十九章氨基酸蛋白质

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1、1电子教案电子教案-第十九章第十九章219-1 氨基酸氨基酸 19-1-1 概述概述 氨基酸是羧酸分子中碳链上的氢原子被氨基取代后的生成物。氨基酸是羧酸分子中碳链上的氢原子被氨基取代后的生成物。分子中分子中含有氨基和羧基两种官能团。含有氨基和羧基两种官能团。 氨基酸按分子中所含氨基酸按分子中所含NH2和和COOH的相对位置，可将其分的相对位置，可将其分为：为：RCHCOOHNH2氨基酸RCHCH2COOHNH2氨基酸RCHCH2CH2COOHNH2氨基酸 在这些类氨基酸中，与人关系最为密切的是在这些类氨基酸中，与人关系最为密切的是-氨基酸氨基酸。它是。它是构成蛋白质的基本单元。构成蛋白质的基本

2、单元。 3在这20多种-氨基酸氨基酸中，有八种是人体所需要的必需氨基酸（即中，有八种是人体所需要的必需氨基酸（即人体本身不能合成的氨基酸）。它们是：人体本身不能合成的氨基酸）。它们是：蛋白质酶水解氨基酸约20多种(CH3)2CHCHCOOHNH2缬氨酸(CH3)2CHCH2CHCOOHNH2亮氨酸CH3CH2CHCHCOOHNH2CH3异亮氨酸CH3CHCHCOOHNH2OH苏氨酸CH3SCH2CH2CHCOOHNH2蛋氨酸H2NCH2CH2CH2CH2CHCOOHNH2赖氨酸C6H5CH2CHCOOHNH2苯基丙氨酸NHCH2CHCOOHNH2色氨酸4 H2NCH2COOH甘氨酸 2. 碱性

3、氨基酸：碱性氨基酸： 等电点等电点 7.6-10.8 分子中分子中NH2和和COOH的数目相等。如：的数目相等。如： 分子中分子中NH2数目数目 COOH数目数目。如：如：H2NCH2CH2CH2CH2CHCOOHNH2赖氨酸 3. 酸性氨基酸：等电点酸性氨基酸：等电点 2.8-3.2 分子中分子中COOH数目数目 NH2 数目。数目。如：如：NH2HOOCCH2CH2CHCOOH谷氨酸这这20多种多种-氨基酸氨基酸又可分为：又可分为： 1. 中性氨基酸：等电点中性氨基酸：等电点 5-6.35 OHCHOCH2OHHD -甘油醛COOHRHNH2D -氨基酸COOHRHH2NL -氨基酸CHO

4、CH2OHHHOL -甘油醛 蛋白质水解得到的氨基酸，其蛋白质水解得到的氨基酸，其构型均为构型均为L 型。型。 氨基酸氨基酸构型的标记构型的标记通常采用通常采用D/L命名法；命名法；而分子中手性碳原子而分子中手性碳原子的标记则采用的标记则采用R/S命名法。命名法。COOHCH3HH2NSL -丙氨酸COOHCH3HH2NHOHSRL -苏氨酸 绝大多数绝大多数 - 氨基酸的氨基酸的绝对构型为绝对构型为 S 型。型。 除甘氨酸外，所有的氨基酸分子的除甘氨酸外，所有的氨基酸分子的-碳原子都是手性碳原子，碳原子都是手性碳原子，因而因而都具有旋光性。都具有旋光性。其构型与甘油醛的关系是：其构型与甘油醛

5、的关系是： 氨基酸的结构特点：氨基酸的结构特点：6 RCHCOOHNH2RCHCOO+NH3偶极离子H+OHRCHCOOH+NH3在碱性中,以负离子形式存在.在电场中移向阳极H+OHRCHCOONH2在电场中移向阴极在酸性中,以正离子形式存在. 氨基酸在溶液中存在下列平衡：氨基酸在溶液中存在下列平衡：19-1-2 氨基酸的性质氨基酸的性质 氨基酸易溶于水。氨基酸易溶于水。 氨基酸具有较高的熔点氨基酸具有较高的熔点因其以内盐的形式存在。因其以内盐的形式存在。1 等电点等电点 IP (isoelectric point) 7 若调节溶液的若调节溶液的pH值，使值，使NH2和和COOH的离子化程度相

