连

29、续波长的幅射。它与可见光中的白光相似，故出称白色x-射线。特点 强度随波长而连续变化，每条曲线都对应有一个最短的波长（短波限0）和一个强度的最大值；最大值一般在1.50地方。 0与管流和靶的材料无关，只与管压有关，二者之间的关系： 0=1.24/V(nm)随着管压的增大，0向短波方向移动。 连续X射线的强度不仅与管压有关，还与管流和靶材有关：I连= iZVmii为电流强度，Z为靶材的原子序数；mi与为常数分别为2 和 1.1-1.410-9 强度随管流、管压和靶材的原子序数的增大而增大。当需要连续X射线时，采用重元素的靶能得到较强的连续X射线。 X射线管的效率 ：=连续X射线的总强度/X射线管

30、的功率= iZV2/iV=ZV当用钨靶（Z=74），管压为100KV。1%。可见X射线管的效率很低。要提高效率，应采用高电压和重金属。 连续X射线产生机理按量子理论，当能量为eV的高速的电子撞击靶中的原子时，电子失去自己的能量。其中大部分转化为热能，一部分以光子（X射线）的形式幅射出。每撞击一次就产生一个能量为hv的光子。由于单位时间内到达靶表面的电子数量很多。若管流为10mA，每秒到达阳极靶的电子可达6.251016个。大多数电子还经过多次碰撞。因此，各个电子的能量各不相同，产生的X射线的波长也就不同。于是产生了一个连续的X射线谱。其中少数电子在一次碰撞中就将能量全部转化为光子，因此它产生的

31、光子能量最大，波长最小。其短波限0取决于能量最大电子，这与管压有关。大多数的电子经过多次碰撞，能量逐步地释放，产生的光子能量也相应减小，波长小于0。由于X射线的强度取决于光子的数目。所以连续X射线谱强度最大值不在0的位置。6. 特征X射线谱的概念及其特点；什么是激发电压？特征X射线产生的机理具有足够能量的电子能将靶极材料的原子的K层电子打出来，当L层电子跳回到K层时，即放出单色X射线，单色X射线的波长与靶极材料有关，故称之为特征X射线谱或标识X射线谱。产生特征X射线的最低电压称激发电压。 特征X射线产生的机理：二、红外和拉曼光谱技术1.分子能级包括哪几部分？光谱区于能级跃迁的对应关系2. 红外

32、光谱图的概念及应用领域；红外吸收光谱产生的条件红外光谱图：纵坐标为吸收强度，横坐标为波长（ mm ）和波数1/； 单位：cm-1；可以用峰数，峰位，峰形，峰强来描述。应用：有机化合物的结构解析。定性：基团的特征吸收频率；定量：特征峰的强度；红外吸收光谱产生的条件满足两个条件： (1)辐射应具有能满足物质产生振动跃迁所需的能量； (2)辐射与物质间有相互偶合作用。3.什么样的基团具有红外活性？非对称分子：有偶极矩，红外活性。辐射与物质之间有耦合作用 红外跃迁是偶极矩诱导的，即能量转移的机制是通过振动过程所导致的偶极矩的变化和交变的电磁场(红外线)相互作用发生的。 用连续改变频率的红外光照射某一样

33、品，试样对不同频率的红外光吸收程度不同，使通过试样后的红外光在一些波数范围减弱，在另一些波数范围内仍然较强，用仪器记录该试样的红外吸收光谱，进行样品的定性和定量的红外光谱分析。4.决定双原子分子红外吸收峰峰位的因素有哪些？化学键的力常数K越大，原子折合质量越小，键的振动频率越大，吸收峰将出现在高波数区（短波长区）；反之，出现在低波数区（高波长区）。5.红外光谱中某基团的峰数有什么因素决定？决定峰位位置的主要因素有哪些？影响峰强度的因素1）峰数 ：峰数与分子自由度有关。无瞬间偶极距变化时，无红外吸收。2）峰位 ：化学键的力常数K越大，原子折合质量越小，键的振动频率越大，吸收峰将出现在高波数区（短

