生化及分子生物学考前复习资料

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1、生化及分子生物学复习资料（15天30题）一、蛋白质结构与功能本章重点：1、氨基酸的结构及通式、名称、分类；2、蛋白质的各级结构特点及功能特点；3、蛋白质的理化性质，如光学性质、胶体性质（稳定因素）、变性、复性；习题：1、生物的不同层次结构？答：环境小分子小分子前体大分子大分子复合物超分子结构细胞器细胞组织器官生物机体2、-螺旋的结构特点多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕所形成的有规律的螺旋构象。 -螺旋是蛋白质中最常见、最多的二级结构元件。其结构特征为： （1）几乎都是右手螺旋； （2）螺旋每圈包含3.6个氨基酸残基， 每一个氨基酸沿轴旋转100度，螺距为0.54nm； （3）螺旋以链内氢键维系。

2、3、变性蛋白质的性质改变结晶及生物活性丧失是蛋白质变性的主要特征。 硫水侧链基团外露。 理化性质改变，溶解度降低、沉淀，粘度增加，分子伸展。 生理化学性质改变。分子结构伸展松散，易被蛋白酶水解。4、生鸡蛋和熟鸡蛋哪个更有营养？答：（1）熟鸡蛋比生鸡蛋更有营养；（2）熟鸡蛋已经发生蛋白质变性，容易被蛋白酶水解，便于消化吸收；（3）熟鸡蛋中的病原微生物因蛋白质热变性而死亡，食用更安全；（4）生鸡蛋清内的抗生物素蛋白会与生物素结合生成一种稳定的化合物，使生物素不能被肠壁吸收。蛋白质一、二、三、四级结构；-折叠、-螺旋二、核酸结构与功能本章重点：1、核酸的功能，是遗传物质（肺炎球菌转化实验）；2、核酸

3、的结构特点，B型DNA双螺旋结构特点；3、核酸的理化性质，变性、复性；4、核酸的测序方法及原理。习题：1、B型双螺旋DNA的结构特点？（1） 两条反向平行的多核苷酸链围绕一个“中心轴”形成右手双螺旋结构，螺旋表面有一条大沟和小沟；（2）磷酸和脱氧核糖在外侧，通过3，5 磷酸二酯键相连形成DNA的骨架，与中心轴平行。碱基位于内侧，与中心轴垂直；（3） 两条链间存在碱基互补：A与T或G与C配对形成氢键，称为碱基互补原则（A与T为两个氢键，G与C为三个氢键）；（4） 螺旋的稳定因素为碱基堆集力和氢键；5. 螺旋的直径为2nm，螺距为3.4nm，相邻碱基对的距离为0.34nm，相邻两个核苷酸的夹角为3

4、6度。2、末端终止法测序的基本过程（1）平行进行四组反应，每组反应均使用相同的模板，相同的引物以及四种脱氧核苷酸；（2）在四组反应中各加入适量的四种之一的双脱氧核苷酸，使其随机地接入DNA链中，使链合成终止，产生相应的四组具有特定长度的、不同长短的DNA链；（3）这四组DNA链再经过聚丙烯酸胺凝胶电泳按链的长短分离开；（4）经过放射自显影显示区带，直接读出被测DNA的核苷酸序列。3、化学降解法测序的基本过程答：首先对待测DNA末端进行放射性标记，再通过5组（也可以是4组）相互独立的化学反应分别得到部分降解产物，其中每一组反应特异性地针对某一种或某一类碱基进行切割。因此，产生5 组（或4组）不同

5、长度的放射性标记的DNA片段，每组中的每个片段都有放射性标记的共同起点，但长度取决于该组反应针对的碱基在原样品DNA分子上的位置。此后各组反应物通过聚丙烯酰胺凝胶电泳进行分离，通过放射自显影检测末端标记的分子，并直接读取待测DNA片段的核苷酸序列。核酸的一、二、三级结构；DNA变性（复性）、增色（减色）效应三、酶本章重点：1、酶催化作用的特点及机理；2、维生素与辅助因子，以及相应的缺乏症；3、米氏方程及抑制作用下的酶动力学；4、影响酶活性的因素及机理。习题：1、酶催化作用特点？一般特点(同普通的催化剂)：1、只催化热力学上允许的化学反应（G<0）；2、降低活化能，但不改变化学反应的平衡点

6、；3、加快化学反应速度，但催化剂本身反应前后不发生改变。特殊之处：1.催化具有高效性；2.高度的专一性(只能催化一种底物或一定结构的底物）； 3.易失活；4.催化活性受到调节和控制；5.催化活性与辅助因子有关 (全酶=酶蛋白辅助因子）2、影响酶活性的因素主要有哪些？ 答：温度、pH值、底物浓度、抑制剂、激活剂、时间、辅助因子、酶量3、根据生活常识设计加酶洗衣粉，需要添加哪些酶？ 答：（1）碱性蛋白酶，水解血渍、奶渍等蛋白类污垢；（2）碱性脂肪酶，水解猪油等油类污垢；（3）碱性淀粉酶，水解稀饭、土豆泥等淀粉类污垢；（4）碱性纤维素酶，水解棉织物表面因多次洗涤而在主纤维上出现的微毛和小绒球，使织物

7、鲜艳柔软。酶；维生素；酶促反应速度；抑制剂；酶原四、生物氧化与氧化磷酸化本章重点：1、生物氧化的特点；2、线粒体结构特点，电子传递链结构组成；3、电子沿呼吸链传递的历程；4、化学渗透学说；5、影响氧化磷酸化的因素及机理。习题：1、生物氧化的特点？（1）反应条件温和。（2）生物氧化并非代谢物与氧直接结合，而是以脱氢为主的逐步反应。（3）生物氧化是逐步进行的，能量释放也是逐步的，一部分生成ATP。（4）终产物CO2为有机物氧化成有机酸进而脱羧生成。2、试述氧化磷酸化的偶联机制（1961年Mitchell提出的化学渗透学说）。（1）氧化呼吸链存在于线粒体内膜上；（2）当氧化反应进行时，H+通过氢泵作