6、同，的离子化程度相同，即在溶液中正离子和负离子的数量相等，且浓度都很低，而偶极离即在溶液中正离子和负离子的数量相等，且浓度都很低，而偶极离子浓度最高。此时溶液的子浓度最高。此时溶液的PH值值就叫做氨基酸的就叫做氨基酸的等电点等电点。 氨基酸在等电点时溶解度最小。因而可以通过调节溶液的氨基酸在等电点时溶解度最小。因而可以通过调节溶液的PH值将等电点不同的氨基酸从氨基酸的混合溶液中分离出来。值将等电点不同的氨基酸从氨基酸的混合溶液中分离出来。2 氨基的反应氨基的反应1）与）与HNO2的反应的反应2）与水合茚三酮的反应）与水合茚三酮的反应893）与）与2,4-二硝基氟苯的反应二硝基氟苯的反应用于多肽

7、链中氮端的分析用于多肽链中氮端的分析104）与苄氧羰基氯反应）与苄氧羰基氯反应用于保护氨基用于保护氨基115）与氯代甲酸叔丁酯反应）与氯代甲酸叔丁酯反应用于保护氨基用于保护氨基123 羧基的反应羧基的反应13 1 - 卤代酸的氨解：卤代酸的氨解：RCHCOOHXNH3RCHCOOHNH2必然有副产物。 制备较纯制备较纯-氨基酸的氨基酸的Gabrial合成法：合成法：NHOO+CHCOORXRNOOCHCOORRH3O+COOHCOOH+RCHCOOHH2NROH2 Strecker合成法：合成法：C6H5CH2CHONH3HCNC6H5CH2CHNH2CNH2O OH-H+C6H5CH2CHC

8、OOHNH219-1-3 氨基酸的制备方法氨基酸的制备方法143 丙二酸酯法丙二酸酯法151619.2 多肽NH2RCHRNHCHCOOHOCHNHROn 多肽的通式氮端氮端碳端碳端多肽链的书写规则：氮端在左，碳端在右。多肽链的书写规则：氮端在左，碳端在右。-CO-NH-肽键肽键1719.2.1 多肽的命名多肽的命名18做法：做法：多肽6N HCl110（11h)各种氨基酸层析分离种类含量分子量每种数目连接顺序：a 氮端分析H2N CH CORHN CH COR1HN CH COR2HN CH COR3HN CH COOHORnN端碳端19.2.2 多肽的结构测定多肽的结构测定：基本问题基本问

9、题由哪些氨基酸组成的，每种有多少个？由哪些氨基酸组成的，每种有多少个？这些氨基酸按照什么次序结合成肽键？这些氨基酸按照什么次序结合成肽键？19测测 N 端端 ： （1）桑格试剂法）桑格试剂法缺点：只能测缺点：只能测 N 端的一个氨基酸端的一个氨基酸FO2NNO2+ H2N CHRCONH CH CORO2NNO2HN CHRCONH CH CORH2OHO2NNO2NHCHRCOOHO+ NH2CH COOHOR+ 黄色，分开鉴定20（2）、）、Edman 水解：水解： 异硫睛酸苯酯异硫睛酸苯酯（ ）N CSC6H5N C SC6H5+ H2N CHRCONH CH CORNHC6H5CSHN

10、 CHRCONH CH CORHClNC CHNHCOC6H5SR+NH2CH COR层析分离，与标准样品对照，确定CHRCOOH继续降解自动化分析（多肽不太长时可靠）只能测几十个氨基酸的顺序21测测C端端： （1）、羧基多肽酶法：）、羧基多肽酶法：（2）、部分水解法：）、部分水解法：各种蛋白水解酶能水解特定的肽键：各种蛋白水解酶能水解特定的肽键：多肽多肽 小肽，然后分析小肽，然后分析.HN CHRCONH CH COOHORH2O羧基多肽酶HN CHRCOOHO+NH2CH COOHOR多次重复，连续检验断下来的氨基酸只能靠近游离羧基一端的肽键被水解22如如：HN CHRCONH CH CO

11、R精、赖氨酸胰岛酶OHN CHRCONH CH COR色、酪、苯丙麋蛋白酶HN CHRCONH CH COR色、酪、苯丙胃蛋白酶2319.2.3 多肽的合成多肽的合成氨基的保护氨基的保护要求：要求：氨基酸按一定的次序连接起来氨基酸按一定的次序连接起来达到一定分子量达到一定分子量不外消旋化不外消旋化24羧基的保护羧基的保护2519.3 蛋蛋 白白 质质分类分类纤维蛋白纤维蛋白: 丝、毛、皮、角、爪和甲等丝、毛、皮、角、爪和甲等球蛋白球蛋白: 酶和蛋白激素（溶于水、盐水等酶和蛋白激素（溶于水、盐水等结合蛋白结合蛋白: 与核酸、糖、脂肪及血红素等结合与核酸、糖、脂肪及血红素等结合 一、结构：四级结构

