生物化学教学大纲

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1、生 物 化 学 教 学 大 纲首都师范大学生命科学学院本大纲根据师范院校生物专业所用教材和未来生命科学发展的需要编写而成。主要内容为基础分子生物学和物质代谢及其调控两大部分，包括蛋白质、酶、核酸、维生素、DNA的复制和修复、RNA的生物合成、蛋白质的生物合成、生物氧化、糖代谢、脂类代谢、蛋白质的降解和氨基酸的分解代谢、核酸的降解和核苷酸代谢、细胞代谢和基因表达的调控等内容。一、教学目的：生物化学是从分子水平和化学变化的深度阐明生命活动机理的一门科学，它研究生物分子的结构与功能和生物体的物质代谢及其调控。它是为控制和改造生物、保障人类的健康和生存服务的。生物化学是生物系的一门极为重要的基础课程，

2、其可为更好地学习动物及人类生理、植物生理、微生物学、遗传学、细胞生物学等课程打下基础。生物化学是生命科学的领先科学，是生物学、医学和农学发展的中心支柱，是生命科学研究和实践的重要理论基础和手段。二、教学提纲：（见教材目录）三、各章教学要求、思考题第一章 蛋白质（一） 教学要求：要求掌握以下内容：蛋白质功能的多样性；蛋白质的元素组成特点；氨基酸的结构通式；20种氨基酸的化学结构式及缩写三字符号；氨基酸的重要理化性质，特别是两性电离和等电点、氨基酸与茚三酮的反应、与2，4一二硝基氟苯的反应、与苯异硫氰酸酯的反应、成肽反应；肽和肽键；谷胱甘肽；蛋白质的一级结构，氨基酸顺序测定；蛋白质的二级结构，a-

3、螺旋、-折叠、-转角；蛋白质的三级结构；蛋白质的四级结构；蛋白质分子中的共价键与次级键；蛋白质的一级结构与高级结构的关系；蛋白质结构与功能的关系；蛋白质的主要性质，包括蛋白质的两性电离与等电点、蛋白质的胶体性质与沉淀反应、蛋白质的变性、蛋白质的颜色反应；蛋白质的分类。(二) 思考题：名词解释：简单蛋白质（simple protein） 结合蛋白质(conjugated protein) 单体蛋白质 (monomeric protein) 寡聚蛋白质(oligomeric protein)氨基酸(或蛋白质)等电点 (isoelectric point) 氨基酸(amino acid ) 肽键 (

4、peptide bond) 肽平面（peptide plane） 同源蛋白质(homologous protein) 蛋白质一级结构(primary structure of protein) 蛋白质二级结构(secondary structure of protein) 结构域（domain） 蛋白质三级结构(tertiary structure of protein) 蛋白质四级结构 (quaternary structure of protein) 疏水相互作用（hydrophobic interaction）别构蛋白质（allosteric protein） 别构效应 （alloste

5、ric effect） 蛋白质的变性作用(denaturation of protein) 蛋白质的沉淀(precipitation of protein) 分配层析(partition chromatography) 离子交换层析(ion-exchange chromatography) 凝胶过滤层析(gel filtration chromatography) 聚丙烯酰胺凝胶电泳 ( PAGE ) 盐析(salting out) 等电聚焦(isoelectric focusing) 问答题：1. 什么是蛋白质和氨基酸? 蛋白质在生物体内主要起哪些作用?2. 组成蛋白质的20种常见氨基酸在结

6、构上有何特点? 如何分类? 每类各举一例，并写出结构式。3. 什么是氨基酸的等电点? 如何利用pK值计算pI? 4. 氨基酸重要的化学反应有哪些? 有何应用?5. 写出谷胱甘肽的结构式并说明其生物学意义。6. 什么是多肽链、肽键、氨基酸残基和肽平面? 它们之间关系如何?7. 什么是二硫键? 它有什么作用? 怎样拆开? 8. 简述蛋白质测序的一般原则及方法。9. 维持蛋白质高级结构稳定性的作用力有哪些？ 10. 什么是蛋白质的二级结构? 包括哪些类型? 结构上各有何特点?11. 什么是蛋白质的超二级结构和结构域? 包括哪些类型? 结构上各有何特点?12. 什么是蛋白质的三级结构? 以肌红蛋白为例

