蛋白质计算例题

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1、有关蛋白质中的计算题归类分析题型1 有关蛋白质中氨基酸分子式的计算【典例1】（分子式CHONS）是存在于动植物和微生物细胞中的一个重要三肽，它1017 6 3是由谷氨酸（CHON）、甘氨酸（CHON）和半胱氨酸缩合而成，则半胱氨酸可能的分子式39 42 5 2为A.CHNSB.CHONSC. CHONSD. CHONS3 33 53 7 23 3 2题型2 有关蛋白质中肽键数及脱下水分子数的计算【典例2】某肽链由51个氨基酸组成，如果用肽酶把其分解成1个二肽、2个五肽、3 个六肽、3个七肽，则这些短肽的氨基酸总数的最小值、肽键总数、分解成这些小分子肽所 需水分子总数依次是题型3 有关蛋白质中游

2、离的氨基或羧基数目的计算【典例3】一个蛋白质分子有三条肽链构成，共有366个氨基酸，则这个蛋白质分子至 少含有的氨基数和竣基数分别是A. 366 和 366 B. 365 和 363C. 363 和 363 D. 3 和 3题型4 有关蛋白质种类的计算【典例4】如果有足量的三种氨基酸，分别为A、B、C,则它们能形成的三肽种类以及 包含三种氨基酸的三肽种类分别最多有（）A. 9种，9种B. 6种，3种 C. 18种，6种 D. 27种，6种题型5 氨基酸中的各原子的数目计算【典例5】谷氨酸的R基为一C3H5O2, 一分子谷氨酸含有的C、H、O、N原子数依次是（）A. 5、9、4、1 B. 4、8

3、、5、1C. 5、8、4、1D. 4、9、4、1题型6 利用化学平衡计算氨基酸数目【典例6】称取某多肽415g，在小肠液的作用下完全水解得到氨基酸505g。经分析知 道组成此多肽的氨基酸平均相对分子质量为100,此多肽由甘氨酸、丙氨酸、半胱氨酸3种 氨基酸组成，每摩尔此多肽含有S元素51mol。3种氨基酸的分子结构式如下：PTttJWr严，卒就昶 Mt：CHiSHTVEItU甘NH,CCOOHMH. COOHhkh组成一分子的此多肽需氨基酸个数是多少？题型7 水解产物中个别氨基酸的个数【典例7】有一条多肽链由12个氨基酸组成，分子式为CxHyNzOwS（z12,w13），这条 多肽链经过水解后

4、的产物中有5种氨基酸：半胱氨酸（CHNOS）、丙氨酸（CHNO）、天门冬3 723 62氨酸（C4H7N04）、赖氨酸可202）、苯丙氨酸（明代）。问：水解产物中天门冬氨酸的数目 是A. y+12 个B. z+12 个C. w+13 个D. (w-13)/2 个1、此题学生往往直接用三肽(谷胱甘肽C10H1706N3S)中各个原子的数量减去谷氨酸、 甘氨酸中各个原子数，得到半胱氨酸的分子式C3H50NS。其中，忽略了一关键环节，即这三 个氨基酸形成三肽时脱去的两个水的分子量。本题首先根据三个氨基酸形成三肽 (C10H17O6N3S)时，脱去两分子水(H20),推出三个氨基酸所含有的C、H、0、

5、N、S原子总个 数是 C=10、H=17+4=21、O=6+2=8、N=3、S=1。因此，半胱氨酸中 C、H、O、N、S 原子个数 就可以根据三个氨基酸中的原子总个数减去已知谷氨酸(C5H9O4N)、甘氨酸(C2H5O2N)的各原 子个数而计算出来：C=10-5-2=3、H=21-9-5=7、O=8-4-2=2、N=3-1-1=1、S=1，故分子式为 C3H7O2NS。【答案】C2、此题的关键是“分解成这些小分子肽所需的水分子总数”中的“分解成”，往往误认为 是“分解这些小分子肽所需的水分子数”从而导致出现问题的。虽然是一字之差，结果却是 大不相同。从题中已知，短肽(包括二肽和多肽)的数目是1