12、一、结构：四级结构 1、氨基酸组成和顺序、氨基酸组成和顺序、 2、肽链按、肽链按: 螺旋方式卷曲而成的空间结构（通常）螺旋方式卷曲而成的空间结构（通常） 平行或非平行排列的折叠状平行或非平行排列的折叠状 3、同一根多肽链形成螺旋状，某些部分还折叠起来，链、同一根多肽链形成螺旋状，某些部分还折叠起来，链 的形状、距离与特定的生理作用有关。的形状、距离与特定的生理作用有关。 4、若干分子堆叠形成、若干分子堆叠形成 n根根纤维蛋白链扭成股，纤维蛋白链扭成股，n股又扭成绳状股又扭成绳状n根链累在一起形成球状根链累在一起形成球状261、蛋白质的一级结构、蛋白质的一级结构一级结构一级结构 是指蛋白质分子链

13、中各种氨基酸结合的顺序。是指蛋白质分子链中各种氨基酸结合的顺序。胰岛素的一级结构及不同动物胰岛素在胰岛素的一级结构及不同动物胰岛素在A链中的差异链中的差异 27胰核糖核酸酶的一级结构282、蛋白质的二级结构、蛋白质的二级结构蛋白质中有二种类型的二级结构-螺旋型 -折叠型（由肽链之间的 氢键所造成）（由两条肽链或一条肽链内两段肽链之间形成氢键）H-NC=O H-NC=O- +氢键二级结构 是由于肽键之间的氢键造成。在一个肽键的C=O与另一个肽键的-NH2之间存在氢键。29四种不同的四种不同的螺旋螺旋30反向反向折叠折叠313、蛋白质的三级结构、蛋白质的三级结构维持三级结构的力来自氨基酸侧链之间的

14、相互作用。主要包括二硫键二硫键氢键氢键正负离子间的静电引力（离子键）正负离子间的静电引力（离子键）疏水基团间的亲和力（疏水键）疏水基团间的亲和力（疏水键）三级结构三级结构 实际上蛋白质分子很少以简单的实际上蛋白质分子很少以简单的-螺旋或螺旋或 -折折 叠型结构存在，而是在二级结构的基础上进叠型结构存在，而是在二级结构的基础上进 一步卷曲折叠，一步卷曲折叠，构成具有特定构象的紧凑结构。构成具有特定构象的紧凑结构。32溶菌酶分子的三级结构溶菌酶分子的三级结构胰岛素的三级结构胰岛素的三级结构334、蛋白质四级结构、蛋白质四级结构其中每条肽链称为一个其中每条肽链称为一个亚基亚基。维护四级结构的主要是维

15、护四级结构的主要是静电引力静电引力。蛋白质分子中作为一个整体所含有的不蛋白质分子中作为一个整体所含有的不止一肽链。由多条肽链（三级结构）聚止一肽链。由多条肽链（三级结构）聚合而形成特定构象的分子叫做蛋白质的合而形成特定构象的分子叫做蛋白质的四级结构。四级结构。四级结构四级结构34血红蛋白的四级结构血红蛋白的四级结构 35二、蛋白质的性质二、蛋白质的性质1、两性与等电点、两性与等电点蛋白质和氨基酸一样，也是两性物质（在肽链中有蛋白质和氨基酸一样，也是两性物质（在肽链中有C-端的端的COOH；N-端的端的NH2）有它们的等电点。）有它们的等电点。 不同蛋白质，其等电点不相同。在等电点时，蛋白质不同

16、蛋白质，其等电点不相同。在等电点时，蛋白质的溶解度最小，因此可以通过调节溶液的的溶解度最小，因此可以通过调节溶液的pH值，使蛋白值，使蛋白质从溶液中析出，达到分离或提纯的目的。质从溶液中析出，达到分离或提纯的目的。阳离子阳离子NH3+P COOH阴离子阴离子PCOO-NH2PNH2COOH两性离子两性离子NH3+P COO-等电点等电点OH-OH-H+H+362、蛋白质的变性、蛋白质的变性 当蛋白质受到物理或化学因素影响时，可使蛋白质当蛋白质受到物理或化学因素影响时，可使蛋白质二、二、三级结构三级结构的结合力遭受破坏，肽链松散，导致蛋白质在理化的结合力遭受破坏，肽链松散，导致蛋白质在理化和生物

