生物化学教案完整

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1、教案授课日期：年 月 日教案编号:教学安排课 型：新授课教学方式：讲授性，主体参及教学教学资源相关视频，图片，多媒体授课题目（章、节）蛋白质化学教学目的及要求：1,掌握蛋白质的元素组成特点，氨基酸的结构通式；2、掌握蛋白质一级结构、二级结构的概念、维系键；3、掌握蛋白质的结构及功能的关系；4、熟悉蛋白质物化性质；5、了解蛋白质的及医学的关系；重点及难点：重点：蛋白质的元素组成特点，氨基酸的结构通式难点：蛋白质物化性质教学内容及教学组织设计：详见附页1 / 81课堂教学小结：一、蛋白质的变性1、概念：天然蛋白质受到物理、化学因素的影 响，导致其空间结构的破坏，从而使蛋白质的理化性质发生改变和生

2、物功能的丧失称为蛋白质的变性作用。2、引起蛋白质变性的因素: 物理因素、化学因素二、蛋白质的两性性质 蛋白质中所带的正电荷 及负电荷相等而呈电中性（此时为两性离），此时溶液的PH称为该蛋 白质的等电点，常用Pl表示。三、蛋白质具有两性电离、胶体、变 性和沉淀的性质。四、蛋白质的定性、定量测定方法有多种。 五、 蛋白质具机体的有三大功能：。不同状态下的机体对蛋白质的需求及代 谢情况有差异。构成人体的氨基酸有20种，其中8种是体内不能合成 的，需从饮食种摄取。复习思考题、作业题：医院杀菌灭毒的方式有哪些？这些方式和蛋白质变性有何关系？课后反思：做好新课导入是成功教学的关键，尽量做到知识点讲解的深入

3、简出， 要注意结合日常生活知识和护理相关知识。教学主要内容备注7 / 8120mins生物化学就是生命的化学。它是研究活细胞和有机体 中存在的各种化学分子及其所参及的化学反应的科学。 分子生物学：是研究生物大分子结构、功能及其基因结构、 表达及调控机制的科学。一、生物化学发展简史二、生物化学研究内容1 .生物分子的结构及功能2 .物质代谢及其调节3 .遗传信息的传递及其调控三、生物化学及医学5 minsL生物化学及分子生物学在生命科学中占有重要的 地位4 .生物化学的理论及技术已渗透到医学科学的各个 领域5 .生物化学的发展促进了疾病病因、诊断和治疗的研究5 mins第一章 蛋白质的结构及功能

4、一、蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过 肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。蛋白质是细胞的重要组成部分，是功能最多的生物大25 mins分子物质，儿乎在所有的生命过程中起着重要作用：1） 作为生物催化剂，2）代谢调节作用，3）免疫保护作用， 4）物质的转运和存储，5）运动及支持作用，6）参及细 胞间信息传递。20 mins二、蛋白质的分子组成1 .蛋白质的元素组成主要有C、H、0、N和S,各种 蛋白质的含N量很接近，平均16吼通过样品含氮量计算蛋白质含量的公式：蛋白质含量5 mins（g % ）=含氮量（g % ） X 6. 252 .

5、组成蛋白质的基本单位L-a-氨基酸：种类、 三字英文缩写符号、基本结构。20 mins分类（非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、芳香 族氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸）。理化性质（两性解离及等电点、紫外吸收、荀三酮反 应）o3 .肽键是由一个氨基酸的a-竣基及另一个氨基酸的 a-氨基脱水缩合而形成的化学键。肽、多肽链；肽链的主链及侧链;肽链的方向（N-末端及C-末端）,氨基酸残基;生物活性肽：谷胱甘肽及其重要生理功能,多肽类激10 mins素及神经肽。三、蛋白质的分子结构1 .蛋白质一级结构概念蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺 序。10 mins主要化学键一一肽键。二硫键的位置属于一级

6、结构研 究范畴。2 .蛋白质的二级结构5 mins10 mins概念j蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即 该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸 残基侧链的构象。主要化学键：氢键肽单元是指参及组成肽键的6个原子位于同一平面， 乂叫酰胺平面或肽键平面。它是蛋白质构象的基本结构单 位。5 mins四种主要结构形式(Q螺旋、P折叠、B转角、无 规卷曲)及影响因素。20 mins蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在 空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间构象，被 称为模体(motif) o3 .蛋白质的三级结构概念：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原

7、子在三维空间的排布位置。主要次级键一一疏水作用、离子键（盐键）、氢键、 范德华力等。结构域（域main）：大分子蛋白质的三级结构常可分 割成一个或数个球状或纤维状的区域，折迭得较为紧密， 各行其功能，称为结构域。10 minslOmins分子伴侣：通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折 迭成天然构象或形成四级结构的一类蛋白质。4 .蛋白质的四级结构每条具有完整三级结构的多肽链，称为亚基 （subunit）。蛋白质分子中各亚基的空间排布 .及亚基接触部位的 布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。各亚基之间的结合力一一疏水作用、氢键、离子键。5 .蛋白质的分类：根据组成分为单纯蛋白质和结合 蛋白质，

8、根据形状分为球状蛋白质和纤维状蛋白质。6 .蛋白质组学基本概念：一种细胞或一种生物所表达的全部蛋白 质，即“一种基因组所表达的全套蛋白质二研究技术平台研究的科学意义。教学主要内容备注四、蛋白质结构及功能的关系1 .蛋白质一级结构及功能的关系一级结构是高级结构和功能的基础;5 mins一级结构相似其高级结构及功能也相似;氨基酸序列提供重要的生物进化信息；氨基酸序列改变可能引起疾病。20 mins2 .蛋白质空间结构及功能的关系蛋白质的功能依赖特定空间结构;肌红蛋白的结构及功能。3 红蛋白结构、运输0功能，氧饱和曲线。协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基及其配体结 合后，能影响此寡聚体中另一个亚基