6、+2+3+3=9条，故游离的氨基数 量至少是9个，肽键总数是51-9=42个，51个氨基酸分解这些短肽所需要的水分子数量是 51-9=42个。若分解成这9个短肽，则需要的水分子数量是9个。【答案】C【点拨】m个 氨基酸分子脱水缩合成n条多肽链时，要脱下(m-n)个水分子，同时形成(m-n)个肽键，可用公 式表示为:脱下的水分子数=肽键数目=氨基酸数-肽链数。3、D 对于一条肽链来说，“至少”应有的氨基和羧基数都是一个。若有n个氨基酸分子 缩合成m条肽链，则可形成(nm)个肽键，脱去(nm)个水分子，至少有氨基和羧基分 别为m个。【答案】D【点拨】蛋白质中含有的游离氨基或羧基数目=肽链条数+R基

7、中含有 的氨基或羧基数。蛋白质中至少有一NH2和一COOH各m个。4、这道题属于数学上排列组合的一类题。多肽的不同取决于构成多肽的氨基酸的种类、数 量、排列次序。三肽由三个氨基酸形成，若此三肽只含有一种氨基酸，可构成三肽种类有 AAA、BBB、CCC三种。若三肽均含有三种氨基酸，可构成三肽种类有ABC、ACB、BAC、BCA、 CBA、CAB六种。若只含有两种氨基酸，如A和B，可构成三肽种类有ABB、BAB、BBA、BAA、 ABA、AAB六种；同理，B和C、A和C,分别构成三肽种类都有六种。因此，A、B、C,则它 们能形成的三肽种类最多有3+6+6X3=27种，包含三种氨基酸的三肽种类最多有

8、6种。【答 案】D5、构成蛋白质的氨基酸分子的通式特点为：一个碳原子上至少同时结合一fiHj - P- COOH 个羧基、一个氨基、一个氢。则谷氨酸的结构式可写成右图所示的式子。【答案】A【点拨】氨基酸中C原子数=只基团中的C原子数+2, H原子数=只基 团中的H原子数+4, O原子数=只基团中的O原子数+2, N原子数=只基团中的N原子数+1。6、【解析】由题意可知,415g此多肽完全水解需要水505g-415g=90g，即形成415g此种多 肽需要脱去90g水。415g此多肽形成时，需要氨基酸505 / 100 = 5. 05 (mol)，脱水90 / 18 = 5(mol)，所以在形成此

9、多肽时需要的氨基酸摩尔数与合成时脱去的水分子摩尔数之比 为：5. 05 / 5=1. 01。设该肽链上的氨基酸残基数目为n,则该肽链上的氨基酸残基数目与 在形成该肽链时脱去的水分子数之比：n / (n-1)。得n / (nT)=1. 01,解此方程得n=101。 所以此多肽为101肽。【答案】101个【点拨】在求解氨基酸数目时，理解化学平衡在蛋白 质中的氨基酸数目计算中的应用是关键。7、【解析】由于在半胱氨酸、丙氨酸、赖氨酸、苯丙氨酸中都只含有1个O原子，分子“一 COOH”，而天门冬氨酸中含有2个O原子。设天门冬氨酸的个数为x个，则该十二肽由12 个氨基酸脱水缩合形成过程中，利用O原子平衡建

10、立关系式：(12-x)X2+4x-11=w，因此 x=(w-13)/2个。该“十二肽”分子彻底水解后有(w-13)/2个天门冬氨酸。【答案】D【点 拨】利用氨基酸脱水缩合前后某些特定原子数目的守恒，这是解决此类计算题的突破口。第一部分 填空1、蛋白质多肽链中的肽键通过一个氨基酸的羧基和另一氨基酸的氨基连接而形成。2、稳定蛋白质胶体的因素是水化层和双电层。3、当氨基酸溶液的pH=pI时，氨基酸为离子形式，当pHpI时，氨基酸为离子形 式。兼性离子，阴离子4、球状蛋白质中有侧链的氨基酸残基常位于分子表面而与水结合，而有侧链的氨基酸位于分子的内部。亲水，疏水5、今有甲、乙、丙三种蛋白质，它们的等电点