17、性质上的改变，这种现象称为蛋白质的变性。和生物性质上的改变，这种现象称为蛋白质的变性。如：如： 原来结构原来结构一级结构一级结构变性后变性后蛋白质在变性初期，分子构象未遭到深度蛋白质在变性初期，分子构象未遭到深度破坏（只破坏了破坏（只破坏了三级结构三级结构，而，而二级结构二级结构未未变）那么还有可能恢复原来的结构和性质。变）那么还有可能恢复原来的结构和性质。可逆变性可逆变性如果变性过度，就会成为不可逆性，这时如果变性过度，就会成为不可逆性，这时二二 级结构级结构也遭受破坏，无法恢复。也遭受破坏，无法恢复。不可逆变性不可逆变性37引起蛋白质变性的主要因素引起蛋白质变性的主要因素蛋白质变性后表现为

18、：蛋白质变性后表现为： 溶解度降低、凝固溶解度降低、凝固 丧失生理活性丧失生理活性3、蛋白质的沉淀、蛋白质的沉淀 蛋白质是高分子化合物，在水溶液中形成的颗粒直蛋白质是高分子化合物，在水溶液中形成的颗粒直径在径在1100nm内，具有胶体性质，所以蛋白质溶液不能通内，具有胶体性质，所以蛋白质溶液不能通过半透膜。在水溶液中是以胶体形式存在的。过半透膜。在水溶液中是以胶体形式存在的。（如酸、碱、丙酮、（如酸、碱、丙酮、酒精、单宁酸、重金酒精、单宁酸、重金属盐等）属盐等）加热加热加压加压紫外线紫外线激烈摇荡或搅拌激烈摇荡或搅拌化学试剂化学试剂38蛋白质分子含有肽键，蛋白质分子含有肽键，-NH2、-COO

19、H、-OH等，可与水分子等，可与水分子形成氢键而形成一种形成氢键而形成一种水化膜，故蛋白质在水化膜，故蛋白质在水溶液中不沉淀。水溶液中不沉淀。-OHH-OH- H-OH C -NHOH-OH C -NHO NH2H-OH 如果破坏蛋白质在水中溶液中的水化膜，蛋白质就会如果破坏蛋白质在水中溶液中的水化膜，蛋白质就会在水溶液中沉淀。在水溶液中沉淀。破坏水化膜的因素有：破坏水化膜的因素有：（1）盐析）盐析 加入大量的加入大量的电解质电解质如：如：NaCl、（、（NH4)2SO4、Na2SO4等，蛋白质将会以沉淀析出，这种作用称为盐析。等，蛋白质将会以沉淀析出，这种作用称为盐析。盐析反应一般是可逆的，

20、即这种沉淀是不变性的。盐析反应一般是可逆的，即这种沉淀是不变性的。39（2）脱水剂）脱水剂 酒精、丙酮酒精、丙酮等对水的亲和力很大，可以夺取水化膜中的等对水的亲和力很大，可以夺取水化膜中的H2O，故蛋白质的水化膜被破坏，使蛋白质沉淀出来。，故蛋白质的水化膜被破坏，使蛋白质沉淀出来。（3）重金属盐）重金属盐 蛋白质可以和蛋白质可以和Hg2+、Cu2+、Pb2+、Ag+等重金属离子等重金属离子结合成不溶性蛋白质。结合成不溶性蛋白质。重金属有杀重金属有杀菌的作用，菌的作用，即是由于它即是由于它能沉淀蛋白能沉淀蛋白质。质。Ag+NH3COO-PPNH3COOAg+4 、显色反应、显色反应（1）缩二脲反

21、应）缩二脲反应蛋白质与硫酸铜碱性溶液反应，呈现蛋白质与硫酸铜碱性溶液反应，呈现紫色紫色，称为缩二脲反应。，称为缩二脲反应。蛋白质蛋白质 紫色络合物紫色络合物CuSO4NaOH40（2）蛋白黄反应）蛋白黄反应蛋白质蛋白质 黄色黄色 （芳环上的硝化反应）（芳环上的硝化反应）浓浓HNO3（3）米勒（）米勒（Millon）反应）反应蛋白质蛋白质 红色或砖红色红色或砖红色HgNO3利用该反应就可利用该反应就可以检验蛋白质中以检验蛋白质中有无酪氨酸存在。有无酪氨酸存在。（4）水合茚三酮反应）水合茚三酮反应 蛋白质与稀的水合茚三酮一起加热呈蛋白质与稀的水合茚三酮一起加热呈蓝色蓝色。该反。该反应主要用于纸上层