9、及配体结合能力的现 象，称为协同效应。变构效应：凡蛋白质（或亚基）因及某小分子物质相 互作用而发生构象变化，导致蛋白质（或亚基）功能的变 化，称为蛋白质的变构效应。蛋白质构象改变可引起疾病如疯牛病等。五、蛋白质的理化性质1 .两性解离等电点:当蛋白质溶液处于某一 pH时，蛋白质解离 成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零,9 / 81教学主要内容备注此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。20mins2 .胶体性质3 .变性、复性、沉淀及凝固蛋白质的变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。变性的

10、本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。造成变性的因素：如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。蛋白质变性后的性质改变：溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、生物活性丧失及易受蛋白酶水解。若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。蛋白质沉淀：在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，15 mins肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。蛋白质的凝固作用(protein coagulation)：蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和

11、强碱中。4 .紫外吸收（280nm）、5 .呈色反应（苛三酮反应、双缩胭反应）。六、蛋白质的分离纯化及结构分析1.蛋白质的分离纯化透析（d析lysis）：利用透析袋把大分子蛋白质及小分 子化合物分开的方法。超渡”应用正压或离心力使蛋白质溶液透过有一定 截留分子量的超滤膜，达到浓缩蛋白质溶液的目的。丙酮沉淀使用丙酮沉淀时,必须在04c低温下进 行，丙酮用量一般10倍于蛋白质溶液体积。蛋白质被丙 酮沉淀后，应立即分离。除了丙酮以外，也可用乙醇沉淀。盐析：（salt precipitation）是将硫酸钱、硫酸钠或 氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及 水化膜被破坏，导致蛋白质沉淀。免

12、疫沉淀：将某一纯化蛋白质免疫动物可获得抗该蛋 白的特异抗体。利用特异抗体识别相应的抗原蛋白，并形 成抗原抗体复合物的性质，可从蛋白质混合溶液中分离获 得抗原蛋白。电泳：蛋白质在高于或低于其pl的溶液中为带电的 颗粒，在电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在 电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术，称为电泳（elctrophoresis）。层析 原理：待分离蛋白质溶液（流动相）经过一 个固态物质（固定相）时，根据溶液中待分离的蛋白质颗 粒大小、电荷多少及亲和力等，使待分离的蛋白质组分在 两相中反复分配，并以不同速度流经固定相而达到分离蛋 白质的目的。超速离心。复习思考题1 .名词解释：蛋白质一

13、级结构、蛋白质二级结构、蛋白 质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、 分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、 层析2 .蛋白质变性的概念及本质是什么？有何实际应用？3 .蛋白质分离纯化常用的方法有哪些？其原理是什么？4 .举例说明蛋白质结构及功能的关系？11 / 81教案授课日期： 年 月 日教案编号：教学安排课 型：新授课教学方式：讲授性，主体参及教学教学资源相关视频，图片，多媒体授课题目（章、节）核酸化学教学目的及要求：掌握：核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；核酸 的化学组成；两类核酸（DNA及RNA）分子组成异同；核酸的一级结构 及其主要化学键；D

14、NA右手双螺旋结构要点及碱基配对规律；mRNA 一 级结构特点；tRNA二级结构特点；核酸的主要理化性质（紫外吸收、 变性、复性），核酸分子杂交概念。熟悉：核酸的高级结构；核酸酶。了解：碱基和戊糖的结构；DNA其它二级结构形式；其它小分子RNA 及RNA组学；人类基因组计划研究的主要内容；snmRNA参及基因表达 调控。重点及难点：重点：两类核酸（DNA及RNA）的细胞分布，功能及生物学意义；化学组 成；两类核酸分子组成异同；核酸的一级结构及其主要化学键； 难点：DNA的空间结构。教学内容及教学组织设计：详见附页课堂教学小结：核酸是以核甘酸为基本组成单位的生物大分子，携带和传递遗传信息。分为脱

15、氧核糖核酸(DNA)和核糖核酸(RNA)两类。核酸的化学组成元素组成：C、H、0、N、P (910%)分子组成：碱基(喋吟碱，嗒咤碱)、戊糖(核糖，脱氧核糖)和磷酸RNA 主要有 mRNA, tRNA, rRNA复习思考题、作业题：你所熟悉的疾病中，哪些是基因突变导致的？课后反思：该章内容抽象，复杂。尽量以流程图，要尽量用直观视频图片的方式 将内容展示给学生。教学主要内容备注核酸是以核昔酸为基本组成单位的生物大分子，携带和5mins传递遗传信息。分为脱氧核糖核酸(DNA)和核糖核酸(RNA)两 类，前者90%以上分布于细胞核，其余分布于核外如线粒体， 叶绿体，质粒等。携带遗传信息，决定细胞和个

16、体的基因型 (genotype) o而RNA分布于胞核、胞液，参及细胞内DNA遗 传信息的表达。某些病毒RNA也可作为遗传信息的载体。核酸的化学组成及一级结构核酸的化学组成教学主要内容备注元素组成：C、H、0、N、P （910%）lOmins分子组成：碱基（口票吟碱，嗑唾碱）、戊糖（核糖，脱氧核糖）和磷酸1.核甘酸中的碱基成分：腺噤吟（A）、鸟喋吟（G）、胞5 mins 嗑嗡（C）、尿嗒咤（U）、胸腺喀咤（T）o DNA中的碱基（A、G、C、T）, RNA 中的碱基（A、G、C、U）。2 .戊糖：D-核糖（RNA）、D-2-脱氧核糖（DNA）。lOmins3 .磷酸核酸及核甘酸：碱基及戊糖通过

