生物化学酶

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1、习题酶一、选择题1具有生物催化剂特征的核酶(ribozyme)其化学本质是（ B ）A蛋白质 BRNA CDNA D糖蛋白2下列关于酶活性中心的叙述正确的是（ A ）A所有酶都有活性中心 B所有酶的活性中心都含有辅酶C酶的活性中心都含有金属离子 D所有抑制剂都作用于酶活性中心。 3酶催化作用对能量的影响在于（ B ）A增加产物能量水平 B降低活化能 C降低反应物能量水平 D增加活化能4酶原作为酶的前体，其特性为（ B ）A有活性 B无活性 C提高活性 D降低活性5如果有一酶促方反应，S=1/2Km，v等于（B ） A0.25Vmax B0.33Vmax C0.50Vmax D0.75Vmax

2、6 一种酶的竞争性抑制剂将有的动力学效应是（ A ） AKm值增加，Vmax不变 BKm值减小，Vmax不变 CKm值不变，Vmax增大 DKm值不变，Vmax减小7Km值与底物亲和力大小关系为（ A ） AKm值越小，亲和力越大 BKm值越大，亲和力越大 CKm值与底物亲和力无关 D1/Km越小，亲和力越大 8乳酸脱氢酶属于（ A ） A氧化还原酶类 B 转移酶类 C水解酶类 D异构酶类 9转氨酶的辅酶是（D ） ANAD+ BNADP+ CFAD D磷酸吡哆醛10辅酶不具有的功能是（D ） A转移基团 B传递氢和电子 C某些物质分解代谢时的载体 D决定酶的专一性11酶原激活的生理意义是（C

3、 ） A加速代谢 B促进生长 C避免自身损伤 D保护酶的活性12某种酶活性需要以SH为必需集团，能保护此酶不被氧化的物质是（ B ） ACys BGSH（谷胱甘肽） C尿素 D乙醇13下列符合“诱导锲合”学说的是（B ） A酶与底物的关系如锁钥关系 B酶活性中心有可变性，在底物的影响下其空间构象发生一定的改变，才能与底物进行反应 C底物类似物不能诱导酶分子构象的改变 D底物和酶不直接接触，而是以辅酶为桥梁进行接触，底物与酶的结构发生一定变化并联结在一起14米氏方程能很好的解释 （ C ） A. 多酶体系反应过程的动力学过程 B. 多底物酶促反应过程的动力学过程C. 单底物单产物酶促反应的动力学

4、过程 D. 非酶促简单化学反应的动力学过程15酶的比活力是指 （B ） A. 以某种酶的活力作为1来表示其他酶的相对活力 B. 每毫克蛋白的酶活力单位数C. 任何纯酶的活力与其粗酶的活力比 D. 每毫升反应混合液的活力单位16一种酶的非竞争性抑制剂会有的动力学效应是（D ）AKm值和Vmax都减小 BKm值减小，Vmax不变 CKm值不变，Vmax增大 DKm值不变，Vmax减小17对于具有正协同效应的别构酶，V达到Vmax的10时的S与V达到Vmax的90时的S之比可能为（ B ） A1：500 B1：100 C1：1 D1：318下列有关酶的概念哪一项是正确的（D ） A. 所有蛋白质都有

5、酶活性 B. 其底物都是有机化合物C. 其催化活性都需有特异的辅助因子 D. 一些酶的活性是可以调节控制的二、填空题1、根据酶的专一性程度不同，酶的专一性可以分为 立体专一性 、 几何专一性 和 底物专一性 。2、 Km 是酶的特征常数，表征酶的催化效率。3、酶是生物催化剂，其特点是 专一性 、 高效性 、 温和性 。4、酶的化学本质是 蛋白质 和 RNA 。5、影响酶促反应速度的因素有 PH 、 温度 、 底物浓度 、 酶量 、 离子强度 等。三、判断题1抑止剂对酶的抑止作用是通过使酶变性从而导致失活。 （ N ）2米氏常数只与酶的种类有关，而与酶的浓度无关。 （ Y ）3酶分子中形成活性中

6、心的氨基酸的残基在其一级结构的位置上并不相连，而在空间结构上却处于相近位置。 （ Y ）4如果加入足够的底物，即使存在非竞争性抑制，酶催化反应也能达到正常的Vmax。（N ）5酶促反应的初速度与底物浓度无关。 （ Y ）6对于酶的催化活性来说，酶蛋白的一级结构是必需的，而与酶蛋白的构象关系不大。（N ）7固定化酶是指无需提取直接固定在细胞内的酶。 （ N ）8当底物处于饱和状态时，酶促反应的速度与酶的浓度成正比。 （ Y ）9固定化酶有很多优点，但其很难作用于水不溶性底物。 （ Y ） 10对于多酶体系，正调节物一般是别构酶的底物，负调节物一般是别构酶的直接产物或代谢序列的最终产物。 （ Y