11、分别为8. 0、4.5和10.0,当在pH8.0缓冲液中，它们在电场中电泳的情况为：甲，乙，丙。不移动，向正极，向负极6、加入低浓度的中性盐可使蛋白质溶解度，这种现象称为，而加入高浓度的中性盐，当达到一定的盐饱和度时，可使蛋白质的溶解度,这种现象称为。增加，盐溶，降低，盐析7、蛋白质变性主要是其结构遭到破坏，而其结构仍可完好无损。 高级，一级8、 当氨基酸溶液的pH=pI时，氨基酸为离子形式；当pHpI时，氨基酸为离子形式。 两性，负电9、皮肤遇茚三酮试剂变成颜色，是因为皮肤中含有所致。蓝紫色，蛋白质10、蛋白质中氨基酸的主要连接方式是肽键_。11、蛋白质脱氨基的主要方式有_氧化脱氨基作用、联

12、合脱氨基作用和嘌呤核苷酸循环。12、 蛋白质中因含有、和，所以在280nm处有吸收。色氨酸,酪氨酸，苯丙氨酸13、蛋白质的二级结构主要有、B-转角和无规卷曲等四种形式，维持蛋白质 二级结构的力主要是o a-螺旋，B-折叠，氢键14、除脯氨酸以外，氨基酸与水合茚三酮反应产物的颜色是蓝紫_。15、组成蛋白质分子的碱性氨基酸有，和。酸性氨基酸有 和。赖氨酸，精氨酸，组氨酸；天冬氨酸，谷氨酸16、氨基酸在等电点时，主要以离子形式存在，在pHpI的溶液中，大部分以 离子形式存在，在pHpI的溶液中，大部分以 离子形式存在。两性离子，负离子，正离子17、细胞色素C,血红蛋白的等电点分别为10和7.1,在p

13、H8.5的溶液中它们分别荷的电 性是正电，负电。18、稳定蛋白质胶体的主要因素是和。水化膜，同性电荷19、蛋白质的二级结构最基本的有两种类型，它们是a-螺旋和B-折叠。20、多肽链中氨基酸的排列顺序称为一级结构，主要化学键为肽键。21、蛋白质变性主要是其空间结构遭到破坏，而其一级结构仍可完好无损。22、加入低浓度的中性盐可使蛋白质溶解度增加，这种现象称为盐溶，而加入高浓度的中 性盐，当达到一定的盐饱和度时，可使蛋白质的溶解度减小；并沉淀析出，这种现象称为盐 析。蛋白质的这种性质常用于蛋白质分离。23、人体蛋白质的基本组成单位为a-氨基酸。24、蛋白质为两性电解质，大多数在酸性溶液中带正电荷，在

14、碱性溶液中带负电荷。当蛋白质的净电荷为零时，此时溶液的pH值称为等电点。25、球蛋白分子外部主要是亲水性基团，分子内部主要是疏水性基团。26、谷氨酸的 pK1(a-C00H)=2.19, pK2 (a-NH+3 ) = 9.67, pKR(R 基)=4.25，谷氨 酸的等电点为。27、写出下列符号的中文名称：Tyr络氨酸,Trp色氨酸。28、蛋白质在紫外光280nm处有强的光吸收，蛋白质的平均含氮量是16%。29、组成蛋白质的20 种氨基酸中，含有咪唑环的氨基酸是组氨酸，含硫的氨基酸有例如 甲硫氨酸。30、稳定蛋白质亲水胶体的因素是水化膜和同种电荷。31、根据理化性质，氨基酸可分成非极性，不带