34、波长区）；反之，出现在低波数区（高波长区）。3）峰强度：瞬间偶极距变化大，吸收峰强；键两端原子电负性相差越大（极性越大），吸收峰越强；7. 影响峰位变化的因素：化学键的振动频率不仅与其性质有关，还受分子的内部结构和外部因素影响。相同基团的特征吸收并不总在一个固定频率上。1内部因素（1）电子效应a诱导效应：吸电子基团使吸收峰向高频方向移动（兰移）共轭效应（2）空间效应：场效应；空间位阻；环张力2.氢键效应(分子内氢键；分子间氢键)：对峰位，峰强产生极明显影响，使伸缩振动频率向低波数方向移动8.红外分析制样方法有哪些？9红外光谱技术如何进行定性分析和定量分析？红外光谱法广泛用于有机化合物的定性鉴定

35、和结构分析。（一）定性分析 1 . 已知物的鉴定 将试样的谱图与标准的谱图进行对照，或者与文献上的谱图进行对照。如果两张谱图各吸收峰的位置和形状完全相同，峰的相对强度一样，就可以认为样品是该种标准物。如果两张谱图不一样，或峰位不一致，则说明两者不为同一化合物，或样品有杂质。如用计算机谱图检索，则采用相似度来判别。使用文献上的谱图应当注意试样的物态、结晶状态、溶剂、测定条件以及所用仪器类型均应与标准谱图相同。2 . 未知物结构的测定 测定未知物的结构，是红外光谱法定性分析的一个重要用途。如果未知物不是新化合物，可以通过两种方式利用标准谱图进行查对：（1）查阅标准谱图的谱带索引，与寻找试样光谱吸收

36、带相同的标准谱图；（2）进行光谱解析，判断试样的可能结构，然后在由化学分类索引查找标准谱图对照核实。在对光谱图进行解析之前，应收集样品的有关资料和数据。了解试样的来源、以估计其可能是哪类化合物；测定试样的物理常数，如熔点、沸点、溶解度、折光率等，作为定性分析的旁证；根据元素分析及相对摩尔质量的测定，求出化学式并计算化合物的不饱和度 W=1+n4+(n3-n1)/2式中n4、n3、n1、分别为分子中所含的四价、三价和一价元素原子的数目。 当计算得W=0时，表示分子是饱和的，应为链状烃及其不含双键的衍生物。对于简单化合物，确认几个基团之后，便可初步确定分子结构，然后查对标准谱图核实。 3.几种标准

37、谱图（1）萨特勒（Sadtler）标准红外光谱图（2）Aldrich红外谱图库（3）Sigma Fourier红外光谱图库（二）定量分析 红外光谱定量分析是通过对特征吸收谱带强度的测量来求出组份含量。由于红外光谱的谱带较多，选择的余地大，所以能方便地对单一组份和多组份进行定量分析。此外，该法不受样品状态的限制，能定量测定气体、液体和固体样品。因此，红外光谱定量分析应用广泛。但红外额定量灵敏度较低，尚不适用于微量组份的测定。10瑞利(Rayleigh)散射和拉曼散射的概念瑞利(Rayleigh)散射：弹性碰撞；无能量交换，仅改变方向； 拉曼(Raman)散射:非弹性碰撞；方向改变且有能量交换；光

38、通过介质时由于入射光与分子运动相互作用而引起的频率发生变化的散射。11什么是拉曼位移？它与什么因素有关？红外与拉曼活性之间的区别？.能量变化所引起的散射光频率变化称为拉曼位移。拉曼光谱的横坐标是拉曼位移。 Raman位移：Raman散射光与入射光频率差nD；对不同物质： nD不同；对同一物质： nD与入射光频率无关；表征分子振-转能级的特征物理量；定性与结构分析的依据；红外活性振动 永久偶极矩；极性基团； 瞬间偶极矩；非对称分子；红外活性振动伴有偶极矩变化的振动可以产生红外吸收谱带.拉曼活性振动 诱导偶极矩 r = aE 非极性基团，对称分子；拉曼活性振动伴随有极化率变化的振动。 对称分子：对