8、用被排斥到线粒体内膜外侧（膜间腔）；（3）从而形成跨膜pH梯度和跨膜电位差；（4）这种形式的“势能”，可以被存在于线粒体内膜上的ATP合酶利用，生成高能磷酸基团，并与ADP结合而合成ATP。呼吸链；氧化磷酸化；底物水平磷酸化；解偶联剂五、糖代谢本章重点：1、葡萄糖的分解代谢：糖酵解、三羧酸循环、磷酸戊糖途径2、葡萄糖的合成代谢：糖异生（掌握代谢途径每一步反应的反应物、产物、催化的酶、能量变化、调控）习题：1、TCA生物学意义？（1）糖的有氧分解代谢产生的能量最多，是机体利用糖或其他物质氧化而获得能量的最有效方式。（2）三羧酸循环之所以重要在于它不仅为生命活动提供能量，而且还是联系糖、脂、蛋白质

9、三大物质代谢的纽带。（3）三羧酸循环所产生的多种中间产物是生物体内许多重要物质生物合成的原料。在细胞迅速生长时期，三羧酸循环可提供多种化合物的碳架，以供细胞生物合成使用。（4）植物体内三羧酸循环所形成的有机酸，既是生物氧化的基质，又是一定器官的积累物质，发酵工业上利用微生物三羧酸循环生产各种代谢产物.2、磷酸戊糖途径的生理意义（1） 是体内生成NADPH的主要代谢途径（2） 该途径的中间产物为许多化合物的生物合成提供原料。（3） 与光合作用联系起来，实现某些单糖间的互变。（4） 此途径是葡萄糖在人体内生成5-磷酸核糖的唯一途径糖酵解；三羧酸循环；糖异生 （掌握反应历程）六、脂类代谢本章重点：1

10、、脂肪动员的过程；2、甘油三酯的分解代谢（脂肪酸氧化）；3、甘油三酯的合成代谢（脂肪酸从头合成）；习题：1、脂类的生理功能？（1）供能贮能。（2）构成生物膜。（3）协助脂溶性维生素的吸收，提供必需脂肪酸。如亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸。（4）保护和保温作用。2、软脂酸-氧化和从头合成的比较异 同-氧化从头合成1、部位2、酰基载体3、参与的二碳单位4、电子供体或受体5、羟脂酰中间体立体异构6、对HCO3和柠檬酸的要求7、酶系8、能量变化线粒体CoA乙酰CoAFAD，NADL型不要求4种酶+106ATP细胞质ACP丙二酰单酰CoANADPHD型要求7种酶蛋白组成复合体-7ATP - 14NADPH-

11、氧化；氧化作用；氧化作用七、蛋白质降解与氨基酸代谢本章重点：1、蛋白质的酶促水解;2、蛋白质的营养价值（必需氨基酸）；3、氨基酸的一般分解代谢（脱氨基和脱羧基作用）；4、酮酸的去向和尿素循环。习题：1、试从必需氨基酸的角度分析食用野生动物是不科学的。决定蛋白质营养价值高低的因素有：（1） 必需氨基酸的含量；（2） 8种必需氨基酸的种类是否齐全；（3） 必需氨基酸的比例是否具有与人体需求相符的氨基酸组成；（4）蛋白质按必需氨基酸标准可分为完全蛋白质、半完全蛋白质和不完全蛋白质，所有的动物肉类都是完全蛋白质，野生动物肉类与家养动物肉类没有明显区别，但更难于消化吸收。2、尿素循环的特点：（1）合成主

12、要在肝脏细胞的线粒体和细胞溶胶中进行；（2）合成一分子尿素需消耗四分子ATP；（3）精氨酸代琥珀酸合成酶是尿素合成的关键酶；（4）尿素分子中的两个氮原子，一个来源于NH3，一个来源于天冬氨酸。氧化脱氨基；转氨基作用；联合脱氨基；生物固氮；八、核酸降解与核苷酸代谢本章重点：1、核苷酸的分解代谢：嘌呤核苷酸的分解终产物及历程；2、核苷酸的合成代谢（从头合成）：嘌呤环和嘧啶环的元素来源；3、核苷酸从头合成与补救途径的关系：痛风产生的原因。习题：1、嘌呤环和嘧啶环从头合成的元素来源？答：嘌呤碱合成的元素来源，嘌呤环N1来自天冬氨酸，C2、C8来自一碳单位(见前)，N3、N9来自谷氨酰胺，C6来自CO2

13、，C4、C5和N7来自甘氨酸；嘧啶碱合成的元素来源，嘧啶环的C2来自C02，N3来自谷氨酰胺，C4、C5、C6及N1来自天冬氨酸。 2、市场上曾经出现过以珍奥核酸为代表的核酸类保健品，请从核苷酸代谢的角度进行分析 答：1、核酸营养和口服核酸可以进行基因治疗是一个骗局；2、人体所需核甘酸主要通过自身从头合成获得，原料是一些简单的前体物质；3、几乎所有的食品中都含有核酸，口服浓缩了的核酸口服液可能会造成过敏反应；4、核酸摄入过多，可以导致嘌呤代谢失调而出现痛风和结石等疾病。从头合成途径；补救途径九、DNA生物合成本章重点1、DNA复制（特点、条件、过程和应用）；2、端粒酶机制、逆转录3、DNA损伤