15、电荷极性，带正电荷，带负电荷四种。32、体内有生物活性的蛋白质至少具备3结构，有的还有4结构。33、蛋白质变性主要是其高级结构遭到破坏，而其一级结构仍可完好无损。34、今有甲、乙、丙三种蛋白质，它们的等电点分别为8.0、4.5和10.0,当在pH8.0缓冲液中，它们在电场中电泳的情况为：甲不动，乙泳向正极，丙泳向负极。35、具有紫外吸收能力的氨基酸有色氨酸，酪氨酸，苯丙氨酸。36、决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的二级结构，该结构是指多肽链中氨基酸残基的排列顺序。37、稳定蛋白质三级结构的次级键包括氢键、离子键（盐键）、疏水键和范德华力等。38、维持蛋白质四级结构的力是氢键和盐键。3

16、9、为第二部分 单选题I、维持蛋白质二级结构稳定的主要因素是：（B）2、变性蛋白质的主要特点是（ C ）3、在pH8、6时进行电泳，哪种蛋白向负极移动？ （ B ）4、蛋白质变性是由于（ B ）5、蛋白质在280nm处的光吸收值主要归之于下列氨基酸的（C ）6、测得某一蛋白质样品的氮含量为0. 40g，此样品约含蛋白质（B ）7、蛋白质一级结构的主要化学键是（E ）8、甘氨酸的解离常数是pKi=2.34, pK2=9.60 ，它的等电点（pl）是（B ）9、当蛋白质处于等电点时，可使蛋白质分子的（D ）10、下列哪条对蛋白质变性的描述是正确的？ （ D ）II、蛋白质三维结构的构象特征主要取决

17、于（B ）12、关于蛋白质四级结构的论述哪一个是不正确的？ （ B ）13、下列关于蛋白质的结构与其功能关系的论述哪一个是正确的？ （ B ）14、下列叙述中哪项有误（ C ）15、蛋白质中多肽链形成a-螺旋时，主要靠哪种次级键维持（C ）16、有关亚基的描述，哪一项不恰当（D ）17、下列叙述中不属于蛋白质一般结构内容的是（C ）18、不参与构成蛋白质的氨基酸是：（C ）19、维持蛋白质三级结构主要靠（ C）20、下列氨基酸中哪一种不具有旋光性（ C ）？21、维系蛋白质一级结构的化学键是（ E）22、关于蛋白质结构的叙述，哪项不恰当（ A）23、下列氨基酸中（ B ）属于亚氨基酸24、维持

18、蛋白质化学结构的是（ A ）。25、在蛋白质的变性作用中，不被破坏的是（D ）结构。26、下列性质（B ）为氨基酸和蛋白质所共有。27、蛋白质水溶液很稳定主要与其分子（D ）有关。28、在各种蛋白质中含量相近的兀素是（B ）29、氨基酸在等电点时具有的特点是（ E）30、组成蛋白质的基本单位是（ D）31、蛋白质吸收紫外光能力的大小，主要取决于（ D）32、盐析法沉淀蛋白质的原理是（ A）33、下列含有两个羧基的氨基酸是（ E）34、下列有关蛋白质的叙述哪项是正确的（ A）35、蛋白质的一级结构及高级结构决定于（ C ）36、蛋白质变性后可出现下列哪种变化（ D）37、某一溶液中蛋白质的百分含

19、量为 55%，此溶液的蛋白质氮的百分浓度为（ A ）38、蛋白质分子中的氨基酸属于下列哪一项？（ C ）39、下列氨基酸中，哪个含有吲哚环？（ C ）40、在生理条件下，下列哪种基团既可作为质子的受体，又可作为质子的供体？（ A ）41、天然蛋白质中含有的20种氨基酸的结构（ D）42、维持蛋白质二级结构稳定的主要因素是（区）43、在寡聚蛋白质中，亚基间的立体排布、相互作用以及接触部位间的空间结构称之谓 （ C）44、破坏a螺旋结构的氨基酸残基之一是（C ）45、蛋白质在280nm处的光吸收值主要归之于下列哪个氨基酸？（ A ）46、下列关于超二级结构的叙述，哪一个是正确的？（ D）47、下列