39、称振动拉曼活性。 不对称振动红外活性 三核磁共振谱(Nuclear Magnetic Resonance SpectroscopyNMR) 低能电磁波(波长约106-109m)与暴露在磁场中的磁性核相互作用，使其在外磁场中发生能级的共振跃迁而产生吸收信号，称为核磁共振谱。 1.核磁矩的概念；核磁矩与自旋量子数间的关系；塞曼效应。答：核磁矩的概念：若原子核绕轴运动产生自旋角动量，表现出核磁矩。核磁矩与自旋量子数间的关系：核磁矩（：旋磁比）自旋角动量( I：自旋量子数） 塞曼效应:原子核能态(能级)分裂， 2.核磁共振现象的原理答：将电磁波施加于原子核系统，在满足光子能量hn=DE的时候，可以发生

40、原子核能态的跃迁，此种现象称作核磁共振现象。 原理：带正电荷的、且具有自旋量子数的核会产生磁场，该自旋磁场与外加磁场相互作用，将会产生回旋，称为进动。进动频率与自旋核角速度及外加磁场的关系可用Larmor方程表示。在磁场中的进动核有两个相反方向的取向，可通过吸收或发射能量而发生翻转。仅当交变磁场角频率满足 =H=0 时才发生此种能量交换。此时与H1_绕z轴同步旋转 核磁共振现象3.什么是核磁共振谱线的化学位移？为什么核磁共振可用于有机化合物的结构分析？ 答：由于环境的差别而产生共振频率位移的现象称为核磁共振谱线的化学位移 质子的共振频率与其结构（化学环境）有关。在高分辨率下，吸收峰产生化学位移

41、和裂分，由有机化合物的核磁共振图，可获得质子所处化学环境的信息，进一步确定化合物结构。4.为什么用四甲基硅烷作为化学位移的基准？ 答：12个氢处于完全相同的化学环境，只有一个尖峰。化学惰性；易溶于有机溶剂；沸点低，易回收。5.什么是自旋-自旋偶合？其分裂的特点 答：自旋-自旋偶合：相同化学环境的核有时表现为多重峰，他是被测核与包围它的原子核之间发生磁相互作用产生的，通过电子壳层传递，耦合程度有限，一般不超过三个单键。 分裂特点：（1）各谱线间的距离相等；（2）谱线间距与外磁场的强度无关；（3）谱线强度是对此分布的；（4）若对其发生作用的原子核（I=1/2）数目为n，那么谱线就分裂为（n+1）条

42、多重线。6.欧沃豪斯效应：答：两个并无自旋 - 自旋耦合的核，若在空间距离上小于 0.5nm时。辐照其中一个核使之饱和，则另一个核的信号强度会增强，在此基础上发展了二维NOESY谱第五章 生物膜的功能和结构1. 细胞膜相关的基本概念、基本结构和功能答：概念：构成细胞的活物质总称原生质。细胞的外围存在一层由脂双层分子和蛋白质构成的薄膜称为质膜，亦称为细胞膜。为了把这层膜与其他膜有所区别，现在一般均把细胞外围的这层膜特称为质膜。基本结构：生物膜有着共同的形态特征，在透射电镜下呈现为“两暗夹一明”的三层结构，总厚度约为6-10nm，基本结构是脂质双分子层，蛋白质嵌合在脂质双分子层中，生物膜是动态的流

43、动结构，膜脂和膜蛋白两类分子围绕着膜的平面做各种运动。基本功能：生物膜是细胞进行生命活动的重要结构基础，能量转换、蛋白质合成、物质运输、信息传递、细胞运动等活动都与膜的作用有着密切的关系。其最基本作用包括：维持细胞内微环境的相对稳定。 与外界环境不断进行物质交换。 除进行物质外，还进行能量和信息的交换。2. 生物膜的化学组成；膜中脂类和蛋白含量的变化与膜的功能关系。答：化学组成：所有生物膜几乎都是由蛋白质和脂类两大物质组成。尚含有少量糖、无机离子和水（15%-20%）。 功能关系：蛋白多，膜功能复杂：线粒体内膜，复杂的呼吸作用，76；蛋白少，膜功能简单: 神经髓鞘，只起绝缘作用，蛋白质3种，1