14、修复；习题：1、DNA复制所需的基本条件？答：底物（dNTP）；模板；引物；DNA聚合酶；DNA连接酶；解螺旋酶；拓扑异构酶；单链结合蛋白2、DNA复制的高度准确性是通过什么机制来实现的？答：（1）DNA聚合酶的选择和校正作用；（2）RNA引物的合成与切除是提高DNA复制准确性的重要因素；（3）DNA复制后错配碱基的修复；（4）严格遵循碱基互补配对规则。半保留复制；半不连续复制；复制叉；前导链；滞后链；逆转录；SOS修复十、RNA生物合成本章重点1、RNA复制（特点、条件、过程和应用）；2、RNA的加工修饰习题：1、RNA转录的特点？（1）转录的不对称性；（2）转录的连续性；（3）转录的单向性

15、；（4）有特定的起始和终止位点正链；负链；核心酶；启动子；剪接；核酶十一、蛋白质生物合成本章重点1、蛋白质翻译（特点、条件、过程和应用，蛋白质生物合成过程包括三大步骤：氨基酸的活化与搬运；核糖体循环活化氨基酸在核糖体上的缩合；多肽链合成后的加工修饰。）；2、蛋白质的加工修饰习题：1、遗传密码的特点？答：（1）连续性、 简并性；（2） 通用性（但在线粒体或叶绿体中特殊）；（3）方向性，即解读方向为5 3，摆动性；（4） 起始密码：AUG；终止密码：UAA、UAG、UGA。2、信号肽学说答：（1）分泌蛋白的mRNA先和游离的核糖体结合合成出信号肽，信号肽识别蛋白（SRP）结合在信号肽上，暂时中止蛋

16、白质合成；（2）信号肽识别蛋白mRNA核糖体复合物与内质网表面的停泊蛋白（SRP receptor，信号肽识别蛋白受体）结合；（3）经过一系列反应后，核糖体与停泊蛋白紧密结合，中断的翻译恢复。信号肽识别蛋白被释放参加下一轮作用。（4）肽链在穿过转位蛋白形成的内质网孔时，信号肽被信号肽酶切除。合成的新生肽链进入内质网腔后折叠成最终构象。简并性；多核糖体；SD序列；十二、基因工程本章重点1、DNA克隆的概念2、DNA重组的基本步骤3、目的基因获取的方法（PCR）4、基因治疗习题：1、原核生物基因组结构特点？（1）基因组较小，没有核膜包裹，且形式多样。细菌染色体基因组则常为环状双链DNA分子，并与其

17、中央的RNA和支架蛋白构成一致密的区域，称为类核(nucleoid)。（2）功能相关的结构基因常常串连在一起，并转录在同一个mRNA分子中，称为多顺反子。（3）DNA分子绝大部分用于编码蛋白质，不编码部分(又称间隔区)通常包含控制基因表达的顺序。（4）基因重叠是病毒基因组的结构特点，即同一段DNA片段能够编码两种甚至三种蛋白质分子，除真核细胞病毒外，基因是连续的，即不含内含子序列。2、DNA克隆过程？ 答：应用酶学的方法，在体外将各种来源的遗传物质同源的或异源的、原核的或真核的、天然的或人工合成的DNA，与载体DNA结合成一具有自我复制能力的DNA分子复制子(replicon)，继而通过转化或

18、转染宿主细胞，筛选出含有目的基因的转化子细胞，再进行扩增获得大量同一DNA分子。3、PCR的基本过程？答：PCR由变性-退火-延伸三个基本反应步骤构成：模板DNA的变性：模板DNA经加热至93左右一定时间后，使模板DNA双链或经PCR扩增形成的双链DNA解离，使之成为单链，以便它与引物结合，为下轮反应作准备；模板DNA与引物的退火(复性)：模板DNA经加热变性成单链后，温度降至55左右，引物与模板DNA单链的互补序列配对结合；新链的延伸：DNA模板-引物结合物在TaqDNA聚合酶的作用下，以dNTP为反应原料，靶序列为模板，按碱基互补配对与半保留复制原理，合成一条新的与模板DNA链互补的半保留

19、复制链，重复循环变性-退火-延伸三过程就可获得更多的“半保留复制链”，而且这种新链又可成为下次循环的模板。基因治疗；PCR；限制性内切酶基因治疗：向有功能缺陷的细胞补充相应功能基因，以纠正或补偿其基因缺陷，从而达到治疗的目的。十三、基因表达调控本章重点：1、乳糖操纵子、色氨酸操纵子习题：1、乳糖操纵子的调节机制？（1）负调节：阻遏蛋白。该蛋白由调节基因（I）最先表达合成，与操纵序列（O）结合阻止转录；与乳糖结合失活。（2）正调节：CAP（降解物基因活化蛋白）。乳糖操纵子的启动子是弱启动子，RNA聚合酶与其结合的能力很弱，只有活化的CAP(与cAMP结合）结合到启动子上游的CAP位点后，促使RN

20、A聚合酶与启动子结合，才能开始有效转录。（3）协调调节：负调节和正调节协调作用。2、色氨酸操纵子的调节机制？答：色氨酸操纵子的调节可分为两个层次：1、阻遏蛋白的负调节；2、衰减调节。（一） 阻遏蛋白的负调节：色氨酸操纵子的调节机制与乳糖操纵子类似，但通常情况下，操纵子处于开放状态，其辅阻遏蛋白不能与操作子结合而阻遏转录。而当色氨酸合成过多时，色氨酸作为辅阻遏物与辅阻遏蛋白结合而形成阻遏蛋白，后者与操作子结合而使基因转录关闭。（二） 衰减调节：色氨酸操纵子第一个结构基因前存在有一段前导序列,其中有一衰减区域，当细胞内色氨酸酸浓度很高时，通过与转录相偶联的翻译过程，形成一个衰减子结构，使RNA聚合