20、各项中，与蛋白质的变性无关。（ A ）48、处于等电状态下的蛋白质应具有下列哪一特性？（ A）49、有一混合蛋白质溶液，各种蛋白质的pl为4.6,5.0,5.6 , 6.7, 7.8。电泳时欲使其中四种电泳泳向正极，缓冲溶液的pH应该是多少（D ）50、醋酸纤维薄膜电泳时,下列说法不正确的一项是（ A）A、点样前醋酸纤维薄膜必须用纯水浸泡一定的时间，使处于湿润状态B、以血清为样品，PH8.6条件下，点样的一端应置于电泳槽的阴极一端C、电泳过程中保持恒定的电压（90110V）可使蛋白质组分有效分离D、点样量太多时，蛋白质组分相互粘联，指印谱带会严重拖尾，结果不易分析第三部分 判断（对的打“V”，

21、错的打“X”）1、某蛋白质在pH6时向阳极移动，则其等电点小于6。（V）2、变性后的蛋白质其分子量也发生改变。（X）3、镰刀状红细胞贫血病是一种先天遗传性的分子病,其病因是由于正常血红蛋白分子中的 一个谷氨酸残基被缬氨酸残基所置换。（V）4、水溶液中蛋白质分子表面的氢原子相互形成氢键。（X）5、在水溶液中，蛋白质溶解度最小时的pH值通常就是它的等电点。（V）6、血红蛋白与肌红蛋白均为氧载体，前者是一个典型的别构（变构）蛋白，因而与氧结合过程中呈现协同效应，而后者却不是。（V）7、某蛋白质在pH6时向阳极移动，则其等电点小于6。（V）8、所有的蛋白质都具有一、二、三、四级结构。（X）9、蛋白质在

22、等电点时净电荷为零，溶解度最小。（V）10、球蛋白的三维折叠均采取亲水侧基在外，疏水侧基藏于分子内部的结构。（ X）11、蛋白质的营养价值主要取决于必需氨基酸的种类、含量和比例。（V）12、构成天然蛋白质的氨基酸，其D 构型和L 型普遍存在。（X）13、具有四级结构的蛋白质，当它的每个亚基单独存在时仍能保持蛋白质有的生物活性。 （X）14、功能蛋白质分子中，只要个别氨基酸残基发生改变都会引起生物功能的丧失。（X）15、双缩脲反应是肽和蛋白质特有的反应，所以二肽也有双缩尿反应。（X）16、热力学上最稳定的蛋白质构象自由能最低。（V）17、水溶液中蛋白质分子表面的氢原子相互形成氢键。（X）18、维

23、持蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键。（X）19、在水溶液中，蛋白质溶解度最小时的pH值通常就是它的等电点。（V）20、血红蛋白与肌红蛋白均为氧载体，前者是一个典型的别构（变构）蛋白，因而与氧结 合过程中呈现协同效应，而后者却不是。（V）21、某蛋白质在pH6时向阳极移动，则其等电点小于6。（V）22、变构效应是蛋白质及生物大分子普遍的性质，它有利于这些生物大分子功能的调节。（ V）23、所有氨基酸都具有旋光性。（ X）24、所有蛋白质都具有二级结构。(V )25、蛋白质的变性是蛋白质立体结构的破坏，因此涉及肽键的断裂。(X)26、蛋白质是生物大分子，但并不都具有四级结构。( V )27、氨基