44、8。3. 构成膜的主要脂类有哪些？真核细胞膜中的磷脂主要包括哪几种？磷脂的构成； 答：构成膜的主要脂类有磷脂、糖脂和胆固醇三种类型。 真核细胞膜中的磷脂主要有卵磷脂（磷脂酰胆碱）、脑磷脂（磷脂酰乙醇胺）、磷脂酰丝氨酸和鞘磷酸，还有磷脂酰肌醇。磷脂是由磷脂酰胆碱基和脂肪酸通过甘油(或鞘氨醇)结合在一起而形成的，其分子头部为磷酸和碱基组成磷脂酰碱基，极性很强，为亲水性。4. 糖脂与红细胞ABO血型的关系；膜脂的特点。答：关系：决定人红细胞ABO血型物质均为糖脂，A型血糖脂的寡糖链上较O型多了一个N-乙酰半乳糖胺残基，B型仅多了一个半乳糖残基。膜脂特点：（1）膜脂都是兼性分子，其分子结构中含有亲水和

45、疏水两部分。两条脂肪酸链几乎彼此平行，分子的两端，形成所谓极性的头部和非极性的尾部，头部具有亲水性而尾部具有疏水性。（2）在水溶液中会自动形成双分子层结构，即亲水的头部朝向膜的两表面，疏水端朝向膜的中央。 （3）脂类双层的游离端有自相融合形成封闭性腔室的倾向，避免疏水的尾部与水接触。5. 膜脂分子的运动方式；影响膜脂分子流动性的因素。答：运动方式：侧向扩散：在同一单分子层内的脂类分子极易与邻近分子交换位置。107/秒 一个脂类分子2微米/秒。 脂肪酸链的伸缩运动：膜脂脂肪酸链沿着双分子层平面垂直的轴进行伸缩运动，速度约为10-9/秒。 翻转运动：膜脂分子从脂双层的一层翻转至另一层的运动，对维持

46、膜的不对称性很重要。很少发生，两周内不多于一次。 旋转运动：膜分子不断地绕着与平面垂直的纵轴进行快速的旋转运动。 弯曲运动：膜脂分子的烃链还可作弯曲运动，分子的尾端摆动幅度大, 而靠近极性头部区域摆动幅度小。因素：(1)脂肪酸链的饱和程度(2)脂肪酸链的长度 (3)胆固醇（4）卵磷脂与鞘磷脂的比值也对膜脂流动有一定的影响（5）膜蛋白、温度、离子和pH值等都会对膜脂的流动性产生影响6.膜周边蛋白或外在膜蛋白；内在膜蛋白或称整合膜蛋白；答：(1)膜周边蛋白或外在膜蛋白：为水溶性蛋白，靠离子键或其它较弱的键与膜表面的蛋白质分子或脂分子结合，因此只要改变溶液的离子强度甚至提高温度就可以从膜上分离下来，

47、膜结构并不被破坏。 (2) 内在膜蛋白或称整合膜蛋白：均为双性分子，非极性区插在脂双层分子之间，极性区则朝向膜的表面，他们通过很强的疏水或亲水作用力同膜脂牢固结合，一般不易分离开来，只有用去垢剂使膜崩解后才可分离出来。7. 膜蛋白与膜脂的结合方式及其在膜中的比例。 答：质膜中蛋白质含量约占膜重的50，膜脂与膜蛋白的分子数量比约为501 。 结合方式：1.单一的-螺旋链跨膜，只穿膜一次，N端和C端分别在膜的两侧 。 2.-螺旋链多次跨膜（2-4次），多肽链的N端和C端分别在膜的两侧。 3.膜内的表面膜蛋白，以脂肪酸链或异戊二烯基插入细胞质一侧的单层膜内。 4是位于膜内或膜外的蛋白质以非共价键形式