7、说明蛋白质三级结构的特点。13. 简述细胞内新生肽链折叠的基本原则和动力学途径。14. 什么是蛋白质的四级结构？以血红蛋白为例说明蛋白质四级结构的特点。15. 请举例说明蛋白质结构与功能的关系。16. 什么是蛋白质的沉淀和变性? 它们之间的区别联系是什么?17. 简述蛋白质分离纯化的一般原则。18. 试述电泳法分离蛋白质混合物的一般原理。第二章 酶(一) 教学要求： 酶的概念；酶的化学本质；酶的分类；酶的辅因子；单体酶，寡聚酶，多酶体系；酶的活性中心和专一性，诱导契合假说，与酶高效率有关的因素；酶促反应速度和影响反应速度的因素，中间产物假说，米氏常数的意义；酶活性的调控，酶原的激活；别构酶；同

8、功酶；核酶；酶的制备与活力测定。 (二) 思考题：名词解释：酶(enzyme) 全酶 (holoenzyme)辅酶(辅基) (coenzyme, prosthetic group) 酶活力(enzyme activity) 酶活力单位(U, active unit) 比活力(specific activity) 转换数(turnover number) Km (Machaelis-Menten constant) 活性中心(active center) 酶的底物专一性(substrate specificity) 别构酶(allosteric enzyme) 酶的别构效应(allosteric

9、 affect) 多酶体系(multienzyme system) 反馈调节(feedback regulation) 共价调节酶 (covalent regulatory enzyme) 酶原的激活 (proenzymes activation)核酶(ribozyme) 寡聚酶(oligomeric enzyme) 同工酶 (isoenzyme) 诱导酶 (induced enzyme) 抗体酶（abzyme）问答题：1. 酶的化学本质是什么？如何证明?近年来对酶的化学本质有何新看法?2. 酶作为生物催化剂与一般催化剂相比有哪些相同与不同之处?3. 什么是辅因子? 包括哪几类? 分别如何影响

10、酶活性？4. 按照国际系统命名法，可将酶分为哪六大类，各催化什么反应？ 5. 为什么在测定酶促反应速度时，以测初速度为宜?6. 影响酶促反应速度的因素有哪六方面 ？绘出底物浓度S 影响酶反应速度(V)的米氏曲线，说明解释此曲线的米氏学说（中间产物学说）；写出米氏公式，如何利用双倒数做图法求Km、Vmax?酶浓度、温度、pH值如何影响酶反应速度，用曲线表示并说明它们各有什么影响?什么是酶的激活剂? 试举例说明。什么是酶的抑制剂? 抑制作用包括哪两方面? 举例说明不可逆抑制剂及可逆抑制剂。试以双倒数作图法说明竞争性抑制作用和非竞争性抑制作用。7. 什么是酶的活性中心? 试说明酶的必需基团与活性中心

11、之间的关系及研究酶活性中心的主要方法。8. 酶的底物专一性有哪些类型? 请举例说明。试述解释酶的专一性的诱导契合学说?9. 实现酶反应高效率的因素有哪些？它们是如何提高酶反应速度的？10. 试比较溶菌酶、羧肽酶、胰凝乳蛋白酶的活性中心及主要催化机理。11. 简述别构酶的特点，试以ATCase为例说明。12. 为什么说多酶体系的自我调节主要通过别构调节进行?13. 共价调节酶包括哪几类?作用特点如何?14. 举例说明什么是酶原及酶原的激活？15. 举例说明寡聚酶，多酶体系、核酶、同功酶等酶学概念。第三章 维生素(一) 教学要求： 维生素的概念；脂溶性维生素A、D、E、K；维生素A与视觉产生的机理