17、糖背键连接形成核甘，核昔及磷酸连接形成核甘酸。重要游离核甘酸及环化核甘酸：NMP、NDP、NTP、cAMP、cGMP10 mins核酸的一级结构概念：核酸中核甘酸的排列顺序，由于核昔酸间的差异主要是碱基不同，所以也称为碱基序列。核甘酸间的连接键一一3, 5 -磷酸二酯键、方向（520 mins-3）及链书写方式。二、DNA的空间结构及功能1、DNA的二级结构双螺旋结构2. chargaff规则：Chargaff规则：腺口票吟及胸腺嗑 咤的摩尔数总是相等（A=T）,鸟噤吟的含量总是及胞嗒咤相教学主要内容备注等(G=C)；不同生物种属的DNA碱基组成不同，同一个 体不同器官、不同组织的DNA具有相

18、同的碱基组成。B-DNA结构要点:DNA是一反向平行的互补双链结构 亲水的脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧、而碱基位于内侧，两条链的碱基互补配对，A-T形成两个氢键,G-C形成三个氢键。堆积的疏水性碱基平面及线性分子结构的长 轴相垂直。两条链呈反平行走向，一条链5 -3,另一条 链是 3 -*5, o)oDNA是右手螺旋结构DNA线性长分子在小小的细胞核中折 叠形成了一个右手螺旋式结构。螺旋直径为2nm。螺旋每旋转 一周包含了 10对碱基，每个碱基的旋转角度为36。螺距为 3. 4nm：碱基平面之间的距离为0. 34nm。DNA双螺旋分子存在 一个大沟(major groove)和一个小沟

19、(minor groove),目 前认为这些沟状结构及蛋白质和DNA间的识别有关。DNA双10 mms螺旋结构稳定的维系横向靠两条链间互补碱基的氢键维系， 纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持，尤以碱基堆积力 更为重要。Z-DNA、 A-DNAo10 mins2、DNA的高级结构一超螺旋超螺旋结构(superhelix或supercoil) ： DNA双螺旋链 再盘绕即形成超螺旋结构。10 mins教学主要内容备注原核生物DNA的高级结构是环状超螺旋真核生物染色质（chromatin）DNA是线性双螺旋，它缠绕5 mins在组蛋白的八聚体上形成核小体。组蛋白：富含Lys和Arg的碱性蛋白质，包

20、括Hl、H2A、H2B、 H3、 H4o5 mins由许多核小体形成的串珠样结构又进一步盘曲成直径为 30nm的中空的染色质纤维，称为螺线管。螺线管再经儿次卷 曲才能形成染色单体。人类细胞核中有46条染色体，这些染 色体的DNA总长达L 7m,经过这样的折叠压缩，46条染色体 总长亦不过200nm左右。4、DNA的功能：DNA的基本功能是以基因的形式荷载遗 传信息，并作为基因复制和转录的模板。它是生命遗传的物 质基础，也是个体生命活动的信息基础。5、人类基因组计划研究的主要内容。10 mins10 mins三、RNA的结构及功能（一）mRNA：特点（含量最少（2-3%），种类多，代谢最快（寿

21、命短）结构：原核细胞mRNA整个分子分为三部分，即5非编码 序列、编码序列、3非编码序列。真核细胞mRNA分子分为五部分帽子、5非编码序列（前导序列）、编码序列、3非编 码序列（拖尾序列）和尾巴（二）tRNA： 10-15%, 70-90 个核甘酸特点：（稀有碱基多，分子量小）结构：二级结构：三叶草形lOmins主要组成：四臂三环10 mins教学主要内容备注三级结构：倒L形（三）、rRNA：特点（含量最大70-80%,甲基化多）种类：原核：23S、16S、5S,真核：28S、18S、5S、5. 8S及多种蛋白质结合形成核糖体（大亚基、小亚基），是蛋10 mins10 mins白质合成场所。四

22、、DNA的理化性质及其应用（一）变性概念：在物理、化学因素的影响下，DNA双螺旋结构解 为单链的现象称为变性。变性不会破坏DNA的共价键结构。只是破坏DNA的氢 键和碱基堆积力。变性后的特点：特点：1.紫外吸收增加。增色效应:DNA变性过程中，其紫外吸收增加的现象。变性因素：强酸碱、有机溶剂、高温等等。影响因素：1.G+C含量。2 .DNA的复杂程度（均一性）：均一性好，则熔解温度 范围窄。3 .介质的离子强度：离子强度高，则Tm值高。（二）复性：概念：变性DNA重新成为双螺旋结构的现象。特点：紫外吸收减少。减色效应：DNA复性过程中，紫外吸收减少的现象。常用的复性方法：退火。（温度缓慢降低，

23、使变性的DNA重新形成双螺旋结构 的过程）。（三）核酸分子杂交。教学主要内容备注概念：不同来源的核酸链因存在互补序列而形成互补 双链结构，这一过程就是核酸杂交过程。包括DNADNA杂交。DNARNA 杂交。RNARNA 杂交。原因：不同核酸的碱基之间可以形成碱基配对。用途：是分子生物学研究及基因工程操作的常用技术。复习思考题1.名词解释：核酸、DNA变性、DNA复性、增色效应、解链温度（Tm）、核酶、脱氧核酶教案授课日期： 年 月 日教案编号：教学安排课 型：新授课教学方式：讲授性，主体参及教学教学资源相关视频，图片，多媒体授课题目（章、节）酶教学目的及要求：掌握：酶的概念、化学本质及生物学功

24、能；酶的活性中心和必需基团;同工酶；酶促反应特点；各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用；酶调节的方式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念。熟悉：酶的组成、结构；酶活性测定及酶活性单位；酶含量的调节。了解：米-曼方程式的推导过程；酶的命名及分类；酶及医学的关系重点及难点：重点：酶的概念、化学本质及生物学功能；同工酶：酶的活性中心和必 需基团；酶调节的方式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念。难点：抑制剂对酶促反应速度的影响；酶活性的调节。教学内容及教学组织设计：详见附页课堂教学小结：酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的蛋 白质。全酶由蛋白质部分（酶蛋白）和辅助因子组成。辅助因