24、酸与印三酮反应非常灵敏，所有氨基酸都能与茚三酮反应，产生蓝紫色化合物 (X)28、蛋白质是两性电解质，它的酸碱性质主要取决于肽链上可解离的 R 基团。( V )29、具有四级结构的蛋白质，它的每个亚基单独存在时仍能保存蛋白质原有的生物活性。 (X)30、变性后的蛋白质其分子量也发生改变。(X)31、蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序在很大程度上决定了它的构象。( V )32、蛋白质的变性是蛋白质立体结构的破坏，因此涉及肽键的断裂。(X)33、盐析法可使蛋白质沉淀，但不引起变性，所以盐析法常用于蛋白质的分离制备。( V )34、变性蛋白质的溶解度降低，是由于中和了蛋白质分子表面的电荷及破坏了外层的水

25、 膜所引起的。(V )35、当某种蛋白质分子的酸性氨基酸残基数目等于碱性氨基酸残基数目时，此蛋白质的等 电点为7.0。 ( X)36、变性蛋白质的溶解度降低，是由于中和了蛋白质分子表面的电荷及破坏了外层的水膜 所引起的。( X)37、热力学上最稳定的蛋白质构象自由能最低。( V )38、某蛋白质在pH6时向阳极移动，则其等电点小于6。( V )39、氨基酸在水溶液中或在晶体结构中都以两性离子存在。(V )40、蛋白质是生物大分子，一般都具有四级结构。(X)41、沉淀的蛋白质都已变性。( X)第四部分 名词解释1、结构域-多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相 对独

26、立的紧密球状实体，这些三维实体称为结构域。2、超二级结构-相邻的二级结构单元可组合在一起，相互作用，形成有规则，在空间上能 辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件，称为超二级结构。3、蛋白质变性-天然蛋白因受物理或化学因素影响，高级结构遭到破坏，致使其理化性质 和生物功能发生改变，但并不导致一级结构的改变，这种现象称为变性。4、别构效应-当底物或底物以外的物质和别构酶分子上的相应部位非共价地结合后,通过 酶分子构象的变化影响酶的催化活性,这种效应成为别构效应5、蛋白质的等电点-当溶液在某一定pH值的环境中，使蛋白质所带的正电荷与负荷恰好 相等，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动，这时溶液

27、的pH值称该蛋白质的等电点。6、盐析-是指溶液中加入无机盐类而使某种物质溶解度降低而析出的过程。如：加浓（NH）4SO使蛋白质凝聚的过程。247、氨基酸的等电点-指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表 示。8、蛋白质的一级结构-指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。9、必需氨基酸-动物及人体不能合成或者合成不足，必须由食物中供给的氨基酸称为必需氨基酸。如赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、蛋氨酸和缬氨酸。第五部分 问答题1、蛋白质为什么能稳定存在，沉淀蛋白质的方法有哪些？ 蛋白质稳定存在的原因是其分子表面带有水化层和双电层。沉淀蛋白质的方法如

28、下：（1）盐析法（2）有机溶剂沉淀法（3）重金属盐沉淀法（4）生 物碱试剂和某些酸类沉淀法（5）加热变性沉淀法2、简述蛋白质变性的本质、特征以及引起蛋白质变性的因素。蛋白质变性的本质是蛋白质的特定构象被破坏，而不涉及蛋白质一级结构的变 化。变性后的蛋白质最显著特征是失去生物活性，伴有溶解度降低，黏度下降，失去结晶 能力，易被蛋白酶水解。引起蛋白质变性的因素主要有两类：（1）物理因素，如热、紫外线和X线照射、 超声波，高压等；（2）化学因素，强酸强碱、重金属、有机熔剂等。3、何谓必需氨基酸和非必需氨基酸?写出人体所需的8种必需氨基酸。答案要点： 动物及人体不能合成或者合成不足，必须由食物中供给的