21、酶从DNA上脱落，导致转录终止。看家基因；顺式作用元件；反式作用因子十四、代谢调节本章重点：1、糖类和脂类的相互转变；2、糖类和蛋白质的相互转变；习题：1、糖类与脂类的如何相互转变？答：糖可通过下述途径转变成脂类：糖分解代谢的中间产物磷酸二羟丙酮可还原生成磷酸甘油。另一中间产物乙酰CoA则可合成长链脂肪酸，此过程所需的NADPH+H+又可由磷酸戊糖途径供给。最后脂酰CoA与磷酸甘油 酯化而生成脂肪。脂肪转化成糖由于生物种类不同而有所区别。在动物体内，甘油可经脱氢生成磷酸二羟丙酮再通过糖异生作用转变为糖。脂肪酸在动物体内也可转变成糖，但需要在有其他来源的三羧酸循环中间有机酸回补时，乙酰CoA才可

22、转变为草酰乙酸，再经糖异生作用转变为糖。植物和微生物存在乙醛酸循环，脂肪降解产生的乙酰CoA通过乙醛酸循环生成琥珀酸，后者转成草酰乙酸后进入糖异生作用生糖。但这一过程在植物中主要发生在含脂肪种子萌发时。限速反应；前馈和反馈调节十五、重要生物化学名词英文缩写ACP （d）AMP ADP ATP cAMP cGMP CoA CoQ CMP CDP CTP DNA RNA EC ETC EMP FH4 FAS FAD FADH2 FMN GMP GDP GTP IU IF Km mRNA rRNA tRNA NADH NADPH PCR PPP pI RNase hnRNA SSB Tm EMP T

23、CA PPP UMP UDP UTP 二十种基本蛋白质氨基酸英文三字母简写 题型：判断、选择、填空、名词解释、符号题、简答题填空1、维持蛋自质一级结构的共价键有 键和 键。2、在多肽链的-螺旋中，每隔 个氨基酸残基，螺旋上升一圈，向上升高 nm。3、tRNA 上的 可以识别mRNA 上的密码。4、米氏常数可用 来表示，是指酶促反应速度达到 一半时的 。5、能催化相同的化学反应而蛋白质分子的结构和组成不同的一类酶称为 。6、糖原分解过程中的限速酶是 ，其辅酶是 。7、酮体包括 、 和 。8、氨基酸的脱氨基方式有 、 和 。9、DNA有两条链，作为模板指导转录的那条链称 链。10、腺嘌呤的第一号碳

24、原子来自 。11、蛋白质生物合成中，译读mRNA 的方向是从 端到 端，多肽链的合成从 端到 端。12、蛋白质的二级结构单元包括 、 、 和 。13、ATP有 个高能磷酸键，它是能量的 形式。请再举一个高能磷酸化合物例子。例如 。14、限制性内切酶的作用位点通常具有 结构。15、RNA聚合酶全酶有 种亚基。其中 对识别转录的起始位点至关重要。16、酶的活性中心按其功能可分为 和 两个部位。17、淀粉酶是在酶的分类中属于第三类，乳酸脱氢酶应属于第 类；糖的无氧氧化中，丙酮的去路有乳酸发酵和 。18、催化糖酵解过程中三个不可逆反应的酶是 、 和 。 19、在生物体内， 作为主要的氨基载体。体内产生

25、的尿素中的氮原子一个来Asp另一个来自自由的 。 20、磷酸戊糖途径产生的 作为还原力可以用于 从头合成。21、DNA 变性后，粘度 ，紫外吸收值 。22、DNA双螺旋的具有B-DNA、 和 结构形式。23、下列代谢途径的酶分别定位于细胞中的哪一部位：三羧酸循环 ；-氧化 ；呼吸链 ；蛋白质生物合 成 。24、 DNA复制需要 作底物；其模板链来自于 。生化及分子生物学复习资料（15天15题）一、变性蛋白质的性质改变结晶及生物活性丧失是蛋白质变性的主要特征。 硫水侧链基团外露。 理化性质改变，溶解度降低、沉淀，粘度增加，分子伸展。 生理化学性质改变。分子结构伸展松散，易被蛋白酶水解。代表性氨基

26、酸的结构特点蛋白质一、二、三、四级结构概念和特点；-折叠、-螺旋等的结构特点蛋白构象与功能的关系（以酶为例）二、B型双螺旋DNA的结构特点1. 两条反向平行的多核苷酸链围绕一个“中心轴”形成右手双螺旋结构，螺旋表面有一条大沟和小沟；2.磷酸和脱氧核糖在外侧，通过3，5 磷酸二酯键相连形成DNA的骨架，与中心轴平行。碱基位于内侧，与中心轴垂直；3. 两条链间存在碱基互补：A与T或G与C配对形成氢键，称为碱基互补原则（A与T为两个氢键，G与C为三个氢键）；4. 螺旋的稳定因素为碱基堆集力和氢键；5. 螺旋的直径为2nm，螺距为3.4nm，相邻碱基对的距离为0.34nm，相邻两个核苷酸的夹角为36度

27、。DNA变性（复性）、增色（减色）效应稀有碱基存在于哪类核酸三、酶催化作用特点一般特点(同普通的催化剂)：1、只催化热力学上允许的化学反应（G<0）；2、降低活化能，但不改变化学反应的平衡点；3、加快化学反应速度，但催化剂本身反应前后不发生改变。特殊之处：1.催化具有高效性；2.高度的专一性(只能催化一种底物或一定结构的底物）； 3.易失活；4.催化活性受到调节和控制；5.催化活性与辅助因子有关 (全酶=酶蛋白辅助因子）维生素；酶促反应速度；抑制剂；酶原；辅酶；影响酶促反应速度的因素；米氏方程；米氏常数四、生物氧化的特点1.反应条件温和。2.生物氧化并非代谢物与氧直接结合，而是以脱氢为主