22、析。应主要用于纸上层析。如果蛋白质中的氨基酸含有芳香环如果蛋白质中的氨基酸含有芳香环(如苯如苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸等丙氨酸、酪氨酸和色氨酸等)遇到浓遇到浓HNO3后产生白色沉淀，加盐时沉淀为黄色。后产生白色沉淀，加盐时沉淀为黄色。蛋白黄反应蛋白黄反应如果蛋白质中的氨基酸含有酚基（如酪氨如果蛋白质中的氨基酸含有酚基（如酪氨酸），遇到酸），遇到HgNO3形成有色化合物。形成有色化合物。米勒反应米勒反应4119.4 酶酶 新陈代谢过程包含着复杂而有规律的物质与能量的变化。新陈代谢过程包含着复杂而有规律的物质与能量的变化。如：如：绿色植物绿色植物 H2O + CO2 太阳光能太阳光能合成合成糖类物质

23、糖类物质又如：动物又如：动物以糖、蛋白质、脂以糖、蛋白质、脂肪作为修补组织和肪作为修补组织和供给能量的原料，供给能量的原料，以它们为食物。以它们为食物。完成生长、生殖、完成生长、生殖、肌肉运动等生命肌肉运动等生命活动。活动。 以及生物新陈代谢中的各种化学反应。以及生物新陈代谢中的各种化学反应。 如果在体外大都如果在体外大都需要激烈的物理、化学作用和较长的时间才能完成。但生需要激烈的物理、化学作用和较长的时间才能完成。但生物体内借助酶的催化下，却能在常温、常压下顺利地进行。物体内借助酶的催化下，却能在常温、常压下顺利地进行。 酶酶 是对特定的生物化学反应有催化作用的蛋白质。是对特定的生物化学反应

24、有催化作用的蛋白质。 （也就是生物体内的催化剂）。（也就是生物体内的催化剂）。酶：酶： 酶是一类在生物体内有催化活性的蛋白质。酶是一类在生物体内有催化活性的蛋白质。辅酶：与酶蛋白松弛地结合的辅助因子称为辅酶。辅酶：与酶蛋白松弛地结合的辅助因子称为辅酶。辅基：与酶蛋白紧密地结合的辅助因子称为辅基。辅基：与酶蛋白紧密地结合的辅助因子称为辅基。全酶：酶蛋白与辅助因子结合后形成的复合物称为全酶。全酶：酶蛋白与辅助因子结合后形成的复合物称为全酶。42一、酶的分类一、酶的分类1、按结构分为、按结构分为2、按催化反应类型分、按催化反应类型分由单纯一组蛋白质组成。由单纯一组蛋白质组成。由蛋白质部分加非蛋白质部

25、分组成。由蛋白质部分加非蛋白质部分组成。称辅酶称辅酶或辅基或辅基单纯酶单纯酶结合酶结合酶能促进底物的氧化还原反应的酶，如细胞能促进底物的氧化还原反应的酶，如细胞色素氧化酶。色素氧化酶。氧化还原酶氧化还原酶催化底物分子中的某一基团转移到另一底物催化底物分子中的某一基团转移到另一底物上去，如转氨酶。上去，如转氨酶。转化酶转化酶促进一种化合物分裂为两种化合物或由两种化促进一种化合物分裂为两种化合物或由两种化合物合成为一种化合物的反应，如碳酸酐酶。合物合成为一种化合物的反应，如碳酸酐酶。裂化酶裂化酶水解酶水解酶 催化水解反应，如淀粉酶、脂酶、胃蛋白酶。催化水解反应，如淀粉酶、脂酶、胃蛋白酶。合成酶合成

26、酶 促进两分子连接起来，如谷氨酰胺合成酶等。促进两分子连接起来，如谷氨酰胺合成酶等。异构酶异构酶 促进异构化反应，如磷酸葡萄糖异构酶。促进异构化反应，如磷酸葡萄糖异构酶。43二、酶作为生物催化剂有以下几个特点：二、酶作为生物催化剂有以下几个特点： 酶的催化专一性和酶的结构特点特别是活性中心的空间酶的催化专一性和酶的结构特点特别是活性中心的空间结构有密切关系。结构有密切关系。 酶和底物分子之间有一种特殊的三度空间的配合，这种配酶和底物分子之间有一种特殊的三度空间的配合，这种配合类似于锁和钥匙的关系。酶就象一把钥匙，只能打开一把锁合类似于锁和钥匙的关系。酶就象一把钥匙，只能打开一把锁(特定结构的反

