系统的酶化学非常好PPT学习教案

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1、会计学1第1页/共130页第2页/共130页J.B.SumnerJ.H.Northrop第3页/共130页l 1969 化学合成核糖核酸酶。化学合成核糖核酸酶。l 1967-1970 从从E.coli 中发现第中发现第I、第、第II类限制性类限制性 核酸内切酶。核酸内切酶。 第4页/共130页 20世纪世纪80年代发现年代发现某些某些RNA有催化活性有催化活性，还有还有一些抗体也有催化活性，一些抗体也有催化活性，甚至甚至有些有些DNA也有催化活性，也有催化活性，使酶是蛋白质的传统概使酶是蛋白质的传统概念受到很大冲击。念受到很大冲击。 第5页/共130页某些某些RNA有催化活性有催化活性（ ri

2、bozyme，核酶），核酶） 1982年美国年美国T. Cech等人发现四膜虫的等人发现四膜虫的rRNA前前体能在完全没有蛋白质的情况下进行自我加工，发体能在完全没有蛋白质的情况下进行自我加工，发现现RNA有催化活性有催化活性 。 Thomas Cech University of Colorado at Boulder, USA 第6页/共130页第7页/共130页1983年美国年美国S.Altman等研究等研究RNaseP（由（由20%蛋蛋白质和白质和80%的的RNA组成），发现组成），发现RNaseP中的中的RNA可催化可催化E. coli tRNA的前体加工。的前体加工。 Sidney

3、 Altman Yale University New Haven, CT, USA 第8页/共130页第9页/共130页 Cech和和Altman各自独立地发现了各自独立地发现了RNA的催化的催化活性，并命名这一类酶为活性，并命名这一类酶为ribozyme（核酶）（核酶），2人人共同获共同获1989年诺贝尔化学奖。年诺贝尔化学奖。 1Cell vol 31, 147157，1982年。 2Sci. Amer. Vol 255, 6475，1986。 第10页/共130页抗体酶（抗体酶（abzyme） 抗体：与抗原特异结合的免疫球蛋白。抗体：与抗原特异结合的免疫球蛋白。 抗体酶：指具有催化功能

4、的抗体分子，在抗体分子的可变区抗体酶：指具有催化功能的抗体分子，在抗体分子的可变区 （即肽链的（即肽链的N端）是识别抗原的活性区域，这部分区端）是识别抗原的活性区域，这部分区 域被赋予了酶的属性。域被赋予了酶的属性。 1986年美国年美国Schultz和和Lerner两个实验室同时在两个实验室同时在Science上上发表论文，报道他们成功地运用单克隆抗体技术制备了具有发表论文，报道他们成功地运用单克隆抗体技术制备了具有酶活性的抗体（酶活性的抗体（catalytic antibody）。）。第11页/共130页有些有些DNA也有催化活性也有催化活性（脱氧核酶，（脱氧核酶，Deoxyribozym

5、e ） 1995年年Cuenoud等发现有些等发现有些DNA分子亦分子亦具有催化活性。具有催化活性。 第12页/共130页克隆酶、遗传修饰酶克隆酶、遗传修饰酶蛋白质工程新酶蛋白质工程新酶生物催化剂生物催化剂（Biocatalyst）蛋白质类：蛋白质类： Enzyme (天然酶、生物工程酶天然酶、生物工程酶)核酸类：核酸类：Ribozyme ; Deoxyribozyme模拟生物催化剂模拟生物催化剂第13页/共130页第14页/共130页第15页/共130页1 1高效性高效性第16页/共130页E+SP+ EES能量水平能量水平反应过程反应过程 G E1 E2第17页/共130页转换数转换数（t

6、urnover number, TN or kcat）: 每秒钟或每分钟，每个酶分子转换底物的分每秒钟或每分钟，每个酶分子转换底物的分子数，或每秒钟或每分钟每摩尔酶转换底物的摩子数，或每秒钟或每分钟每摩尔酶转换底物的摩尔数。尔数。 第18页/共130页第19页/共130页第20页/共130页第21页/共130页某些酶催化活力与辅酶、辅基及金属某些酶催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关离子有关。第22页/共130页第23页/共130页全酶全酶 = 酶蛋白酶蛋白 + 辅助因子辅助因子辅助因子辅助因子与酶蛋白结合比较疏松的小分子有机物与酶蛋白结合比较疏松的小分子有机物。与酶蛋白结合紧密的小分子有机物。