28、的逐步反应。3.生物氧化是逐步进行的，能量释放也是逐步的，一部分生成ATP。4.终产物CO2为有机物氧化成有机酸进而脱羧生成。呼吸链；氧化磷酸化；底物水平磷酸化；解偶联剂五、磷酸戊糖途径的生理意义（清楚与糖酵解的相互关系）1. 是体内生成NADPH的主要代谢途径2. 该途径的中间产物为许多化合物的生物合成提供原料。3. 与光合作用联系起来，实现某些单糖间的互变。糖酵解；三羧酸循环；糖异生 （掌握反应历程及生理意义。）每个代谢的步骤、各个关键酶和相应的产物不同淀粉酶作用于什么键六、软脂酸-氧化和从头合成的比较；（在哺乳动物中，以十六碳饱和脂肪酸为例）异 同-氧化从头合成1、部位2、酰基载体3、参

29、与的二碳单位4、电子供体或受体5、羟脂酰中间体立体异构6、对HCO3和柠檬酸的要求7、酶系8、能量变化线粒体CoA乙酰CoAFAD，NADL型不要求4种酶+106ATP细胞质ACP丙二酰单酰CoANADPHD型要求7种酶蛋白组成复合体-7ATP - 14NADPH-氧化；氧化作用；氧化作用主要代谢途径在啊细胞中的位置。多糖，脂肪，蛋白，核苷酸合成时的各个单体需要什么样的活化形式及活化过程。七、如何判断蛋白质的营养价值，野生动物是否一定营养 决定蛋白质营养价值高低的因素有： 必需氨基酸的含量； 必需氨基酸的种类； 必需氨基酸的比例，即具有与人体需求相符的氨基酸组成。蛋白质按必需氨基酸标准可分为完

30、全蛋白质、半完全蛋白质和不完全蛋白质。动物肉类都是完全蛋白质，野生和家养区别不明显，且更难消化吸收。氧化脱氨基；联合脱氨基；转氨基酸作用；生物固氮；及其代表性的氨基酸八、嘌呤环和嘧啶环从头合成的元素来源嘧啶和嘌呤的合成的区别从头合成途径；补救途径九、DNA复制所需的基本条件答：底物（dNTP）；模板；引物；DNA聚合酶；DNA连接酶；解螺旋酶；拓扑异构酶；单链结合蛋白DNA复制精确度的保证机制：半保留复制；半不连续复制；复制叉；前导链；滞后链；逆转录；SOS修复原核和真核生物的异同点。十、RNA转录的特点1.转录的不对称性；2.转录的连续性；3.转录的单向性；4.有特定的起始和终止位点核心酶；

31、启动子；增强子；剪接；核酶十一、遗传密码的特点 连续性； 简并性； 通用性；（但在线粒体或叶绿体中特殊） 方向性，即解读方向为5 3； 摆动性； 起始密码：AUG；终止密码：UAA、UAG、UGA。（蛋白质生物合成过程包括三大步骤：氨基酸的活化与搬运；核糖体循环活化氨基酸在核糖体上的缩合；多肽链合成后的加工修饰。）简并性；多核糖体；SD序列；十二、原核生物基因组结构特点1.基因组较小，没有核膜包裹，且形式多样。细菌染色体基因组则常为环状双链DNA分子，并与其中央的RNA和支架蛋白构成一致密的区域，称为类核(nucleoid)。2.功能相关的结构基因常常串连在一起，并转录在同一个mRNA分子中，

32、称为多顺反子。3.DNA分子绝大部分用于编码蛋白质，不编码部分(又称间隔区)通常包含控制基因表达的顺序。4.基因重叠是病毒基因组的结构特点，即同一段DNA片段能够编码两种甚至三种蛋白质分子。5.除真核细胞病毒外，基因是连续的，即不含内含子序列。看家基因；顺式作用元件；反式作用因子十三、DNA克隆过程。 答：应用酶学的方法，在体外将各种来源的遗传物质同源的或异源的、原核的或真核的、天然的或人工合成的DNA与载体DNA结合成一具有自我复制能力的DNA分子复制子(replicon)，继而通过转化或转染宿主细胞，筛选出含有目的基因的转化子细胞，再进行扩增获得大量同一DNA分子。基因治疗；PCR；限制性

33、内切酶十四、糖类与脂类的相互转变。答：糖可通过下述途径转变成脂类：糖分解代谢的中间产物磷酸二羟丙酮可还原生成磷酸甘油。另一中间产物乙酰CoA则可合成长链脂肪酸，此过程所需的NADPH+H+又可由磷酸戊糖途径供给。最后脂酰CoA与磷酸甘油 酯化而生成脂肪。脂肪转化成糖由于生物种类不同而有所区别。在动物体内，甘油可经脱氢生成磷酸二羟丙酮再通过糖异生作用转变为糖。脂肪酸在动物体内也可转变成糖，但需要在有其他来源的三羧酸循环中间有机酸回补时，乙酰CoA才可转变为草酰乙酸，再经糖异生作用转变为糖。植物和微生物存在乙醛酸循环，脂肪降解产生的乙酰CoA通过乙醛酸循环生成琥珀酸，后者转成草酰乙酸后进入糖异生作

34、用生糖。但这一过程在植物中主要发生在含脂肪种子萌发时。限速反应；前馈和反馈调节十五、生物的不同层次结构答：环境小分子小分子前体大分子大分子复合物超分子结构细胞器细胞组织器官生物机体附：重要生物化学名词英文缩写l ACP酰基载体蛋白 AMP ADP ATP CAMP环腺苷酸 CGMP环鸟苷酸 CMP CDP CTP DNA RNA EC ETC EMP FAD黄素腺嘌呤二核肝酸 FADH2 FMN黄素单核核苷酸 GMP GDP GTP Km mRNA rRNA tRNA NADH尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸,又称辅酶I NADPH 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸,又称辅酶II PCR PPP pI RNa