48、依附于其他跨膜蛋白上。 5、蛋白质与寡糖、糖脂或肌醇磷脂结合，并以其脂肪酸链插入非胞质一侧单层膜内锚定。8. 影响膜蛋白运动的因素答：膜蛋白的运动受到很多因素的控制，如温度；在极性细胞中还被某些特殊的结构（如紧密连接）限定在细胞表面的某个区域。此外，一种蛋白的移动可影响其他蛋白也跟着移动，这是因为在质膜表面和细胞质中的细胞骨架相联系，这些微管和微丝的活动对质膜以及膜中蛋白的移动有一定影响。例如红细胞膜下血红蛋白等膜骨架影响带蛋白、血型糖蛋白等膜蛋白的流动，如果用高离子强度处理血影，血影蛋白消失，带蛋白流动增强。9. 什么是光脱色恢复技术；其用途是什么？答：技术原理：用荧光素标记膜蛋白或膜脂，然

49、后用激光束照射细胞表面某一区域，使被照射区的荧光淬灭变暗。由于膜的流动性，淬灭区域的亮度逐步增加，最后恢复到与周围的荧光强度相等。用途：根据荧光恢复的速度推算出膜蛋白或膜脂扩散速率。10. 膜蛋白的不对称性是什么？ 答：膜蛋白的不对称性是指每种膜蛋白分子在细胞膜上都具有明确的方向性。各种膜蛋白在膜中的特殊方向造成分布的不对称性。如细胞表面的受体、膜上载体蛋白等，都是按一定的方向传递信号和转运物质。与细胞膜相关的酶促反应也都发生在膜的某一侧面，特别是质膜上的糖蛋，其糖残基均分布在质膜的ES面。而起骨架作用的蛋白分布在PS面（如血影蛋白）。11. 膜的总体特征；答：（1）镶嵌性：膜的基本结构是由脂

50、双分子层镶嵌以蛋白质构成，双层脂分子以疏水尾相对，极性头朝向膜外水相。（2）流动性：构成膜的蛋白质分子和脂类分子在膜中的位置不是静止不动的，而是不断发生变化，脂类分子可发生侧向流动和倒翻等变化，蛋白质分子在膜中的位置亦可发生变动。（3）不对称性：膜两侧的分子性质和结构不同。（4）蛋白质极性：膜整合蛋白多肽链的极性区露出膜表面，而非极性区则埋在脂双层的内部，故蛋白质分子既与水溶分子结合，也可与脂溶分子亲和。12. 相关膜结构中糖类的基本概念。答：结构中的糖类主要与膜脂、膜蛋白共价结合，形成糖脂和糖蛋白，分布于膜的外表面。13. 什么叫血影？细胞膜的“三明治结构型”是如何推测出来的？其基本结构怎样

51、的？ 答：血影：从真核细胞分离纯净的膜很困难，主要受内膜的污染。红细胞没有细胞内膜结构和细胞核。经低渗处理后，造成溶血现象，血红蛋白和无机盐等被溶出细胞外，剩下的空壳称为血影。三明治结构：发现质膜的表面张力比油-水界面的表面张力低得多，已知脂滴表面如果吸附有蛋白质成分则表面张力降低，因此推测，质膜中含有蛋白质成分。从测定膜的表面张力得出细胞膜的“三明治结构型”，即蛋白质脂质蛋白质。14. 什么是单位膜模型？其结构描述是怎样的？它有什么不足？答：单位膜：膜呈三层式结构。内外两侧为电子密度高的暗线,中间为电子密度低的明线。该模型认为明线部分是膜中间的双层脂类分子，而暗线部分则为膜两侧的单层蛋白质分

52、子。这些蛋白质以单层肽链折叠形式存在,通过静电作用与磷脂极性端相结合。该模型提出了各种生物膜在形态结构上的共性，即生物膜都以“两暗一明”的形式存在。 不足之处：（1）单位膜为一种静态单一的结构，无法说明膜的动态结构的变化；（2）各种膜的功能不一样，而单位膜模型显示不出来；（3）各种不同细胞和同一细胞中的不同部分膜的厚度实际上并不都是7.5nm。 15. 液态镶嵌模型的内容；其强调的重点是什么？答：把生物膜看成是嵌有球形蛋白质的脂类二维排列的液态体，膜中脂双层构成膜的连续主体，它既具有固体分子排列的有序性，又具有液体的流动性，呈液晶态。 主要强调：（1）膜的流动性:蛋白质和膜脂均可侧向运动。（2