12、，维生素D与佝偻病；水溶性维生素B1、B2、PP、B6、泛酸、生物素、叶酸、B12、C；维生素Bl与脱羧辅酶；维生素B2与FMN、FAD；维生素PP与NAD+、NADP+；泛酸与辅酶A；维生素B6与转氨酶；叶酸和维生素B12与碳转移单位；生物素与羧化酶；维生素C与羟化酶和保护巯基。 (二)思考题：名词解释：维生素(vatimin) 维生素缺乏症(vitamin deficiency)问答题：1. 维生素包括哪两大类? 每类各包括哪些维生素?2. 维生素和辅酶(或辅基)有何关系? 列举一些比较重要的辅酶(或辅基)和维生素的关系。3. 写出这些辅酶 (或辅基)的结构式并说明其功能。(1) VBl

13、和TPP (2) Vpp和NAD , NADP(3) VB2和FMN, FAD (4) 泛酸和辅酶A(CoASH)4. 试述VB6、叶酸、生物素,、VB12的辅酶形式及功能，并说明硫辛酸、 Vc的结构和功能。5. 说明VA，VD，VE，VK的结构和功能。6. 举例说明维生素原和维生素之间的关系。7. 怎样防治脚气病，癞皮病，恶性贫血，坏血病夜盲症和佝偻病？ 第四章 核酸（一）教学要求：DNA、RNA的主要功能；核酸的基本结构单位核苷酸的组成成分，NTP, dNTP的分子结构式；核酸的一级结构；DNA的双螺旋二级结构，维持双螺旋结构稳定的因素；DNA双螺旋的不同类型；DNA的三级结构：环形DNA

14、、真核细胞DNA与染色质； RNA的类型和结构；核酸的紫外吸收；核酸的变性、复性及杂交；限制性核酸内切酶， DNA限制酶图谱；基因，外显子和内含子。（二） 思考题：名词解释：DNA一级结构 (primary structure of DNA) 碱基互补(base complementary) 增色效应(hyperchromic effect) 减色效应(hypochromic effect) DNA凝胶电泳（gel electrophoresis of DNA） 变性(denaturation ) Tm值(T value) 复性(renaturation) 杂交(hybridization)

15、限制性内切酶（restriction endonuclease）限制性内切酶图谱（restriction map） 蛋白质组学（proteomics）PCR（polymerase chain reaction） 问答题：1. 写出四种核糖苷酸(AMP、GMP、CMP、UMP)和四种脱氧核苷酸 (dAMP，dGMP，dCMPdTMP) 的化学结构，它们分别是哪种核酸分子的组成单位?2. 什么是DNA的一级，二级，三级结构?3. DNA双螺旋结构有哪些基本特点，维持其稳定性的因素是什么? 双螺旋结构包括哪些类型?4. RNA包括哪三种类型？结构和功能各有何特点？5. 核酸具有哪些主要理化特性? 有

16、何应用？6. 写出ATP的化学结构式，它有何功能? 生物体内还包括哪些核苷酸衍生物，各有何生物学作用?7. 写出下列寡聚核苷酸的互补链： 5 ATGCCGTACAGTTAA 3 8. 试比较DNA，RNA在化学组成、大分子结构和生物学功能上的特点。第五章 生物氧化（一）教学要求： 生物氧化的概念；生物氧化的特点；生物氧化中二氧化碳的生成；呼吸链，呼吸链的组成及呼吸链中传递体的顺序；氧化磷酸化作用；化学渗透学说的基本要点；ATP在能量代谢中的重要作用。 (二)思考题： 名词解释：生物氧化（biological oxidation） 呼吸链(电子传递链) (electron transport c