35、se hnRNA SSB Tm TCA UMP UDP UTP 二十种蛋白质基本氨基酸英文三字符 第一章 蛋白质1两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。2必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。4稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。5非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。6构型：指在立体异构体中不对称碳

36、原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。7蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。8构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。9蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。10结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。11蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。

37、12氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。13蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。14离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。15超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。16疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。17范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强

38、。18盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。19盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。20蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。21蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。22蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用

39、。23凝胶电泳：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。24层析：按照在移动相（可以是气体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。第二章 核酸1. 单核苷酸(mononucleotide)：核苷与磷酸缩合生成的磷酸酯称为单核苷酸。2. 磷酸二酯键（phosphodiester bonds）：单核苷酸中，核苷的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键。3. 不对称比率（dissymmetry ratio）：不同生物的碱基组成由很大的差异，这可用不对称比率（A+T）/（G+C）示。4. 碱基互补规律(complementary base pairi

40、ng)：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在GC（或CG）和AT（或TA）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律（互补规律）。5. 反密码子（anticodon）：在tRNA 链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA 链上的密码子。反密码子与密码子的方向相反。6. 顺反子（cistron）:基因功能的单位；一段染色体，它是一种多肽链的密码；一种结构基因。7. 核酸的变性、复性（denaturation、renaturation）：当呈双螺旋结构的DNA 溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA

41、便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。在适宜的温度下，分散开的两条DNA 链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。这个DNA 螺旋的重组过程称为“复性”。8. 退火（annealing）：当将双股链呈分散状态的DNA 溶液缓慢冷却时，它们可以发生不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构，这现象称为“退火”。9. 增色效应（hyper chromic effect）：当DNA 从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm 处的吸收便增加，这叫“增色效应”。10. 减色效应（hypo chromic effect）：DNA 在260nm 处的光密度比在DNA 分子中的各个碱基在260n

42、m 处吸收的光密度的总和小得多（约少35%40%）, 这现象称为“减色效应”。11. 噬菌体（phage）：一种病毒，它可破坏细菌，并在其中繁殖。也叫细菌的病毒。12. 发夹结构（hairpin structure）：RNA 是单链线形分子，只有局部区域为双链结构。这些结构是由于RNA 单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇，形成氢键结合而成的，称为发夹结构。13. DNA 的熔解温度（Tm 值）：引起DNA 发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度变化范围的中点称为熔解温度（Tm）。14. 分子杂交（molecular hybridization）：不同的DNA 片段之间，DNA 片

43、段与RNA 片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。15. 环化核苷酸(cyclic nucleotide)：单核苷酸中的磷酸基分别与戊糖的3-OH 及5-OH形成酯键，这种磷酸内酯的结构称为环化核苷酸。第三章 酶与辅酶1米氏常数（Km 值）：用m 值表示，是酶的一个重要参数。m 值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位M 或mM）。米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。2底物专一性：酶的专一性是指酶对底物及其催化反应的严格选

44、择性。通常酶只能催化一种化学反应或一类相似的反应，不同的酶具有不同程度的专一性，酶的专一性可分为三种类型：绝对专一性、相对专一性、立体专一性。3辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分，与酶或蛋白质结合得非常紧密，用透析法不能除去。4单体酶：只有一条多肽链的酶称为单体酶，它们不能解离为更小的单位。分子量为13,00035,000。5寡聚酶：有几个或多个亚基组成的酶称为寡聚酶。寡聚酶中的亚基可以是相同的，也可以是不同的。亚基间以非共价键结合，容易为酸碱，高浓度的盐或其它的变性剂分离。寡聚酶的分子量从35 000 到几百万。6多酶体系：由几个酶彼此嵌合形成的复合体称为多酶体系。多酶复合体有利于细胞

45、中一系列反应的连续进行，以提高酶的催化效率，同时便于机体对酶的调控。多酶复合体的分子量都在几百万以上。7激活剂：凡是能提高酶活性的物质，都称激活剂，其中大部分是离子或简单的有机化合物。8抑制剂：能使酶的必需基团或酶活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶的催化活性甚至使酶的催化活性完全丧失的物质。9变构酶：或称别构酶，是代谢过程中的关键酶，它的催化活性受其三维结构中的构象变化的调节。10同工酶：是指有机体内能够催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶。11诱导酶：是指当细胞中加入特定诱导物后诱导产生的酶，它的含量在诱导物存在下显著增高，这种诱导物往往是该酶底物的类似物或

46、底物本身。12酶原：酶的无活性前体，通常在有限度的蛋白质水解作用后，转变为具有活性的酶。13酶的比活力：比活力是指每毫克蛋白质所具有的活力单位数，可以用下式表示：活力单位数 比活力= 蛋白质量（mg）14活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位，称为酶的活性中心。第四章 生物氧化与氧化磷酸化1 生物氧化： 生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。生物氧化在细胞内进行，氧化过程消耗氧放出二氧化碳和水，所以有时也称之为“细胞呼吸”或“细胞氧化”。生物氧化包括：有机碳氧化变成CO2；底物氧化脱氢、氢及电子通过呼吸链传递、分子氧与传递的氢结成水；在有机物被氧化成CO