25、子由小分子有机化合物和金属离子组成。同工酶是指催化 相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同 的一组酶。有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物 质称为酶原。酶原的启动：在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过 程。复习思考题、作业题：酶在疾病的治疗及诊断中有哪些用途？ AST, ALT可用于哪些疾病的诊 断？课后反思：该章内容较为琐碎，知识内容量大，尽量做到及日常生活联系，及护 理专业联系。减轻学生课业负担，要求学生要有自学意识。教学主要内容备注一、酶的概念及其在生命活动中的重要性L概念：目前将生物催化剂分为两类：酶、核酶（脱氧核酶）。酶是一类由活细胞产生的，

26、对其特异底物具有高效15mins5mins5mins15mins催化作用的蛋白质。2 .酶学研究简史。3 .酶在生命活动中的重要性。二、酶的分子结构及功能。1 .酶的不同形式：单体酶（monomeric enzyme）寡聚酶（oligomeric enzyme）2 .酶的分子组成：单纯酶和结的酶,全酶由蛋白质部分（酶蛋白）和辅助因子组成。辅助因子由小分子有机化合物和金属离子组成。辅助因子按其及酶蛋白结合的紧密程度又可分为辅酶（及酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的方法除去。）和辅 基（及酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤的方法除去。）常见含B族维生素的辅酶形式及其在酶促反应中的主要作用。3.酶的活性

27、中心：指必需基团在空间结构上彼此靠近，21 / 81教学主要内容备注lOmins10 mins15 mins组成具有特定空间结构的区域，能及底物特异结合并将底物转化为 产物。必需基团：酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一 些及酶活性密切相关的化学基团。活性中心内的必需基团：结合基团(binding group):及底物相结合；催化基团(catalytic group)：催化底物转 变成产物。活性中心外的必需基团：位于活性中心以外，维持酶活 性中心应有的空间构象所必需的基团。4.同工酶：概念：同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组

28、酶。三、醒促反应的特点和机制1 .酶及一般催化剂的异同点：及一般催化剂的共同点：在反应前后没有质和量的变化：只能催化热力学允许的化学反应；只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。酶作用的特点：酶促反应具有极高的效率；酶促反应具有高度的特异性；酶促反应的可调节性；2 .酶促反应的特点：3 酶促反应具有极高的效率：酶的催化效率通常比非催化反应高10,10”倍，比一般 催化剂高10,10”倍；酶的催化不需要较高的反应温度；酶 和一般催化剂加速反应的机理都是降低反应的活化能 (activation energy) o酶比一般催化剂更有效地降低反应 的活化能。酶促反应具有高度的特异性：酶的特异性(

29、specificity)： 一种酶仅作用于一种或一 类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一 定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。4 为以下3种类型：绝对特异性：只能作用于特定结构的底物，进行一种专 一的反应，生成一种特定结构的产物。15 mins20mins5 mins5 mins相对特异性：作用于一类化合物或一种化学键。立体异构特异性：作用于立体异构体中的一种。5mins25mins酶促反应的可调节性：酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。其中 包括三方面的调节：对酶生成及降解量的调节；酶催化效率 的调节；通过改变底物浓度对酶进行调

30、节。四、酶促反应动力学1 .底物浓度的影响:当底物浓度较低时，反应速度及底 物浓度成正比；反应为一级反应；随着底物浓度的增高，反应速度 不再成正比例加速；反应为混合级反应；当底物浓度高达一定程度，反应速度不再增加，达最大速度；反应为零级反应。Km和Vm的定义：Km等于酶促反应速度为最大反应速度一半的底物浓度。Vm是酶完全被底物饱和时的反应速度，及酶浓5mins度成正比。,10 mins2 .酶浓度的影响及应用:当酶可被底物饱和的情况下，反应速度及酶浓度成正比。3 . pH的影响及应用、最适pH值:最适pH (optimum pH)：15 mins酶催化活性最大时的环境pH。4 .温度的影响及应

31、用、最适温度:双重影响，温度升高, 酶促反应速度升高；由于酶的本质是蛋白质，温度升高，可引 起酶的变性，从而反应速度降低5 .酶的抑制作用：不可逆性抑制：抑制剂通常以共价键及酶活性中心的 必需基团相结合，使酶失活。lOmins复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透 析、超滤等方法除去。可逆性抑制：抑制剂通常以非共价键及酶或酶-底物竞争性抑制：抑制剂及底物的结构相似，能及底物竞争 酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性 降低。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。非竞争性抑制：有些抑制剂不影响底物和酶结合，即抑 制剂及酶活性中心外的必需基团结合，抑制剂既及E结合， 也及ES

32、结合，但生成的ESI复合物是死端复合物，不能释 放出产物(图1-5-24),这种抑制称为非竞争性抑制作用。6 .激活剂的影响：激活剂(activator)使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。激活剂可分为：必需激活剂和非必需激活剂。7 .酶活性测定和酶活性单位五、酶的调节1 .酶活性的调节：酶原及酶原的启动：酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。酶原的启动：在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。酶原启动机理：形成或暴露出酶的活性中心。酶原启动的意义：避免细胞产生的酶对细胞进行自身生化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。有的酶原

33、可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。六、酶的分类及命名2 .分类：六大类。3 .命名：习惯命名法一推荐名称；系统命名法一系统名称。七、酶及医学的关系。1 .酶及疾病的关系：酶及疾病的发生；酶及疾病的诊断酶及疾病的治疗2 .酶在医学上的其它应用酶作为试剂用于临床检验和科学研究酶作为药物用于临床治疗酶的分子工程复习思考题1 .名词解释：酶、酶的活性中心和必需基团、竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用、催化部位、别构效应、共价修饰、同工酶、酶原、酶原的启动2 .试述酶原启动的机制及酶以酶原形式存在的生理意义。3 .试以竞争性抑制的原理说明磺胺类药物的作用机制。4