7、） 11酶和底物的关系比喻为锁和钥匙的关系是很恰当的。 （ N ） 12酶原激活过程实际就是酶活性中心形成或暴露的过程。 （ Y ） 13米氏常数（Km）是与反应系统的酶浓度无关的一个常数。 （ Y ）14本质为蛋白质的酶是生物体内唯一的催化剂。 （ N ）15一种酶有几种底物就有几种Km值。 （ N ）16酶的催化作用具有一定的专一性。 （ Y ）17Km是酶的特征常数，只与酶的性质有关，与酶浓度无关。 （ Y ）四、名词解释1、 酶活力： 酶活力也称为酶活性，是指酶催化一定化学反应的能力。2、酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用直接有关的区域叫酶的活性中心2、 酶原酶的无活

8、性前体：有些酶合成之后是没有活性的，需要酶原的激活，无活性的酶是有活性酶的酶原酶活性前体4、同工酶：来源于同一种系、机体或细胞的同一种酶具有不同的形式。催化同一化学反应而化学组成不同的一组酶。5、固定化酶：水溶性酶经物理或化学方法处理后，成为不溶于水的但仍具有酶活性的一种酶的衍生物。在催化反应中以固相状态作用于底物。6、米氏常数Km在酶促反应中，某一给定底物的动力学常数，是由反应中每一步反应的速度常数所合成的。7、诱导契合学说为说明底物与酶结合的特性，在锁钥学说的基础上提出的一种学说。底物与酶活性部位结合，会引起酶发生构象变化，使两者相互契合，从而发挥催化功能。8、核酶： 是具有催化功能的RN

9、A分子,是生物催化剂。9、组成酶： 细胞内以相对恒定量存在的酶，其含量不受组织、介质的组成和生长条件的影响。10、多酶体系（多酶复合体）： 在完整细胞内的某一代谢过程中，由几种不同的酶联合组成的一个结构和功能的整体，催化一组连续的密切相关的反应。11、酶原激活： 某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些没有活性的酶的前身称为酶原,使酶原转变为有活性酶的作用称为酶原激活五、问答题1、 举例说明酶的结构和功能之间的相互关系。大多数酶的主要成分是蛋白质,蛋白质是由氨基酸组成.之间有一种称为多肽链的结构进行连接.主要是用作催化不同的物质.例如人的胃中就有胃蛋白酶的协助消化作用.这是一种高效的催化剂,

10、比很多无机催化剂的效率高很多.2、 pH影响酶反应速度的三种可能原因是什么?PH可能可以影响酶蛋白的结构，酶活性部位的解离状态，辅酶的解离以及底物分子的解离，从而影响酶与底物的结合以及对底物的催化能力。3、 脲酶的Km值为25mM，为使其催化尿素水解的速度达到最大速度的95%，反应系统中尿素浓度应为多少?写出计算过程。解：0.95Vmax = VmaxS/Km + S 0.95Km + 0.95S = S0.05S = 0.95KmS = 19KmS = 475 mM所以反应系统中 尿素浓度为475 mM 4、 温度对酶反应速度的双重影响是什么?一是反应速率随着温度的升高而升高，二是蛋白质结构

11、在较高温度下的热变性。5、 什么是可逆的抑制作用？有哪几种类型？相应Km及Vmax的变化情况？可逆抑制作用是通过非共价方式同酶结合。由于是通过非共价结合，很容易通过透析或者凝胶过滤等方法从酶溶液中除去。可逆抑制作用分为三类：1、竞争性抑制 2、反竞争性抑制 3、非竞争性抑制竞争性抑制：Km增大，Vmax不变反竞争性抑制：Vmax和Km降低，Vmax/Km比值不变非竞争性抑制：1、纯粹非竞争性抑制：Vmax降低，Km保持不变 2、混合非竞争性抑制：Vmax降低，Km升高或者降低6、 当一酶促反应进行的速度为Vmax的80时，在Km和S之间有何关系？据米氏方程V=Vmax S/(Km+S)，有Km

12、=1/4S。7、已知工业生产L-苹果酸是采用富马酸酶催化富马酸加水形成L-苹果酸，现从100 ml 的粗酶液中取2 ml，用凯氏定氮法测得含蛋白氮04 mg 。再取1 ml 酶液，以富马酸为底物反应10分钟形成了 20mol苹果酸。酶活力单位；以每分钟能转化1 mol 富马酸的酶量为一个活力单位。试问： 1计算该酶液中的蛋白含量和富马酸酶的比活力 2总活力及理论最大反应速度 （以100 ml 酶液计）。解： m = 0.40.162100= 125 mg比活力： (2010100)/125 = 1.6 zV/mg总活力：2010100 = 200 zVVmax = 10020/10 = 200 zV 7、 试简述Km的意义及应用（1）Km值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。（2）Km值越小，酶与底物的亲和力越大。（3）Km是酶的特征性常数，只与酶的结构、底物和反应环境有关，与酶的浓度无关。8、写出酶对细胞代谢的两种主要调节方式，并简述酶活性调节的两种主要方式。酶对细胞代谢两种主要调节方式：1、激素调节 2、神经调节酶活性调节：1、酶量调节 2、酶活性调节