7、与酶蛋白结合紧密的小分子有机物。金属离子作为辅助因子。金属离子作为辅助因子。金属离金属离子子 辅酶辅酶辅基辅基酶蛋白和辅助因子单独存在均无催化活性，只有二者酶蛋白和辅助因子单独存在均无催化活性，只有二者结合为全酶才有催化活性。结合为全酶才有催化活性。第24页/共130页第25页/共130页第26页/共130页第27页/共130页（1 1）习惯命名方法）习惯命名方法 1.1.根据作用根据作用底物底物来命名，如来命名，如淀粉酶淀粉酶、蛋白酶蛋白酶等。等。2.2.根据所催化的根据所催化的反应的类型反应的类型命名，如命名，如脱氢酶脱氢酶、转转移酶移酶等。等。3.3.两个原则结合起来命名，如两个原则结合

8、起来命名，如丙酮酸脱羧酶丙酮酸脱羧酶等。等。4.4.根据酶的根据酶的来源或其它特点来源或其它特点来命名，如来命名，如胃蛋白酶胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰蛋白酶等。等。第28页/共130页第29页/共130页第30页/共130页CH3CHCOOHOHNAD+H+CH3CCOOHONADHAH2 + B（O2）+ BH2（H2O2，H2O）A第31页/共130页CH3CHCOOHNH2HOOCCH2CH2CCOOHOHOOCCH2CH2CHCOOHNH2CH3CCOOHOvAX + BA +BX第32页/共130页3 3 水解酶水解酶 hydrolasehydrolaseH2OCOOCH2CH3RRCO

9、OHCH3CH2OH AOH+BHAB + H2O第33页/共130页HOOCCH=CHCOOHH2OHOOCCH2CHCOOHOHABA+B第34页/共130页OCH2OHOHOHOHOHOCH2OHCH2OHOHOHOHAB常见的有消旋和变旋、醛酮异构、顺反异构和变位酶类常见的有消旋和变旋、醛酮异构、顺反异构和变位酶类。第35页/共130页第36页/共130页33333333335555555555BBBBBPPP+POHPPBBBBPPPPPBP第37页/共130页乳酸脱氢酶乳酸脱氢酶 EC 1. 1. 1. 27第1大类，氧化还原酶第1亚类，氧化基团CHOH第1亚亚类，H受体为NAD+

10、该酶在亚亚类中的顺序编号每个酶都有一个有四个数字组成的编号每个酶都有一个有四个数字组成的编号第38页/共130页第39页/共130页酶促反应的速度曲线酶促反应的速度曲线第40页/共130页第41页/共130页第42页/共130页第43页/共130页第44页/共130页总活力单位体积的酶活力总活力单位体积的酶活力(U/ml)分离溶液总体积分离溶液总体积(ml)第45页/共130页第46页/共130页一、一、 底物浓度对酶促反应速度的影响底物浓度对酶促反应速度的影响( (一一)V-S)V-S曲线曲线底物浓度对酶促反应初速度的影响V 初初V max第47页/共130页第48页/共130页V=Vmax

11、 SKm + S（二）米氏方程（二）米氏方程第49页/共130页第50页/共130页第51页/共130页V=Vmax SKm + Sn当反应速度等于最大速度当反应速度等于最大速度一半时一半时, ,即即V V = 1/2 = 1/2 V Vmax, max, K Km = S m = S n上式表示上式表示, ,米氏常数是反米氏常数是反应速度为最大值的一半时应速度为最大值的一半时的底物浓度。的底物浓度。n因此因此, ,米氏常数的单位为米氏常数的单位为mol/Lmol/L。（三）米氏常数的意义及测定（三）米氏常数的意义及测定K Km m 米氏常数米氏常数V Vmax max 最大反应速度最大反应速

12、度第52页/共130页第53页/共130页第54页/共130页基本原则基本原则：将米氏方程变化成相当于将米氏方程变化成相当于y=ax+b的的直线方程，再用作图法求出直线方程，再用作图法求出Km。 例：例：双倒数作图法双倒数作图法（Lineweaver-Burk法）法） 米氏方程的双倒数形式：米氏方程的双倒数形式： 第55页/共130页1 1 K Km 1 1m 1 1 = = + + V V V Vmax S max S V Vmaxmax-4-202468100.00.20.40.60.81.01/S(1/mmol.L-1)1/v1/Vmax斜率斜率=Km/Vmax-1/Km第56页/共13