27、应底物特定结构的反应底物)。锁被打开相当于生物化学反应的完成。锁被打开相当于生物化学反应的完成。3、立体化学专一性高、立体化学专一性高 可辨别对映体。可辨别对映体。如：如：麦芽糖酶麦芽糖酶 只能使只能使-葡萄糖苷键断裂。葡萄糖苷键断裂。 苦杏仁酶苦杏仁酶 只能使只能使 -葡萄糖苷键断裂。葡萄糖苷键断裂。如：如：酵母中的酶酵母中的酶 只能使天然只能使天然D-型糖（如型糖（如D-葡萄糖）发酵。葡萄糖）发酵。比一般无机或有机催化剂约高比一般无机或有机催化剂约高1081010倍。倍。1、催化效力高、催化效力高每一种酶只对具有特定空间结构的某种每一种酶只对具有特定空间结构的某种底物起作用。底物起作用。2

28、、化学选择性高、化学选择性高费歇尔酶作用的锁费歇尔酶作用的锁钥匙假说钥匙假说(1894年年) ：44+酶45在酶的催化反应中，先是酶与底物作用生成复合物，接着复合物进行反应而生成产物，并重新放出酶。酶一般都是在常温常压下，pH值近于7的条件下起催化作用。4、反应条件温和、反应条件温和4619.5 核核 酸酸 生物所特有的生长和繁殖机能以及遗传与变异的特征，生物所特有的生长和繁殖机能以及遗传与变异的特征，都是核蛋白起着重要作用。都是核蛋白起着重要作用。 核酸正如多糖及蛋白质，也是生物高分子（分子量从几核酸正如多糖及蛋白质，也是生物高分子（分子量从几十万十万几百万）。几百万）。蛋白质是生物体用以表

29、达各项功能的具体工具。蛋白质是生物体用以表达各项功能的具体工具。核酸是生物用来制造蛋白质的模型。核酸是生物用来制造蛋白质的模型。 没有核酸就没有蛋白质，因此，核酸是最根本的生命的没有核酸就没有蛋白质，因此，核酸是最根本的生命的物质基础。物质基础。 核酸可以是游离状态，也可以与蛋白质结合，组成核酸可以是游离状态，也可以与蛋白质结合，组成结合结合蛋白质（称核蛋白）蛋白质（称核蛋白）。瑞士生理学家米歇尔（瑞士生理学家米歇尔（F.Miescher）于）于1869年从年从细胞核细胞核中首次分离到一种具有中首次分离到一种具有酸性酸性的新物质。的新物质。核酸核酸47一、组成：一、组成：核苷酸缩水核酸核 杂环

30、 磷糖 碱基 酸CHOHHCH2OHCH2OHOHOHOCH2OHBOHH(OH)O胸腺嘧啶CH2OHOHONNHOOH3C 2脱 氧核糖 2脱氧胸苷 核苷48CHOCH2OHCH2OHOHOHOHO腺嘌呤嘧啶CH2OHOHOHONNNNNH2CH2OHOHOHONNHOOD核糖腺苷尿苷49杂环碱基嘌呤嘧啶腺嘌呤鸟嘌呤胞嘧啶鸟嘧啶胸腺嘧啶NNHNNHONNNNHNH2NH2NHNONH2NHHNOONHHNOOH3CRNA50NNNNNH2CH2OHOHOOPOOHOH3腺嘌呤核苷酸 （3腺苷酸）CH2OHOHOOP OHOHONNHOO5-尿嘧啶核苷酸（5尿苷酸）5119.3 蛋白质蛋白质蛋白质的反应蛋白质的反应缩二脲反应：缩二脲反应： 含两个以上含两个以上CO-NH-键的化合物的特征颜色反应。在键的化合物的特征颜色反应。在碱性硫酸铜溶液中，这类化合物反应生成紫红色的物质。碱性硫酸铜溶液中，这类化合物反应生成紫红色的物质。黄色反应：黄色反应： 蛋白质与浓硝酸反应生成黄色物质，该黄色物质与碱即蛋白质与浓硝酸反应生成黄色物质，该黄色物质与碱即转变为橙色。转变为橙色。52本章小结：本章小结：本章重点：本章重点：氨基酸的性质与合成；多肽的结构以及合氨基酸的性质与合成；多肽的结构以及合成；蛋白质的性质。成；蛋白质的性质。难点：难点：多肽的合成多肽的合成作业作业: 4