53、）膜蛋白分布的不对称性:有的镶嵌在脂双分子层表面，有的则全部或部分嵌入其内，有的横跨整个脂类区。 16. 目前对生物膜结构的总体认识是怎样的？ 答：(1)具有极性头部和非极性尾部的磷脂分子 在水相中具有自发形成封闭的膜系统的性质，以疏水性尾部相对，极性头部朝向水相的磷脂双分子层是组成生物膜的基本结构成分，尚未发现在生物膜结构中起组织作用的蛋白。(2) 蛋白分子以不同的方式镶嵌在脂双层分子中或结合在其表面，蛋白的类型，蛋白分布的不对称性及其与脂分子的协同作用赋予生物膜具有各自的特性与功能。 (3) 生物膜可看成是蛋白质在双层脂分子中的二维溶液。然而膜蛋白与膜脂之间，膜蛋白与膜蛋白之间及其与膜两侧

54、其它生物大分子的复杂的相互作用，在不同程度上限制了膜蛋白和膜脂的流动性。17. 跨膜电位差是如何形成的？ 答：凭借膜的选择性通透性和多种输运机制，各种离子在膜两侧形成离子浓度梯度并造成跨膜电位差18. 细胞膜对细胞外信号是如何响应的？ 答：质膜在细胞对外部刺激的级联响应中起关键作用，即信号传递、放大与转换作用，除了膜上某些离子通道蛋白或感受器蛋白能感应外部电信号外，膜上受体能结合具有互补结构的特异分子或配体，不同类型的细胞具有带着不同类型受体的膜，对环境中的不同配体能够予以识别和响应。质膜上的受体与外部配体相互作用使膜产生新的信号，以刺激或抑制细胞内部活力。19. 什么是人工膜？Langmui

55、r-Blodgett (LB)膜的概念；垂直提拉法制备LB膜的过程；叙述常被采用的三类脂质体。答：人工膜：由于生物膜结构复杂，不易研究，为了将其简化，制作用来代替生物膜的人工双分子层脂膜Langmuir-Blodgett (LB)膜：气/液界面单层膜转移到固体表面上形成的薄膜(单层或多层)。 垂直提拉法制备LB膜 ：将单层膜保持在一定的压力下，用事先处理好的固体载片沿着垂直方向缓慢地伸入和提拉出亚相，单层膜就会被连续地转移到固体表面上。常被采用的三类脂质体：大单层脂质体、小单层脂质体、多层脂质体第六章 分子生物物理-蛋白质结构1 为什么说蛋白质是生命活动中有着重要的地位？ 答：蛋白质的重要地位

56、：种类繁多(10101012量级)，功能复杂，是生命活动的主要承担者，是生命活动的主要物质基础。2 蛋白质的元素组成有哪些？掌握凯氏定氮法的运用。蛋白质的分子量变化区间。答：蛋白质的组成：主要成分：C、H、O、N、S其它元素：P、Cu、Fe、I、Zn、Mo蛋白质平均含碳50，氢7，氧23，氮16。凯氏定氮法： 蛋白质含量蛋白氮6.25，其中6.25是16的倒数。 蛋白质分子量的变化区间：蛋白质的分子量变化范围很大，从6000到100万或更大。3 蛋白质有哪些分类方法，每一种分类中对蛋白质如何分类。重点掌握按功能分类。答：（一）按分子组成分类 ：1.简单蛋白2.结合蛋白（二）按分子形状分类 ：1

57、.球状蛋白 2. 纤维状蛋白 （三）按功能分类： 1 结构蛋白：为细胞提供结构支撑 2 转运蛋白：控制物质在细胞膜内外的运输 3 调节蛋白：控制蛋白活性及基因功能表达 4 信号蛋白：包括细胞表面受体蛋白及传递 细胞外信号外的蛋白 5 运动蛋白：控制细胞运动 6 酶蛋白：催化细胞内外的化学反应 4 蛋白质有哪些生物学功能？答：（1）催化功能（2）运输功能（3）营养和储存功能（4）收缩和运动功能（5）结构功能（6）防御功能（7）调控功能（8）其它功能5 蛋白质的基本结构单位是什么？答：组成蛋白质的基本氨基酸： 20种，具有各自不同的R基团（侧链的化学性质），可进行分类。在特殊情况下还存在着一些经过