17、hain) 底物水平磷酸化 (substrate level phosphorylation ) 氧化磷酸化 (oxidative phosphorylation) PO比 (P/O ratio) 呼吸链抑制剂（ETC inhibitor）问答题：1. 生物氧化有何特点?2. 生物有机分子通过哪两种脱羧作用生成CO2？ 试举例说明。3. 写出NADH呼吸链和FADH2呼吸链中递氢体和递电子体的排列顺序。4呼吸链包括哪几个复合物？ 写出它们的名称、辅基和功能。 5. 体内ATP生成的主要方式是什么? ATP在呼吸链的哪些反应阶段或部位生成?6影响氧化磷酸化的因素有哪些？7. 简述化学渗透学说（C

18、hemiosomotic hypothesis）的基本原理。8. 试述ATP合成酶(FoF1-ATPase)的结构和作用机制。第六章 糖代谢(一) 教学要求：糖代谢的概念；多糖的消化及吸收；糖酵解、三羧酸循环、乙醛酸循环、磷酸戊糖途径；糖原的合成；糖异生途径；糖代谢调节；低血糖和糖尿病。（二）思考题：名词解释：酵解(glycolysis) 三羧酸循环(tricarboxylic acid cycle) 磷酸戊糖途径（pentose phosphate pathway） 糖异生(gluconeogenesis)苹果酸-天冬氨酸穿梭作用（malate-aspartate shuttle） 升糖激素

19、磷酸甘油穿梭作用(glycerol-3-phosphate shuttle) 降糖激素低血糖症（hypoglycemia） 糖尿病（diabetes mellitus） 问答题：1. 糖有何重要的生物学功能？2. 说明糖的主要代谢途径。3. 试述淀粉的消化，葡萄糖的吸收，转运和贮存过程。4. 写出糖无氧酵解的反应过程 (包括发生部位、反应物，酶，辅因子) 及生理意义。5. 丙酮酸脱氢酶包括哪些酶和辅因子。6. 写出三羧酸循环的反应过程 (包括发生部位，反应物，酶，辅因子) 及生物学意义。7. 试述磷酸戊糖途径的一般反应过程及生物学意义。8. 简述植物体内蔗糖，淀粉的合成过程。 9. 糖异生作用

20、与酵解逆过程有何区别？如何跨过三个不可逆步骤？糖异生前体有哪些？10酵解和三羧酸循环是如何被调控的？10. 简述低血糖和糖尿病等糖代谢紊乱的起因，症状及防治。 计算题：写出下列物质彻底氧化生成多少ATP?葡萄糖 丙酮酸 NADH F-1,6-2P 磷酸二羟丙酮第七章 脂类代谢（一）教学要求：脂类的酶促降解； 甘油的代谢；脂肪酸的-氧化及此过程中能量的贮存；酮体的生成和利用；脂肪酸的从头合成，脂肪的合成；磷脂酰乙醇胺和磷脂酰胆碱的合成；胆固醇的来源和去路。（二）思考题：名词解释：脂类（lipid） 脂肪酸-氧化(fatty acid b-oxidation) 类脂 酮体 (ketone bodi

21、es) 问答题：1. 列举脂类物质的生理功能。2. 简述脂防酸的-氧化过程 (包括发生部位、酶、反应物、辅因子)，说明肉毒碱的作用。3. 酮体是如何生成的? 酮体代谢的生理意义是什么?4. 以软脂酸为例简述脂肪酸的生物合成过程 (包括发生部位，酶系、反应物、辅因子)，说明酰基载体蛋白(ACPSH)的作用。5. 简要说明磷脂酰乙醇胺和磷脂酰胆碱的合成。6. 简述动物体内胆固醇合成的一般途径 (包括原料、重要中间物) 及在人体中胆固醇的转化。7. 脂肪是如何合成的?计算题： 试计算一分子丁酸和硬脂酸彻底氧化分别生成?ATP第八章 蛋白质的降解和氨基酸代谢(一) 教学要求： 蛋白质的酶促降解；氨基酸