13、0页第57页/共130页二、酶浓度对酶反应速度的影响二、酶浓度对酶反应速度的影响 在有足够底物和其他条件不变的情况下，反应速度与酶浓度成正比 。当SE时，V=K3E 0 0酶酶浓浓度度反反应应速速度度第58页/共130页三、温度对酶反应速度的影响三、温度对酶反应速度的影响 一方面是温度升高一方面是温度升高, ,酶酶促反应速度加快。促反应速度加快。另一方面另一方面, ,温度升高温度升高, ,酶的高级结构将发生酶的高级结构将发生变化或变性，导致酶变化或变性，导致酶活性降低甚至丧失。活性降低甚至丧失。 因此大多数酶都有一因此大多数酶都有一个最适温度。个最适温度。 在最适在最适温度条件下温度条件下,

14、,反应速度反应速度最大。最大。第59页/共130页 最适温度不是一个固定的常数最适温度不是一个固定的常数，它随底物的种类，它随底物的种类、浓度、浓度, 溶液的离子强度溶液的离子强度, pH, 反应时间等的影响。反应时间等的影响。例例: 反应时间短，最适温度高。反应时间短，最适温度高。 反应时间长，最适温度低。反应时间长，最适温度低。第60页/共130页四、四、pH对酶反应速度的影响对酶反应速度的影响 1酶反应的最适酶反应的最适pH（optimum pH） 反反应应速速度度pH最最适适p pH H68100第61页/共130页第62页/共130页 酶的最适酶的最适pH也不是一个固定的常数也不是一

15、个固定的常数，它受到，它受到底物的种类、浓度底物的种类、浓度; 缓冲液的种类、浓度缓冲液的种类、浓度; 酶的酶的纯度纯度;反应的温度、时间等的影响。反应的温度、时间等的影响。例例: 碱性磷酸酶催化磷酸苯酯水解时碱性磷酸酶催化磷酸苯酯水解时 s为为2.5x10-5 M，最适，最适pH为为 8.3 s为为2.5x10-2 M，最适，最适pH为为10.0 第63页/共130页2pH影响反应速度的原因影响反应速度的原因 ( 1 ) pH影响了酶分子、底物分子和影响了酶分子、底物分子和ES复合物的复合物的 解离状态。解离状态。 ( 2 ) 过高、过低的过高、过低的pH导致酶蛋白变性。导致酶蛋白变性。第6

16、4页/共130页五、激活剂对酶反应速度的影响五、激活剂对酶反应速度的影响 酶的激活剂酶的激活剂1. 无机离子无机离子 （1）一些金属离子，如）一些金属离子，如Na+、K+、Mg2+、Ca2+、 Cu2+、Zn2+、Fe2+等。等。 （2）阴离子：如）阴离子：如Cl-、Br-、I-、CN- 等等 （3）氢离子）氢离子 凡能提高酶活力的物质都是酶的激活剂。如凡能提高酶活力的物质都是酶的激活剂。如：Cl-是唾液淀粉酶的激活剂。是唾液淀粉酶的激活剂。2. 有机分子有机分子 还原剂：抗坏血酸、半胱氨酸、谷胱甘肽还原剂：抗坏血酸、半胱氨酸、谷胱甘肽 金属螯合剂：金属螯合剂：EDTA 激活酶原的酶激活酶原的

17、酶 第65页/共130页第66页/共130页 竞争性抑制剂竞争性抑制剂可逆抑制剂可逆抑制剂 非竞争性抑制剂非竞争性抑制剂 反竞争性抑制剂反竞争性抑制剂 非专一性不可逆抑制剂非专一性不可逆抑制剂不可逆抑制剂不可逆抑制剂 专一性不可逆抑制剂专一性不可逆抑制剂第67页/共130页第68页/共130页（二）可逆抑制作用（二）可逆抑制作用(reversible inhibition) 及其动力学及其动力学 E+I EI 抑制剂与酶蛋白以抑制剂与酶蛋白以非共价方式结合非共价方式结合，引起酶活，引起酶活性暂时性丧失。抑制剂性暂时性丧失。抑制剂可以通过透析等方法被可以通过透析等方法被除去除去，并且能部分或全部