34、.什么是酶的活性？表示酶活性的国际单位和催量是如何规定的？5 .影响酶作用的因素有哪些？27 / 81教学主要内容备注教案授课日期： 年 月 日教案编号:教学安排课 型：新授课教学方式：讲授性，主体参及教学教学资源相关视频，图片，多媒体授课题目（章、节）维生素教学目的及要求：1 .熟悉维生素的分类和作用机制，维生素的生理作用2 .掌握各种维生素缺乏症重点及难点：教学重点：维生素的分类和作用机制教学难点：维生素的分类和作用机制教学内容及教学组织设计：详见附页课堂教学小结：维生素是生物生长和代谢所必需的具有复杂结构的有机物。人体 对维生素的需要量很少，少到只能用毫克或微克来计算。维生素可以 根据它

35、们的溶解性分为水溶性和脂溶性两大类。脂溶性维生素包括维 生素A、D、E、K等。水溶性维生素包括B族维生素（Bl、B2、B6、B12、 维生素PP、叶酸、泛酸等）以及维生素C oo缺乏维生素会导致相应 的疾病。维生素常用于治疗疾病的辅助药物 复习思考题、作业题：维生素B6的作用是什么？有哪些应用？维生素D的作用是什么？有哪些应用？维生素C的作用是什么？有哪些应用？课后反思：该章内容较为琐碎，知识内容量大，尽量做到及日常生活联系，及护 理专业联系。减轻学生课业负担，要求学生要有自学意识。教学主要内容备注29 / 81教学主要内容备注脂溶性维生素（一），维生素A天然形式：A1 （视黄醇）A2 （3-

36、脱氢视黄醇）活性形式：视黄醇、视黄醛、视黄酸维生素A原：B-胡萝卜素本身不具有维生素A活性但在 体内可转变为有活性的物质，称为维生素A原2,缺乏病夜盲症3,生理意义：参及视觉冲动4,主要食物：动物肝脏（二），维生素D种类：VitD2 （麦角钙化醇）VitD3 （胆钙化醇）、D4、D52,缺乏病 佝偻病3,生理意义：促进钙磷吸收，有利于新骨的形成、钙化。4,主要食物：牛乳和人乳的维生素D含量较低（牛乳为41IU/100g）；蔬菜、谷物和水果中几乎不含维生素D。深海鱼油较多, 鸡蛋较多。（三），维生素E种类：生育酚，生育三烯酚易自身氧化，故能保护其他物质。2,缺乏病31 / 81教学主要内容备注佝

37、偻病3,生理意义：维持生殖机能;抗氧化作用；促进血红素代谢4,主要食物：（四），维生素K天然形式：KI、K2人工合成：K3、K4促进肝脏凝血因子H、VII、IX和X的生物合成，参及凝血作用2.缺乏表现：易出血水溶性维生素B族维生素和维生素CB族维生素：Bl、B2、维生素PP、B6、泛酸、生物素、叶酸和维生素B12一、维生素B1,1维生素B1又名硫胺素（thiamine）体内活性形式为焦磷酸硫胺素（TPP2.缺乏症*脚气病，末梢神经3,维生素B1含量丰富的食物有动物内脏（心、肝、肾等）、 瘦肉类、蛋类、豆类、坚果（葵花子、花生等）。谷类是主# / 81教学主要内容备注要的来源。鱼类、蔬菜和水果中

38、含量不高。二、维生素B2L维生素B2又名核黄素(riboflavin)体内活性形式为黄素单核甘酸(FMN)黄素腺喋吟二核甘酸(FAD)2生化作用：FMN及FAD是体内氧化还原酶的辅基，主要起 氢传递体的作用。3,缺乏症：口角炎，唇炎，阴囊炎等。4,以植物性食品为主的膳食容易造成体内维生素B2缺乏。三、维生素PP1,体内活性形式尼克酰胺腺喋吟二核甘酸(NAD+)尼克酰胺腺噤吟二核甘酸磷酸(NADP+)2.1, 乏症癞皮病3, NAD+及NADP+是体内多种脱氢酶(如苹果酸脱氢酶、乳 酸脱氢酶)的辅酶，起传递氢的作用。4,番茄中烟酸的含量居果蔬之首。四、维生素B6 Vit B61,化学本质及性质*

39、维生素B6包括毗哆醇，哦哆醛及毗哆胺*体内活性形式为磷酸哦哆醛和磷酸吐哆胺35 / 812,磷酸吐哆醛是氨基酸转氨酶及脱竣酶的辅酶，也是d- 氨基g-酮戊酸合酶(ALA合酶)的辅酶。3,临床应用：治疗婴儿惊厥、妊娠呕吐。五、叶酸1,体内活性形式为四氢叶酸(FH4)2,生化作用：FH4是一碳单位转移酶的辅酶，参及一碳单位 的转移。3,缺乏症：巨幼红细胞贫血,4,叶酸可由微生物和高等植 物合成，但哺乳动物不能合成。，较好的来源为绿叶蔬菜。六、维生素C1,俗名：抗坏血酸，2,生化作用：1.参及体内羟化反应，促进胶原蛋白的合成;2 .参及氧化还原反应，促进铁的吸收；3 .抗癌作用。3,缺乏症：坏血病，

40、5,番茄，橘子等酸性水果含量较高应用：饮料蒙牛优益C、维生素C牙膏等复习题：课后习题教案授课日期：年 月 日教案编号：教学安排课 型：新授课教学方式：讲授性，主体参及教学教学资源相关视频，图片，多媒体授课题目（章、节）糖代谢教学目的及要求：1、掌握：糖的主要生理功能；糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化、糖 原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶（限速酶）、 生理意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常值、血糖来 源及去路、调节血糖浓度的主要激素。2、熟悉：糖的消化吸收；糖代谢的概况；糖代谢各途径的调节。3、了解：磷酸戊糖途径的基本过程；重点及难点：教学重点：糖的主要生理功能；糖的无氧