22、的氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用；氨基酸的脱羧基作用；氨基酸碳骨架的氧化途径；尿素循环；一碳单位及代谢；个别氨基酸的合成代谢。(二) 思考题：名词解释：氧化脱氨基作用（oxidative deamination ） 转氨基作用(transamination) 联合脱氨基作用（transdeamination） 尿素循环（urea cycle） 生糖氨基酸(glucogenic amino acid ) 生酮氨基酸(ketogenic amino acid)必需氨基酸(essential amino acid ) 非必需氨基酸(nonessential amino acid) 一碳单

23、位(one carbon unit)问答题：1. 动物体内有哪些酶参加蛋白质水解反应? 总结这些酶的作用特点。2. 说明谷氨酸脱氢酶的作用特点。3. 举例说明转氨基作用，联合脱氨基作用。4. 说明尿素生成的机理和意义。5. 氨基酸脱氨基后的碳链如何进入三羧酸循环？6. 在氨基酸生物合成中，哪些氨基酸可分别与三羧酸循环，糖酵解及磷酸戊糖途径相联系？7. 试述氨基酸代谢与一碳单位的关系，一碳单位的生物学意义是什么?第九章 核酸的降解和核苷酸代谢 （一） 教学要求： 核酸的酶促降解，核酸内切酶、核酸外切酶的作用；核苷酸的降解；嘌呤、嘧啶的分解；嘌呤核苷酸、嘧啶核苷酸合成的一般途径；脱氧核苷酸的合成。

24、 (二) 思考题：名词解释：核酸酶（nuclease） 核酸内切酶(endonuclease) 核酸外切酶(exonuclease) 核糖核苷酸还原酶（ribonucleotide reductase）PRPP(5-phosphoribosyl pyrophosphate) 磷酸核糖焦磷酸激酶（phosphoribosyl pyrophokinase）氨甲酰磷酸合成酶（carbamyl phosphate synthetase）问答题：1. 降解核酸的酶有哪几类? 举例说明它们的作用方式和特异性。2. 简要说明嘌呤和嘧啶酶促降解的一般途径和终产物。3. 说明嘌呤环和嘧啶环各组成元素的来源。4.

25、 脱氧核苷酸如何由核糖核苷酸还原生成? 胸苷酸如何生成?5. 试述核苷酸合成与核酸合成的关系。第十章 DNA的复制和修复（一）教学要求：DNA的半保留复制，碱基互补原则；复制起点和复制子；聚合酶和连接酶， DNA的半不连续复制，冈崎片段；原核细胞DNA的复制；真核细胞DNA的复制； DNA的损伤及修复；DNA的突变。（二）思考题：名词解释：DNA半保留复制(semiconservative replication) DNA半不连续复制(semidiscontinuous replication) 复制子（元）（replicon） 复制体（replisome）冈崎片段(Okazaki fragm

26、ent) 错配修复（mismatch repair）光复活(photoreactivation repair) 切除修复(excision repair) 重组修复(recombination replication) 应急反应(SOS response)碱基置换（substitution） 转换（transition） 颠换（transversion） 移码突变（frameshift mutation）错义突变（missense mutation） 无义突变（nonsense mutation）诱变剂（mutagen） 问答题：1. 生物的遗传信息如何由亲代传递给子代?2. 参与DNA复制过

27、程的重要的酶和蛋白质有哪些? 其作用如何？3. 以原核细胞DNA复制为例，说明双链DNA复制的分子机制。4. 试比较真核细胞与原核细胞DNA复制的异同。5. DNA复制的精确性和完整性是通过怎样的安全保障系统实现的？6. 哪些因素能引起DNA损伤？生物机体是如何修复的？第十一章 RNA的生物合成（一）教学要求：转录；正链(有意链，编码链)；转录过程，细菌RNA聚合酶及其 s 因子，启动子，终止子；RNA生物合成的抑制剂；转录后加工；RNA拼接和拼接体；RNA编辑；病毒RNA的复制；逆转录酶和逆转录作用。(二) 思考题：名词解释：转录(transcription) 单顺反子mRNA (monoc