18、恢复酶的活性。根椐，并且能部分或全部恢复酶的活性。根椐抑制剂与酶结合的情况，又可以分为三类。抑制剂与酶结合的情况，又可以分为三类。第69页/共130页第70页/共130页+IEIESP+ EE+S 实例：磺胺药物的药用机理实例：磺胺药物的药用机理H2N- -SO2NH2对氨基苯磺酰胺对氨基苯磺酰胺H2N- -COOH对氨基苯甲酸对氨基苯甲酸对氨基苯甲酸对氨基苯甲酸谷氨酸谷氨酸蝶呤蝶呤叶酸叶酸第71页/共130页例例: : 丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用 COO-COO-COCOO-CH2COO-CH2COO-CH2CH2COO-草 酸草 酰 乙 酸戊 二 酸此酶的

19、竞争性抑制剂还有：第72页/共130页竞争性抑制作用特点竞争性抑制作用特点：1）竞争性抑制剂的结构与底物结构十分相似，）竞争性抑制剂的结构与底物结构十分相似，二者竞争酶的结合部位。二者竞争酶的结合部位。4）Vmax不变，不变，Km增大增大2）抑制程度取决于抑制程度取决于I和和S的浓度以及与酶结合的的浓度以及与酶结合的亲和力大小。亲和力大小。SvV/2kmkm无 I有 I3）可以通过增大底物可以通过增大底物浓度，即提高底物的竞浓度，即提高底物的竞争能力来消除。争能力来消除。第73页/共130页第74页/共130页+IEI+SESIESP+ EE+S+I实例：重金属离子（实例：重金属离子（Cu2+

20、、Hg2+、Ag+、Pb2+） 金属络合剂（金属络合剂（EDTA、F-、CN-、N3-）第75页/共130页Sv无 IV/2km有 I()第76页/共130页ESIESP+ EE+S+I酶只有在与底物结合后，才能与抑制剂结合，引起酶酶只有在与底物结合后，才能与抑制剂结合，引起酶活性下降。活性下降。第77页/共130页反竞争性抑制特点：反竞争性抑制特点：1 1）抑制剂与酶和底物的复合物结合。）抑制剂与酶和底物的复合物结合。2 2）KmKm和和VmVm下降下降3 3）底物浓度增加，抑制作用加强。）底物浓度增加，抑制作用加强。第78页/共130页 表观表观第79页/共130页酶活性中心酶活性中心 结

21、合部位：结合部位：与底物结合与底物结合,使底物与酶的一定构象形成复使底物与酶的一定构象形成复 合物，决定酶的专一性。合物，决定酶的专一性。催化部位：催化部位：影响底物中某些化学键的稳定性，催影响底物中某些化学键的稳定性，催 化底物转变成产物的部位化底物转变成产物的部位,决定酶的决定酶的催催 化效率和催化反应的性质。化效率和催化反应的性质。第80页/共130页结合部位结合部位(Binding site)(Binding site)：酶分子中与底物结合的部：酶分子中与底物结合的部位或区域位或区域。第81页/共130页酶活性中心的特点酶活性中心的特点第82页/共130页第83页/共130页2.必需基

22、团：必需基团：在酶分子中有一些基团对维持酶在酶分子中有一些基团对维持酶活性中心应有的空间构象及发挥正常的催化活活性中心应有的空间构象及发挥正常的催化活性是必需的，若将这些基团改变后会导致酶的性是必需的，若将这些基团改变后会导致酶的催化活性减弱甚至丧失，这些基团称为必需基催化活性减弱甚至丧失，这些基团称为必需基团。团。 活性中心内外都可以有必需基团。活性中心内外都可以有必需基团。第84页/共130页酶酶必需基团必需基团非必需基团非必需基团活性中心活性中心活性中心外基团活性中心外基团结合基团结合基团催化基团催化基团第85页/共130页第86页/共130页第87页/共130页第88页/共130页第8

23、9页/共130页第90页/共130页E+SP+ EES能量水平能量水平反应过程反应过程 G E1 E2 酶（酶（E）与底物（）与底物（S）结合生成不稳定的中）结合生成不稳定的中间物（间物（ES），再分解成），再分解成产物（产物（P）并释放出酶）并释放出酶，使反应沿一个低活化，使反应沿一个低活化能的途径进行，降低反能的途径进行，降低反应所需活化能，所以能应所需活化能，所以能加快反应速度。加快反应速度。 E + S E-S P + E（一）（一）中间产物学说中间产物学说第91页/共130页 在酶促反应中，底物分子结合到酶的活性中心在酶促反应中，底物分子结合到酶的活性中心， 一方面底物在一方面底物在