47、2 和H2O的同时，释放的能量使ADP 转变成ATP。2 呼吸链：有机物在生物体内氧化过程中所脱下的氢原子，经过一系列有严格排列顺序的传递体组成的传递体系进行传递，最终与氧结合生成水，这样的电子或氢原子的传递体系称为呼吸链或电子传递链。电子在逐步的传递过程中释放出能量被用于合成ATP，以作为生物体的能量来源。3 氧化磷酸化：在底物脱氢被氧化时，电子或氢原子在呼吸链上的传递过程中伴随ADP 磷酸化生成ATP 的作用，称为氧化磷酸化。氧化磷酸化是生物体内的糖、脂肪、蛋白质氧化分解合成ATP 的主要方式。4、磷氧比：电子经过呼吸链的传递作用最终与氧结合生成水，在此过程中所释放的能量用于ADP 磷酸化

48、生成ATP。经此过程消耗一个原子的氧所要消耗的无机磷酸的分子数（也是生成ATP 的分子数）称为磷氧比值（PO）。如NADH 的磷氧比值是3，FADH2 的磷氧比值是2。5 底物水平磷酸化：在底物被氧化的过程中，底物分子内部能量重新分布产生高能磷酸键（或高能硫酯键），由此高能键提供能量使ADP（或GDP）磷酸化生成ATP（或GTP）的过程称为底物水平磷酸化。此过程与呼吸链的作用无关，以底物水平磷酸化方式只产生少量ATP。如在糖酵解（EMP）的过程中，3-磷酸甘油醛脱氢后产生的1,3-二磷酸甘油酸，在磷酸甘油激酶催化下形成ATP 的反应，以及在2-磷酸甘油酸脱水后产生的磷酸烯醇式丙酮酸，在丙酮酸激

49、酶催化形成ATP 的反应均属底物水平的磷酸化反应。另外，在三羧酸环（TCA）中，也有一步反应属底物水平磷酸化反应，如-酮戊二酸经氧化脱羧后生成高能化合物琥珀酰CoA，其高能硫酯键在琥珀酰CoA 合成酶的催化下转移给GDP 生成GTP。然后在核苷二磷酸激酶作用下，GTP 又将末端的高能磷酸根转给ADP 生成ATP。6能荷：能荷是细胞中高能磷酸状态的一种数量上的衡量，能荷大小可以说明生物体中ATP-ADP-AMP 系统的能量状态。能荷=ATP+12 ADPATP+ADP+AMP第五章 糖 代 谢1糖异生：非糖物质（如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。2Q 酶：Q 酶是参与支链淀粉合成

50、的酶。功能是在直链淀粉分子上催化合成（-1，6）糖苷键，形成支链淀粉。3乳酸循环乳：酸循环是指肌肉缺氧时产生大量乳酸，大部分经血液运到肝脏，通过糖异生作用肝糖原或葡萄糖补充血糖，血糖可再被肌肉利用，这样形成的循环称乳酸循环。4发酵：厌氧有机体把糖酵解生成NADH 中的氢交给丙酮酸脱羧后的产物乙醛，使之生成乙醇的过程称之为酒精发酵。如果将氢交给病酮酸丙生成乳酸则叫乳酸发酵。5变构调节：变构调节是指某些调节物能与酶的调节部位结合使酶分子的构象发生改变，从而改变酶的活性，称酶的变构调节。6糖酵解途径：糖酵解途径指糖原或葡萄糖分子分解至生成丙酮酸的阶段，是体内糖代谢最主要途径。7糖的有氧氧化：糖的有氧

51、氧化指葡萄糖或糖原在有氧条件下氧化成水和二氧化碳的过程。是糖氧化的主要方式。8肝糖原分解：肝糖原分解指肝糖原分解为葡萄糖的过程。9磷酸戊糖途径：磷酸戊糖途径指机体某些组织（如肝、脂肪组织等）以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖酸进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程，又称为磷酸已糖旁路。10D-酶：一种糖苷转移酶，作用于-1，4 糖苷键，将一个麦芽多糖的片段转移到葡萄糖、麦芽糖或其它多糖上。11糖核苷酸：单糖与核苷酸通过磷酸酯键结合的化合物，是双糖和多糖合成中单糖的活化形式与供体。第六章 脂类代谢1必需脂肪酸：为人体生长所必需但有不能自身合成，必须从事物中摄取

52、的脂肪酸。在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的，即亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸。2.-氧化：-氧化作用是以具有3-18碳原子的游离脂肪酸作为底物，有分子氧间接参与，经脂肪酸过氧化物酶催化作用，由碳原子开始氧化，氧化产物是D-羟脂肪酸或少一个碳原子的脂肪酸。3. 脂肪酸的-氧化：脂肪酸的-氧化作用是脂肪酸在一系列酶的作用下，在碳原子和碳原子之间断裂，碳原子氧化成羧基生成含2个碳原子的乙酰CoA 和比原来少2 个碳原子的脂肪酸。4. 脂肪酸-氧化：-氧化是C5、C6、C10、C12脂肪酸在远离羧基的烷基末端碳原子被氧化成羟基，再进一步氧化而成为羧基，生成,-二羧酸的过程。5. 乙醛酸循环：一种被修改的

53、柠檬酸循环，在其异柠檬酸和苹果酸之间反应顺序有改变，以及乙酸是用作能量和中间物的一个来源。某些植物和微生物体内有此循环，他需要二分子乙酰辅酶A的参与；并导致一分子琥珀酸的合成。6. 柠檬酸穿梭：就是线粒体内的乙酰CoA 与草酰乙酸缩合成柠檬酸，然后经内膜上的三羧酸载体运至胞液中，在柠檬酸裂解酶催化下，需消耗ATP 将柠檬酸裂解回草酰乙酸和，后者就可用于脂肪酸合成，而草酰乙酸经还原后再氧化脱羧成丙酮酸，丙酮酸经内膜载体运回线粒体，在丙酮酸羧化酶作用下重新生成草酰乙酸，这样就可又一次参与转运乙酰CoA 的循环。7乙酰CoA 羧化酶系：大肠杆菌乙酰CoA 羧化酶含生物素羧化酶、生物素羧基载体蛋白（B