41、分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生生理意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常值、血糖来源及去路、调节血糖浓度的主要激素。教学难点：糖代谢各途径的具体反应过程及其调节。教学内容及教学组织设计：详见附页37 / 81课堂教学小结：糖的主要生理功能是氧化供能，糖分解代谢有糖的无氧分解，糖的有 氧氧糖。有氧氧化是机体获得ATP的主要方式。糖异生 (gluconeogenesis)是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。糖 异生的生理意义主要在于维持血糖水平恒定。血糖的来源和去路是相对平衡的。血糖水平的平衡主要是受到激素调 节。血糖水平异常及糖尿病是最常见的糖代谢紊乱。糖原是动物体内

42、 糖的储存形式之一，是机体能迅速动用的能量储备。复习思考题、作业题：为什么说糖尿病是最常见的糖代谢紊乱症？课后反思：该章知识内容量大，学生化学知识薄弱，尽量放慢来讲。注意和学生 交流互动，及时找到学生难理解节点。教学主要内容备注20mins15 mins10 mins15 mins5mins5mins15 mins一、概述糖的概念：糖（carbohydrates）即碳水化合物，其化学 本质为多羟醛或多羟酮及其衍生物。糖主要根据其水解产物的情况可分为四大类：单糖、寡糖、多糖、结合糖。糖的生理功能1、提供碳源和能源（这是糖的主要功能）2、提供合成体内其它物质的原料糖可转变成某些氨基酸、脂肪、胆固醇

43、、核甘等。3、作为机体组织细胞的组成成分如糖蛋白、蛋白聚糖、糖脂。糖的消化吸收糖的消化：人类食物中的糖主要有植物淀粉、动物糖 原以及麦芽糖、蔗糖、乳糖、葡萄糖等，其中以淀粉为主。消化部位：主要在小肠，少量在口腔糖的吸收吸收部位：小肠上段吸收形式：单糖吸收机制：依赖型葡萄糖转运体糖代谢概况二、糖的无氧分解（糖酵解）概念：糖的无氧分解指在机体缺氧情况下，葡萄糖生成 乳酸（lactate）的过程，也称为糖酵解（glycolysis）由葡萄糖分解成丙酮酸（pyruvate）的过程，这一过程又称为糖酵解途径（glycolytic pathway）反应过程：第一阶段：由葡萄糖分解成丙酮酸第二阶段：由丙酮酸

44、转变成乳酸的过程。糖酵解特点：糖酵解为一个不需氧的产能过程糖酵解的生理意义：1、是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式。# / 812、是某些细胞在氧供正常情况下的重要供能途径：无线粒体的细胞，如：红细胞代谢活跃的细胞，如：白细胞、神经元、骨髓细胞 三、糖的有氧氧化概念:糖的有氧氧化(aerobic oxidation )指在机体 氧供充足时，葡萄糖彻底氧化成H20和C02,并释放出能量 的过程。是机体主要供能方式。反应过程：第一阶段：酵解途径第二阶段：丙酮酸的氧化脱竣为乙酰CoA第三阶段：乙酰CoA进入三殁酸循环第四阶段：进入呼吸链进行氧化磷酸化1 .丙酮酸的生成一一酵解途径2 .丙酮酸的氧化

45、脱竣生成乙酰CoA3 .三殁酸循环及氧化磷酸化三段酸循环的概念:指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含 三个段基的柠檬酸，反复的进行脱氢脱段，又生成草酰乙 酸，再重复循环反应的过程。三竣酸循环(Tricarboxylic acid Cycle, TAC)也称为柠檬酸循环，这是因为循环反应 中的第一个中间产物是一个含三个竣基的柠檬酸。由于 Krebs正式提出了三段酸循环的学说，故此循环又称为 Krebs循环，它由一连串反应组成。三股酸循环的要点：经过一次三竣酸循环，消耗一分子乙酰CoA,经四次脱氢，二次脱拔，一次底物水平磷酸化。生成1分子FADH2, 3分子NADH+H+, 2分子C02, 1分子子P

46、。关键酶有：柠檬酸合酶、Q -酮戊二酸脱氢酶复合 体、异柠檬酸脱氢酶三股酸循环的生理意义：10 mins15 mins5 mins10 mins是三大营养物质氧化分解的最后共同途径，是产 生能量的主要阶段；是三大营养物质代谢联系的枢纽；为其它物质代谢提供小分子前体；一分子葡萄糖经过有氧氧化净生成30或32分子ATP有氧氧化的生理意义:糖的有氧氧化是机体产能最主要 的途径。它不仅产能效率高，而且由于产生的能量逐步分 次释放，相当一部分形成ATP,所以能量的利用率也高有氧氧化的调节特点：有氧氧化的调节通过对其关键酶的调节实 现。ATP/ADP或ATP/AMP比值全程调节。该比值升高， 所有关键酶均

47、被抑制。氧化磷酸化速率影响三竣酸循环。前者速率降低， 则后者速率也减慢。四、葡萄糖的其他代谢途径（一）磷酸戊糖途径概念：磷酸戊糖途径是指由葡萄糖生成磷酸戊糖及 NADPH+H,前者再进一步转变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果 糖的反应过程。生理意义：1、为核酸、核甘酸的生成提供磷酸核糖2、提供NADPH作为供氢体参及多种代谢反应NADPH是体内许多合成代谢的供氢体NADPH参及体内的羟化反应，及生物合成或生物转 化有关NADPH可维持GSH的还原性五、糖原的合成及分解糖原是动物体内糖的储存形式之一，是机体能迅速动用 的能量储备糖原储存的主要器官及其生理意义：25 mins10 mins39 / 8