24、酶活性中心的有效浓度大大增加酶活性中心的有效浓度大大增加，有利于提高反应速度；，有利于提高反应速度； 另一方面，由于活性中心的立体结构和相关基另一方面，由于活性中心的立体结构和相关基团的诱导和定向作用，使底物分子中团的诱导和定向作用，使底物分子中参与反应参与反应的基团相互接近的基团相互接近，并被严格，并被严格定向定位定向定位，使酶促，使酶促反应具有高效率和专一性特点。反应具有高效率和专一性特点。第92页/共130页第93页/共130页第94页/共130页2. 2. “张力”与“形变”第95页/共130页3. 3. 酸碱催化酸碱催化第96页/共130页His His 是酶的酸碱催化作用中最活泼的

25、一个催化是酶的酸碱催化作用中最活泼的一个催化功能团。功能团。第97页/共130页第98页/共130页第99页/共130页 提高水的亲核性能提高水的亲核性能 第100页/共130页AHHO HHO HHO-OPOPOPOCH2OOOOOOMg2+第101页/共130页第102页/共130页6.6.酶活性中心的疏水环境效应酶活性中心的疏水环境效应 第103页/共130页第104页/共130页一、别构调节（一、别构调节（allosteric regulationallosteric regulation）1. 别构调节别构调节 当酶分子与某些化合物非共价结合后发生构象改变，从当酶分子与某些化合物非共

26、价结合后发生构象改变，从而引起酶活性的变化，这种调节称别构调节。受别构调节而引起酶活性的变化，这种调节称别构调节。受别构调节的酶称别构酶（或变构酶），引起酶的活性受到别构调节的酶称别构酶（或变构酶），引起酶的活性受到别构调节的化合物称效应物（或别构剂）。的化合物称效应物（或别构剂）。 正效应物正效应物别构激活别构激活 负效应物负效应物别构抑制别构抑制具有类似血红蛋白那样的别构效应！具有类似血红蛋白那样的别构效应！第105页/共130页效应效应物物别别构构中中心心活活性性中中心心第106页/共130页第107页/共130页2.2.别构酶的特点别构酶的特点第108页/共130页第109页/共130

27、页第110页/共130页无催化活性构象无催化活性构象(T-型型)CCCCC C R R R R R R有催化活性构象有催化活性构象(R-型型) CC CCC CR R R R R RATP（正效应剂）（正效应剂）CTP（负效应剂）（负效应剂）CCCCCCR汞汞盐盐完完整整的的催催化化亚亚基基调调节节亚亚基基CCCCCC+（三三聚聚体体）（二二聚聚体体）（活活性性）ATCaseRR RR RR RR RR R第111页/共130页相同（均为底物）：同促效应（相同（均为底物）：同促效应（homotropic effecthomotropic effect）不同（效应调节物）：异促效应不同（效应调节

28、物）：异促效应（heterotropic effectheterotropic effect）根据配体结合根据配体结合后对后继配体后对后继配体的影响的影响根据配体性质根据配体性质正协同效应正协同效应（positive cooperative effectpositive cooperative effect）负协同效应负协同效应（negative cooperative effectnegative cooperative effect）第112页/共130页3. 别构酶调节酶活性的机理别构酶调节酶活性的机理 a. 齐变模型(MWC模型） 该模型的要点 : 第113页/共130页b. 序变模型

29、（sequential model，也称KNF模型） 该模型的要点 :第114页/共130页二、共价调节酶（二、共价调节酶（covalently modulated enzymes） 常见的是常见的是磷酸化磷酸化/脱磷酸化脱磷酸化，腺苷酰化，腺苷酰化/脱脱腺苷酰化，乙酰化腺苷酰化，乙酰化/脱乙酰化，尿苷酰化脱乙酰化，尿苷酰化/脱脱尿苷酰化，甲基化尿苷酰化，甲基化/脱甲基化，脱甲基化，S-S/SH相互相互转变，共转变，共6种类型。种类型。 第115页/共130页共价调节酶最典型的例子是动物组织的共价调节酶最典型的例子是动物组织的糖原磷酸化酶糖原磷酸化酶 磷酸化磷酸化酶磷酸酶磷酸酶酶磷酸化酶磷酸化