54、CCP）和转羧基酶三种组份，它们共同作用催化乙酰CoA 的羧化反应，生成丙二酸单酰-CoA。8脂肪酸合酶系统：脂肪酸合酶系统包括酰基载体蛋白（ACP）和6 种酶，它们分别是：乙酰转酰酶；丙二酸单酰转酰酶；-酮脂酰ACP 合成酶；-酮脂酰ACP 还原酶；-羟；脂酰ACP 脱水酶；烯脂酰ACP 还原酶。第八章 含氮化合物代谢1蛋白酶：以称肽链内切酶（Endopeptidase），作用于多肽链内部的肽键，生成较原来含氨基酸数少的肽段，不同来源的蛋白酶水解专一性不同。2肽酶：只作用于多肽链的末端，根据专一性不同，可在多肽的N-端或C-端水解下氨基酸，如氨肽酶、羧肽酶、二肽酶等。3氮平衡：正常人摄入的氮

55、与排出氮达到平衡时的状态，反应正常人的蛋白质代谢情况。4生物固氮：利用微生物中固氮酶的作用，在常温常压条件下将大气中的氮还原为氨的过程（N2 + 3H2 2 NH3）。5硝酸还原作用：在硝酸还原酶和亚硝酸还原酶的催化下，将硝态氮转变成氨态氮的过程，植物体内硝酸还原作用主要在叶和根进行。6氨的同化：由生物固氮和硝酸还原作用产生的氨，进入生物体后被转变为含氮有机化合物的过程。7转氨作用：在转氨酶的作用下，把一种氨基酸上的氨基转移到-酮酸上，形成另一种氨基酸。8尿素循环：尿素循环也称鸟氨酸循环，是将含氮化合物分解产生的氨转变成尿素的过程，有解除氨毒害的作用。9生糖氨基酸：在分解过程中能转变成丙酮酸、

56、-酮戊二酸乙、琥珀酰辅酶A、延胡索酸和草酰乙酸的氨基酸称为生糖氨基酸。10生酮氨基酸：在分解过程中能转变成乙酰辅酶A 和乙酰乙酰辅酶A 的氨基酸称为生酮氨基酸。11核酸酶：作用于核酸分子中的磷酸二酯键的酶，分解产物为寡核苷酸或核苷酸，根据作用位置不同可分为核酸外切酶和核酸内切酶。12限制性核酸内切酶：能作用于核酸分子内部，并对某些碱基顺序有专一性的核酸内切酶，是基因工程中的重要工具酶。13氨基蝶呤：对嘌呤核苷酸的生物合成起竞争性抑制作用的化合物，与四氢叶酸结构相似，又称氨基叶酸。14一碳单位：仅含一个碳原子的基团如甲基（CH3-、亚甲基（CH2=）、次甲基（CH）、甲酰基（O=CH-)、亚氨甲

57、基（HN=CH-）等，一碳单位可来源于甘氨酸、苏氨酸、丝氨酸、组氨酸等氨基酸，一碳单位的载体主要是四氢叶酸，功能是参与生物分子的修饰。第九章 核酸的生物合成1半保留复制：双链DNA 的复制方式，其中亲代链分离，每一子代DNA 分子由一条亲代链和一条新合成的链组成。2不对称转录：转录通常只在DNA 的任一条链上进行，这称为不对称转录。3逆转录：Temin 和Baltimore 各自发现在RNA 肿瘤病毒中含有RNA 指导的DNA 聚合酶，才证明发生逆向转录，即以RNA 为模板合成DNA。4冈崎片段：一组短的DNA 片段，是在DNA 复制的起始阶段产生的，随后又被连接酶连接形成较长的片段。在大肠杆

58、菌生长期间，将细胞短时间地暴露在氚标记的胸腺嘧啶中，就可证明冈崎片段的存在。冈崎片段的发现为DNA 复制的科恩伯格机理提供了依据。5复制叉：复制DNA 分子的Y 形区域。在此区域发生链的分离及新链的合成。6领头链：DNA 的双股链是反向平行的，一条链是5/3/方向，另一条是3/5/方向，上述的起点处合成的领头链，沿着亲代DNA 单链的3/5/方向（亦即新合成的DNA沿5/3/方向）不断延长。所以领头链是连续的。7随后链：已知的DNA 聚合酶不能催化DNA 链朝3/5/方向延长，在两条亲代链起点的3/ 端一侧的DNA 链复制是不连续的，而分为多个片段，每段是朝5/3/方向进行，所以随后链是不连续

59、的。8有意义链：即华森链，华森克里格型DNA 中，在体内被转录的那股DNA 链。简写为Wstrand。9光复活：将受紫外线照射而引起损伤的细菌用可见光照射，大部分损伤细胞可以恢复，这种可见光引起的修复过程就是光复活作用。10重组修复：这个过程是先进行复制，再进行修复，复制时，子代DNA 链损伤的对应部位出现缺口，这可通过分子重组从完整的母链上，将一段相应的多核苷酸片段移至子链的缺口处，然后再合成一段多核昔酸键来填补母链的缺口，这个过程称为重组修复。11内含子：真核生物的mRNA 前体中，除了贮存遗传序列外，还存在非编码序列，称为内含子。12外显子：真核生物的mRNA 前体中，编码序列称为外显子。13基因载体：外源DNA 片段（目的基因）要进入受体细胞，必须有一个适当的运载工具将带入细胞内，并载着外源DNA 一起进行复制与表达，这种运载工具称为载体。14质粒：是一种在细菌染色体以外的遗传单元，一般由环形双链DNA 构成，其大小从1200Kb。第十一章 代谢调节1. 诱导酶：由于诱导物的存在，使原来关闭的基因开放，从而引起某些酶的合成数