48、120 mins肌肉：肌糖原，180300g,主要供肌肉收缩所需肝脏：肝糖原，70100g,维持血糖水平糖原的合成代谢概念：糖原的合成(glycogenesis)指由葡萄糖合成糖 原的过程。合成部位：组织定位：主要在肝脏、肌肉细胞定位：胞浆反应过程：1. 葡萄糖磷酸化生成6-磷酸葡萄糖5 mins2. 6-磷酸葡萄糖转变成1-磷酸葡萄糖3. 1-磷酸葡萄糖转变成尿甘二磷酸葡萄糖4.1,4-糖昔键式结合5.糖原分枝的形成糖原的分解代谢25 mins概念：糖原分解(glycogenolysis)习惯上指肝糖原分 解成为葡萄糖的过程亚细胞定位：胞浆调节关键酶：糖原合成：糖原合酶糖原分解：糖原磷酸化酶

49、调节形式：共价修饰和别构调节六、糖异生概念：糖异生(gluconeogenesis)是指从非糖化合物转 史为葡萄糖或糖原的过程部位：主要在肝、肾细胞的胞浆及线粒体原料：主要有乳酸、甘油、生糖氨基酸lOmins过程：糖异生途径及酵解途径大多数反应是共有的、 丁逆的；酵解途径中有3个由关键酶催化的不可逆反应。在 唐异生时，须由另外的反应和酶代替1. 丙酮酸转变成磷酸烯醇式丙酮酸(PEP)2. 1, 6-双磷酸果糖转变为6-磷酸果糖41 / 815 mins10 mins10 mins5 mins15 mins3. 6-磷酸葡萄糖水解为葡萄糖调节：在这三个反应过程中，作用物的互变分别由不同酶催 匕其

50、单向反应，这种互变循环称之为底物循环，有必要通过 周节使糖异生途径及酵解途径相互协调，主要是对前述底物 盾环中的后2个底物循环进行调节糖异生的生理意义：1 .维持血糖浓度恒定2 .补充肝糖原3 .调节酸碱平衡(乳酸异生为糖)乳酸循环肌肉酵解G生成乳酸，后者通过血液循环到肝脏，异生 句G,并输出为肌肉利用，此过和循环进行，称为乳酸循环。生理意义： 乳酸再利用，避免了乳酸的损失防止乳酸的堆积引起酸中毒八、血糖及其调节血糖的概念：指血液中的葡萄糖正常血糖浓度：3. 896. llmmol/ (70110mg/dl)来源：食物糖消化吸收、肝糖原分解、非糖物质糖异生 去路：氧化分解供能、合成糖原、转变为

51、其它物质升高和降低血糖的激素及其作用机理降低血糖：胰岛素(insulin)机理：促进肌、脂肪组织等的细胞膜葡萄糖载体将葡萄糖转 运入细胞。通过增强磷酸二酯酶活性，降低cAMP水平，从而使 糖原合酶活性增强、磷酸化酶活性降低，加速糖原合 成、抑制糖原分解。通过激活丙酮酸脱氢酶磷酸酶而使丙酮酸脱氢酶激 活，加速丙酮酸氧化为乙酰CoA,从而加快糖的有氧 氧化。# / 81抑制肝内糖异生。这是通过抑制磷酸烯醇式丙酮酸殁 激酶的合成以及促进氨基酸进入肌组织并合成蛋白 质，减少肝糖异生的原料。通过抑制脂肪组织内的激素敏感性脂肪酶，可减缓脂 肪动员的速率。升高血糖：胰高血糖素(glucagon)、糖皮质激素

52、、肾 上腺素、生长激素等。胰高血糖素机制：经肝细胞膜受体激活依赖cAMP的蛋白激酶，从而抑 制糖原合酶和激活磷酸化酶，迅速使肝糖原分解，血 糖升高。通过抑制6-磷酸果糖激酶-2,激活果糖双磷酸酶-2, 从而减少2, 6-双磷酸果糖的合成，后者是6-磷酸果 糖激酶-1的最强的变构激活剂以及果糖双磷酸酶-1 的抑制剂。于是糖酵解被抑制，糖异生则加速。促进磷酸烯醇式丙酮酸装激酶的合成；抑制肝L型丙 酮酸激酶；加速肝摄取血中的氨基酸，从而增强糖异 生。通过激活脂肪组织内激素敏感性脂肪酶，加速脂肪动 员，从而间接升高血糖水平。糖皮质激素机制：促进肌肉蛋白质分解，分解产生 的氨基酸转移到肝进行糖异生。抑制

53、肝外组织摄取和利用葡萄糖，抑制点为丙酮酸 的氧化脱拔。肾上腺素机制：通过肝和肌肉的细胞膜受体、cAMP、蛋 白激酶级联启动磷酸化酶，加速糖原分解。主要在应激状 态下发挥调节作用。血糖水平异常及糖尿病低血糖是指血糖浓度低于3. Ommol/L危害：低血糖影响脑的正常功能，因为脑细胞所需要的 能量主要来自葡萄糖的氧化。当血糖水平过低时，就会影10 mins15 mins5 mins15 mins10 mins43 / 815 mins10mins10mins10mins响脑细胞的功能，从而出现头晕、倦怠无力、心悸等，严 重时出现昏迷，称为低血糖休克。如不及时给病人静脉补 充葡萄糖，可导致死亡。原因