30、酶激酶激酶 磷酸化酶磷酸化酶a（有活性）（有活性） 磷酸化酶磷酸化酶b（无活性）无活性） 磷酸化酶磷酸化酶a和磷酸化酶和磷酸化酶b的转变过程的转变过程+第116页/共130页三、三、 酶原及酶原的激活酶原及酶原的激活 1. 酶原（酶原（zymogen）：酶无活性的前体。）：酶无活性的前体。 2. 酶原的激活酶原的激活 ：从无活性的酶原转变为有活性：从无活性的酶原转变为有活性 的酶的过程。的酶的过程。4. 酶原激活的酶原激活的本质本质：酶原的激活实质上是酶原的激活实质上是酶活酶活 性部位形成或暴露的过程性部位形成或暴露的过程。3. 激活剂激活剂 ：能使无活性的酶原激活的物质。：能使无活性的酶原激

31、活的物质。第117页/共130页胰蛋白酶原胰蛋白酶原胰蛋白胰蛋白酶酶六肽六肽肠肠激激酶酶活性中活性中心心第118页/共130页胰蛋白酶原胰蛋白酶原胰蛋白酶胰蛋白酶六肽六肽肠肠激激酶酶胰凝乳蛋白酶原胰凝乳蛋白酶原胰凝乳蛋白酶胰凝乳蛋白酶弹性蛋白酶原弹性蛋白酶原弹性蛋白酶弹性蛋白酶羧肽酶原羧肽酶原羧肽酶羧肽酶第119页/共130页第120页/共130页同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，在生长发育的不同时一细胞的不同亚细胞结构中，在生长发育的不同时期和不同条件下，都有不同的同工酶分布。期和不同条件下，都有不同的同工酶分布

32、。第121页/共130页活性中心相似或相同：催化同一化学反应。活性中心相似或相同：催化同一化学反应。分子结构不同：理化性质和免疫学性质不同。分子结构不同：理化性质和免疫学性质不同。第122页/共130页乳酸脱氢酶乳酸脱氢酶（LDH)：由由H和和M两种亚基组成的四两种亚基组成的四 聚体，有五种同工酶。聚体，有五种同工酶。MMM MMM4HMMMM3HMMHHM2H2MHHHMH3HHHHH4HLDH5LDH4LDH3LDH2LDH1骨肌型骨肌型心肌心肌型型在骨骼肌中占优势，富含碱性氨基酸在骨骼肌中占优势，富含碱性氨基酸在心肌中占优势，富含酸性氨基酸在心肌中占优势，富含酸性氨基酸第123页/共13

33、0页LDH1(H4)LDH2(H3M)LDH3(H2M2)LDH4(HM3)LDH5(M4)心肌心肌 肾肾 肝肝 骨骼肌骨骼肌 血清血清-+点样槽位置点样槽位置第124页/共130页多肽多肽亚基亚基mRNA四聚体四聚体结构基因结构基因a b第125页/共130页乳酸乳酸 丙酮酸丙酮酸 LDH5骨骼肌骨骼肌:乳酸乳酸 丙酮酸丙酮酸 心肌心肌:LDH1 丙酮酸丙酮酸 乳酸乳酸乳酸脱氢酶乳酸脱氢酶第126页/共130页第127页/共130页 (1) 遗传学和分类学遗传学和分类学：提供了一种精良的判别遗传标志的工具：提供了一种精良的判别遗传标志的工具。(2) 发育学发育学：有效地标志细胞类型及细胞在不

34、同条件下的分化：有效地标志细胞类型及细胞在不同条件下的分化情情 况，以及个体发育和系统发育的关系。况，以及个体发育和系统发育的关系。(3) 生物化学和生理学生物化学和生理学：根据不同器官组织中同工酶的动力学：根据不同器官组织中同工酶的动力学、 底物专一性、辅助因子专一性、酶的变构性等性质的差异底物专一性、辅助因子专一性、酶的变构性等性质的差异， 从而解释它们代谢功能的差别。从而解释它们代谢功能的差别。（4）医学和临床诊断医学和临床诊断：体内同工酶的变化，可看作机体组：体内同工酶的变化，可看作机体组织损织损 伤，或遗传缺陷，或肿瘤分化的的分子标志。伤，或遗传缺陷，或肿瘤分化的的分子标志。第128页/共130页第129页/共130页