29、氨基酸称为必需氨 基酸。如赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、蛋氨酸和缬氨酸。非必 需氨基酸是指动物及人体能合成的氨基酸。4、蛋白质有哪些结构层次？稳定这些结构的力分别有哪几种？答案要点：有一级、二级、三级、四级结构四个层次； 稳定一级结构的力主要是肽键和二硫键；二级主要是氢键和疏水键；三级主要是疏水键、 氢键、盐键等；四级主要是疏水键、氢键、盐键等。5、测得一种蛋白质分子中Trp残基占分子量的0.29%,计算该蛋白质的最低分子量（注： Trp 的分子量为 204Da）。解：Trp残基MW/蛋白质MW=0.29%，蛋白质MW=64138Da。6、蛋白质的a-螺旋结构有何特点？答

30、题要点：1、多肽链主链绕中心轴旋转，形成棒状螺旋结构，每个螺旋含有3.6个氨基酸残基， 螺距为 0 . 5 4nm ，氨基酸之间的轴心距为0 . 1 5 nm 。2、a-螺旋结构的稳定主要靠链内氢键，每个亚氨基的H与前面第四个氨基酸羰基的0 形成氢键。3、天然蛋白质的a-螺旋结构大都为右手螺旋。7、胰岛素分子中 A 链和 B 链，是否代表有两个亚基？为什么?答案要点：胰岛素分子中的A链和B链并不代表两个亚基。因为亚基重要的特征是其本身具有特定 的空间构象，而胰岛素的单独A链和B链都不具有特定的空间构象，所以说胰岛素分子中的 A 链和 B 链并不代表两个亚基。第六部分 论述题1、（一）蛋白质一级

31、结构与功能的关系（1）种属差异（2）分子病蛋白质分子一级结构的改变有可能引起其生物功能的显著变化，甚至引起疾病。这种现象 称为分子病。例如镰刀型贫血病。（3）共价修饰对蛋白质一级结构进行共价修饰，也可改变其功能。 如在激素调节过程中，常发生可逆 磷酸化，以改变酶的活性。（4）一级结构的断裂一级结构的断裂可引起蛋白质活性的巨大变化。如酶原的激活和凝血过程等。 （二）高级结构变化对功能的影响 有些小分子物质（配基）可专一地与蛋白质可逆结合，使蛋白质的结构和功能发生变化， 这种现象称为变构现象。结构影响功能的另一种情况是变性。天然蛋白因受物理或化学因素影响，高级结构遭到破 坏，致使其理化性质和生物功

32、能发生改变，但并不导致一级结构的改变，这种现象称为变性， 变性后的蛋白称为变性蛋白。二硫键的改变引起的失活可看作变性。2、超二级结构和结构域都是介于二、三级结构的结构层次，试分析它们在蛋白质高级结 构中的意义。答案要点：A、超二级结构的定义B、结构域的定义C、它们与蛋白质高级结构的关系3、试述蛋白质的结构层次；每种结构层次的概念及特点。维持蛋白质结构的主要化学键 有哪些?解答要点:蛋白质是具有特定构象的大分子，为研究方便，将蛋白质结构分为四个结构 水平，包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。一般将二级结构、三级结构和四级 结构称为三维构象或高级结构。一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺

33、序。肽键是蛋白质中氨基酸之间的主要连接 方式，即由一个氨基酸的a-氨基和另一个氨基酸的a-之间脱去一分子水相互连接。肽键具 有部分双键的性质，所以整个肽单位是一个刚性的平面结构。在多肽链的含有游离氨基的一 端称为肽链的氨基端或N端，而另一端含有一个游离羧基的一端称为肽链的羧基端或C端。蛋白质的二级结构是指多肽链骨架盘绕折叠所形成的有规律性的结构。最基本的二级结 构类型有a-螺旋结构和B-折叠结构，此外还有B-转角和自由回转。右手a-螺旋结构是在 纤维蛋白和球蛋白中发现的最常见的二级结构,每圈螺旋含有3.6个氨基酸残基，螺距为 0.54nm,螺旋中的每个肽键均参与氢键的形成以维持螺旋的稳定。B