28、istronic mRNA) 多顺反子mRNA (polycistronic mRNA) 有意链（正链/编码链, sense strand, coding strand） 启动子(promoter) 转录因子（transcription factor）终止子(terminator) 终止因子（termination factor）抗终止因子（antitermination factor） RNA拼接（RNA splicing）拼接体（splicesome） RNA编辑（RNA editing）逆转录作用（reverse transcription）问答题：1. 何为启动子? 原核启动子和终止子

29、的结构序列有何特点?2. 说明体内转录的不对称性。3. 简述转录过程的分子机制。4. 举例说明RNA合成的抑制剂及其作用机理。5. RNA转录后加工有哪些主要方式? 6. 简述真核细胞mRNA前体的加工过程？成熟mRNA在结构上有哪些特点?7. 试述RNA生物功能的多样性。8. RNA病毒进行RNA复制时有哪些主要方式?9. 什么是逆转录酶和逆转录作用? 有何应用?第十二章 蛋白质的生物合成（一） 教学要求：生物学中心法则；遗传密码及其特性；原核和真核生物的核糖体； tRNA在蛋白质合成中的功能；蛋白质生物合成的分子机制，S-D (ShineDalgarno) 序列，氨基酸激活，肽链合成的起始

30、、延伸、终止与释放；蛋白质合成的抑制剂；肽链合成后加工处理。 (二) 思考题：名词解释：中心法则(central dogma) 遗传密码(genetic code) 密码子(codon) 反密码子(anticodon) S-D序列(Shine-Dalgarno sequences) 信号肽（signal peptide）问答题:1. 何为遗传密码? 其有哪些基本特性？写出起始密码子和终止密码子。2. 说明核糖体的结构组成及功能。3. 试述原核mRNA的S-D (Shine-Dalgarno )序列功能。4. tRNA在蛋白质合成中有何功能?5. 氨酞tRNA合成酶有何功能?6. 简述多肽合成起

31、始、延伸和终止释放的主要步骤。7. 以下为大肠杆菌噬菌体FX174的一个结构基因5端片段，序列如下：5 3 SA A T C T T A G G A G G C T T T T T T A T G G T T C G T T C TT T A G A A T C C T C C G A A AA A A T A C C AAG C AA G A3 5S为有意链 (正链)写出转录成的mRNA序列。写出此mRNA含几个氨基酸残基的密码子? 第一个代表何种氨基酸？第十三章 物质代谢的相互关系和调节控制 (一) 教学要求： 物质代谢的相互联系；代谢在酶水平调节，反馈调节，大肠杆菌乳糖操纵子；代谢在细胞

32、水平、激素水平和神经水平的调节。 (二)思考题： 名词解释：别构调节(allosteric effect) 前馈调节（feedforward regulation）反馈调节(feedback regulation) 级联放大(cascade system) 操纵子(operon)问答题：1. 图解说明糖、脂、蛋白质、核酸四大物质代谢的相互关系。2. 试述酶的反馈调节。3. 试述酶的共价修饰与连续激活。3. 何为操纵子? 根据操纵子模型说明酶的诱导和阻遏。4. 物质代谢调节可以在哪些水平上进行，其相互联系如何?四、教材及参考书(一)教材：生物化学（第三版， 上、下册）王境岩等编 高等教育出版社(

33、二) 主要参考书：1.生物化学简明教程 聂剑初 吴国利等编 高等教育出版社2.分子遗传学 孙乃恩 等编 南京大学出版社3. 生物化学 李建武 著 北京大学出版社。4.生物化学 美 L. Stryer，唐有祺等译，北京大学出版社。6. 生物化学计算，I. H. 西格尔，吴经才等译，科学出版社 。7. Garrett R. H., Grisham C. M. Biochemistry. 2nd ed. USA: Saunders, College Publishing, 1999.8. Lehninger A. R., Principles of Biochemistry, 3rd,Worth Publishers, Inc. 2000. 五、考试方式： 闭卷考试