54、：胰性（胰岛B -细胞机能亢进、胰岛a -细胞机能低下 等）；肝性（肝癌、糖原累积病等）；内分泌异常（垂体机能低下、肾上腺皮质机能低下 等）；肿瘤（胃癌等）；饥饿或不能进食者等。高血糖是指空腹血糖高于6. 9mmol/L原因：糖尿病；遗传性胰岛素受体缺陷某些慢性肾炎、肾病综合症等；生理性高血糖和糖尿。糖尿病是一种因部分或完全胰岛素缺失、或细胞胰岛素 受体减少、或受体敏感性降低导致的疾病，它是除了肥胖 症之外人类最常见的内分泌紊乱性疾病。分为二型：I型（胰岛素依赖型）n型（非胰岛素依赖型）# / 81教案授课日期：年 月 日教案编号：教学安排课 型：新授课教学方式：讲授性，主体参及教学教学资源相

55、关视频，图片，多媒体授课题目（章、节）脂代谢教学目的及要求：1、掌握：脂类的组成、基本结构构成；脂肪的动员；脂肪酸的一氧化； 酮体的生成及利用；胆固醇代谢；血脂的种类、血浆脂蛋白的分类、 组成及结构；载脂蛋白的作用；血浆脂蛋白的生理功能。2、熟悉：脂类的消化和吸收；甘油三酯的合成代谢；脂酸的合成代谢； 甘油磷脂的代谢；血浆脂蛋白的代谢过程。3、了解：不饱和脂酸的命名及分类；脂酸的其它氧化方式；多不饱和脂 酸的重要衍生物；鞘磷脂的代谢；胆固醇的结构及合成过程；血浆脂 蛋白代谢异常。重点及难点：教学重点：脂类的组成、基本结构构成；脂肪的动员；脂肪酸的一氧化; 酮体的生成及利用；胆固醇代谢；血脂的种

56、类、血浆脂蛋白的分类、组成 及结构；载脂蛋白的作用；血浆脂蛋白的生理功能。教学难点：血浆脂蛋白代谢过程。教学内容及教学组织设计：详见附页课堂教学小结:脂肪和类脂总称为脂类（lipid）是一类难溶于水而易溶于有机溶剂的 化合物。脂肪即三脂酰甘油（TAG）也称为甘油三酯，类脂包括胆固醇及其 胆固醇酯、磷脂、糖脂。甘油三酯的主要生理功能是储脂供能，类脂的主要生理功能：维持生 物膜的结构和功能。胆固醇可转变成类固醇激素、维生素、胆汁酸等。酮 体是肝脏输出能源的一种形式。并且酮体分子小，水溶性好，可通过血脑 屏障，是脑组织的重要能源。酮体利用的增加可减少糖的利用，有利于维 持血糖水平恒定，节省蛋白质的消

57、耗。血浆脂蛋白的分类：超速离心法（密 度法）：CM、VLDL、LDL、HDL；复习思考题、作业题：冠心病，脂肪肝的发病原因？体检时要注意哪些生化指标？课后反思：该章知识内容量大，学生化学知识薄弱，尽量放慢来讲。注意和学生交流 互动，及时找到学生难理解节点。教学主要内容备注45 / 81教学主要内容备注15minslOmins20mins脂类概述定义：脂肪和类脂总称为脂类（lipid）是一类难溶于水 而易溶于有机溶剂的化合物。脂肪即三脂酰甘油（TAG）也 称为甘油三酯，类脂包括胆固醇及其胆固醇酯、磷脂、糖 脂。生理功能：甘油三酯的主要生理功能：1 .储脂供能2 .提供必需脂酸3 .促进脂溶性维生

58、素吸收4 .热垫作用5 .保护垫作用类脂的主要生理功能：1 .维持生物膜的结构和功能2 .胆固醇可转变成类固醇激素、维生素、胆汁酸等 游离脂肪酸（脂酸）的来源：自身合成或食物供给 必需脂酸一一亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸等多不饱 和脂酸是人体不可缺乏的营养素，不能自身合成，需从食 物摄取，故称必需脂酸二、脂类的消化和吸收脂类的消化条件：乳化剂（胆汁酸盐、甘油一酯、甘油二酯等） 的乳化作用；酶的催化作用部位：主要在小肠上段脂类的吸收部位：十二指肠下段及空肠上段方式：中链及短链脂酸构成的TG直接吸收到肠腔再分 解后通过血液被吸收，长链脂酸及2-甘油一酯、胆固醇、 溶血磷脂等在肠内重新合成TG、CE、

59、PL,并及载脂蛋白合 成乳糜微粒，通过淋巴管进入血循环二、甘油三酯的代谢：甘油三酯的结构甘油三酯分解脂肪的动员：定义：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解 为FFA及甘油，并释放入血以供其它组织氧化利用的过程。关键酶：激素敏感性甘油三酯脂肪酶调节激素：脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾上腺素、ACTH、TSH等抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素E2、 烟酸等。脂酸的彻底氧化组织：除脑组织外，大多数组织均可进 行，其中肝、 肌肉最活跃亚细胞：胞液、线粒体过程：脂肪酸的活化一一脂酰CoA的生成脂酰CoA进入线粒体脂肪酸的B -氧化乙酰CoA进入三竣酸循环和氧化磷酸化

60、关键酶：肉碱脂酰转移酶I脂酸氧化的能量生成：含有2n个C原子的饱和FA彻 底氧化时可产生ATP数目为17n-7脂酸的其它氧化方式1 .不饱和脂酸的氧化2 .过氧化酶体脂酸氧化3 .丙酸的氧化酮体的生成利用10 mins10 mins35 mins酮体概念:乙酰乙酸(acetoacetate) 、 B-羟丁酸(B-hydroxybutyrate）、丙酮（acetone）三者是肝脏氧化脂肪 酸，向外输出能源物质的式，总称为酮体。血浆水平：0. 030. 5mmol/L （0. 35mg/dl）代谢定位：生成：肝细胞线粒体利用：肝外组织（心、肾、脑、骨骼肌等）线粒体生理意义：酮体是肝脏输出能源的一种形式。并且酮