34、-折叠结构也是一种常见 的二级结构，在此结构中，多肽链以较伸展的曲折形式存在，肽链（或肽段）的排列可以有 平行和反平行两种方式。氨基酸之间的轴心距为0.35nm,相邻肽链之间借助氢键彼此连成片 层结构。结构域是介于二级结构和三级结构之间的一种结构层次，是指蛋白质亚基结构中明显分 开的紧密球状结构区域。超二级结构是指蛋白质分子 中的多肽链在三维折叠中形成有规则的三级结构聚集体。蛋白质的三级结构是整个多肽链的三维构象，它是在二级结构的基础上，多肽链进一步 折叠卷曲形成复杂的球状分子结构。具有三级结构的蛋白质一般都是球蛋白，这类蛋白质的 多肽链在三维空间中沿多个方向进行盘绕折叠，形成十分紧密的近似球

35、形的结构，分子内部 的空间只能容纳少数水分子，几乎所有的极性R基都分布在分子外表面，形成亲水的分子外 壳，而非极性的基团则被埋在分子内部，不与水接触。蛋白质分子中侧链R基团的相互作用 对稳定球状蛋白质的三级结构起着重要作用。蛋白质的四级结构指数条具有独立的三级结构的多肽链通过非共价键相互连接而成的 聚合体结构。在具有四级结构的蛋白质中，每一条具有三级结构的皑链称为亚基或亚单位 缺少一个亚基或亚基单独存在都不具有活性。四级结构涉及亚基在整个分子中的空间排布以 及亚基之间的相互关系。维持蛋白质空间结构的作用力主要是氢键、离子键、疏水作用力和范德华力等非共价键， 又称次级键。此外，在某些蛋白质中还有

36、二硫键，二硫键在维持蛋白质构象方面也起着重要 作用。蛋白质的空间结构取决于它的一级结构，多肽离岸主链上的氨基酸排列顺序包含了形成 复杂的三维结构（即正确的空间结构）所需要的全部信息。4、什么是蛋白质的二级结构？它主要有哪几种？各有何结构特征？蛋白质二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。它主要有a- 螺旋、B-折叠、B-转角和无规卷曲四种。在a-螺旋结构中，多肽链主链围绕中心轴以右手螺旋方式旋转上升，每隔3. 6个氨基酸 残基上升一圈。氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧。每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四个 氨基酸残基羰基上的氧形成氢键，以维持a-螺旋稳定。在B-折叠结构中，多肽

37、键的肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链交错位于锯齿状结构的上 下方。两条以上肽键或一条肽键内的若干肽段平行排列，通过链间羰基氧和亚氨基氢形成氢 键，维持B-折叠构象稳定。在球状蛋白质分子中，肽链主链常出现1800回折，回折部分称为B-转角B-转角通常 有 4个氨基酸残基组成，第二个残基常为脯氨酸。无规卷曲是指肽链中没有确定规律的结构。5、试述蛋白质一级结构和空间结构与蛋白质功能的关系。答案要点：一级结构是蛋白质生物学功能的基础。具有相似一级结构的蛋白质，可表现出相似 的生物学功能。一级结构不同其生物学功能也不同，蛋白质的功能则是由其特殊的结构决定 的。若一级结构发生改变则影响其正常功能，由此而引起的疾病成为分子病。镰刀状红细胞 性贫血则是一个典型的病例。空间结构和功能的关系：蛋白质的空间结构是由一级结构而决定的，其空间结构与功 能密切相关。如，血红蛋白是由四个亚基所组成，其分子存在着紧密型(T)和松弛型(R) 两种不同的空间构象。T型与氧亲和力低，R型与氧亲和力高，四个亚基与氧的结合速率是 不同的。当第一个亚基与氧结合而引起血红蛋白的构象发生改变，另一个亚基更易于结合氧， 这种带氧的亚基协助不带氧的亚基结合氧的现象称为协同效应。血红蛋白构象改变所引起的 功能改变充分说明了蛋白质的空间结构与功能的密切关系。