58、酶修饰的特殊氨基酸。除脯氨酸外，其余都是a氨基酸。6 什么是手性分子？什么是酰胺平面？答：7 20种氨基酸的3字母及1字母缩写及对应的中文名称。答：Gly, G：甘氨酸；Ala, A：丙氨酸； Val, V： 缬氨酸； Leu, L： 亮氨酸Ile, I： 异亮氨酸； Met, M：甲硫氨酸；Ser, S：丝氨酸； Thr, T：苏氨酸Cys, C：半胱氨酸； Pro, P： 脯氨酸； Asn, N：天冬酰胺； Gln, Q：谷氨酰胺Phe, F：苯丙氨酸 ；Tyr, Y： 酪氨酸； Trp, W： 色氨酸； Lys, K：赖氨酸Arg, R：精氨酸； His, H： 组氨酸； Asp, D：

59、 天冬氨酸； Glu, E：谷氨酸8 掌握蛋白质分子的化学结构及空间结构。答：化学结构：一级结构、二硫键的连接方式和辅基的结合方式 空间结构：二级结构、超二级结构、结构域、三级结构、四级结构9为什么要研究蛋白质的一级结构？ 答：蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。肽链的顺序方向定义为从氨基端到羧基端的方向。 意义：（1）氨基酸分布分析（2）一级结构的比较研究（3）基因结构与蛋白质结构（4）一级结构与高级结构的关系10 肽和肽键答：肽：肽键连接氨基酸形成多肽链，联结的氨基酸数目小于20称为肽。 肽键：链接氨基酸之间的分子键。11. 蛋白质的二级结构及主要类型；a螺旋、折叠和转角的概念

60、和特点；超二级结构和结构域的概念；蛋白质的三级结构和四级结构的含义。 答：蛋白质的二级结构：多肽链借助氢键沿一维方向排列呈具有周期性的结构的构象，它是多肽链骨架的排列规则，而不涉及侧链的类型与构象。a螺旋：a螺旋是蛋白质中含量最多，也是最稳定的二级结构单元。a螺旋丰富的蛋白质结构紧密而稳定少变， 故蛋白质的功能活性区常不在a螺旋区，而在其附近。折叠：折叠在蛋白质中含量仅次于 a螺旋，和 a螺旋相比，稳定性相对较差，结构参数较易变化，扭曲程度也可各有不同，一般位于蛋白质的中心，外面由稳定的 a螺旋包围。也有蛋白全由折叠组成，如免疫球蛋白，这样的结构相对较柔软，易于发生构象变化。转角：一种重要的二

61、级结构，在其它二级结构之间起连接作用。它可以出现在a螺旋之间、 a螺旋与 折叠之间、或反平行的 折叠之间连接两段肽链。在球蛋白中含量颇多，并常位于分子表面。超二级结构：相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，排列成规则的、在空间结构上能够辨认的二级结构组合体，并充当三级结构的构件结构域：结构域介于超二级结构和三级结构之间，多肽链在超二级结构的基础上进一步盘绕折叠，形成紧密的近乎于球状的结构三级结构：是蛋白质分子内所有原子在三维空间的立体排布。是二级结构和非二级结构在空间中的进一步盘曲、折叠，形成包括主侧链在内的专一性三维排布。其基本特征是：每个残基的构象符合热力学要求四级结构：亚基和亚基之间通过疏水键相互作用，结合成为有序排列的特定空间结构。12 通过体外变性及复性实验如何验证了蛋白质的折叠取决于一级结构？ 答：体外变形实验：蛋白质受到某些物理因素如热、紫外照射、高压和表面张力等或化学因素如有机溶剂、脲、盐酸胍、酸、碱等的影响，会发生蛋白质的变性。变性作用不涉及共价键的断裂，蛋白质的一级结构保持完好，但高级结构被破坏，天然构象解体。 13 影响蛋白质折叠的因素。答：热力学因素 动力学因素 14 伴侣蛋白对蛋白质折叠的影响是怎样的。