生化大题答案

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1、生化大题答案第一章1. DNA分子二级结构特点( 1 )两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕；两条链均为右手螺旋( 2 )碱基位于双螺旋的内侧, 由磷酸与脱氧核糖间隔排列在双螺旋的外侧，彼此通过3 , 5磷酸二酯键形成D N A 分子的骨架。( 3)碱基平面与纵轴垂直，糖环平面与纵轴平行。( 4 )双螺旋表面形成两种凹槽：较浅的叫小沟，另一条叫大沟。( 5 )双螺旋平均直径为2n m ，螺距为3 . 4n m ，沿中心轴每旋转一周有1 0 个核苷酸章( 6 )两条链依靠彼此碱基之间的氢键结合在一起；碱基按互补原则进行特异的碱基配对。( 7 )碱基在一条链上的排列顺序不受任何限制。但是

2、根据碱基配对原则，当一条多核苷酸链的序列确定后，即可决定另一条互补链的序列。一条链是另一条链的互补链。2. 简述tRNA二级结构的组成特点t R N A 的二级结构呈三叶草形。双螺旋区构成叶柄，突环区是三片小叶。四臂四环 四臂 aa氨基酸臂、二氢尿嘧啶臂、 反密码臂、T y C 臂 四环 额外环、 二氢尿嘧啶环（D 环）、反密码环、T y C 环第二章1.蛋白质在机体中的重要作用 催化 高效专一地催化机体内几乎所有的反应。如: 各种酶 调节 调节机体代谢活动。如：激素（胰岛素） 、钙调蛋白、阻遏蛋白 运输 专一运输各种小分子和离子。如：血红蛋白、肌红蛋白、脂蛋白、离子通道 营养 生物体利用蛋白

3、质作为提供充足氮素的一种方式如：卵清蛋白、酪蛋白、麦醇溶 蛋白、铁蛋白 结构蛋白 作为构建机体某部分的材料。如：-角蛋白、胶原蛋白、膜蛋白、微管蛋白 防御和进攻 防御异体侵入机体。如：免疫球蛋白、病毒外壳蛋白、干扰素2.蛋白质的结构层次1.蛋白质的一级结构：是指多肽链内氨基酸残基从N - 末端到C - 末端的排列顺序，或称氨基酸序列，是蛋白质最基本的结构。（专指氨基酸序列）2. 蛋白质的二级结构 指多肽链主链的折叠产生由氢键维系的有规则的局部空间结构。二级结构是蛋白质结构的构象单元，主要包括：-螺旋、- 折叠、- 转角、无规卷曲等。3. 蛋白质的超二级结构和结构域 超二级结构指蛋白质中相邻 的

4、 二 级 结 构 单 位（ a- 螺旋、 - 折叠、- 转角等) 组合在一起，形成有规则的在空间上能辩认的二级结构组合体。结构域指多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体。4. 蛋白质的三级结构 指多肽链通过盘绕折叠，借助各种非共价键和二硫键形成具有特定肽链走向的紧密球状构象。包括肽链中所有原子的空间排列，但不包括亚基间或不同分子间的空间排列关系。三级结构是多肽链中所有原子的空间排布。5. 蛋白质的四级结构 指由两条或两条以上具有三级结构的多肽链聚合而成、有特定三维结构的蛋白质构象。每条多肽链又称为亚基（subunit），或单体（monomer）3

5、. - 螺旋结构特点 1.肽链中的酰胺平面绕C相继旋转一定角度形成- 螺旋，并盘绕前进。每隔3 . 6 个氨酸残基，螺旋上升一圈；每圈间距0 . 5 4 n m ，即每个氨基酸残基沿螺旋中心轴上升0 . 1 5 n m ，旋转1 0 0 。2.螺旋体中所有氨基酸残基侧链都伸向外侧；3.肽链上所有的肽键都参与氢键的形成，链中的全部C=O和N-H几乎都平行于螺旋轴,氢键几乎平行于中心轴; 4.绝大多数天然蛋白质都是右手螺旋。每个氨基酸残基的N - H 都与前面第四个残基C = O 形成氢键。4.什么是但白纸的变性作用，简述蛋白质变性机制及变性后的表现1.蛋白质变性：蛋白质受到某些理化因素的影响，其

6、空间结构发生改变，蛋白质的理化性质和生物学功能随之改变或丧失，但未导致蛋白质一级结构的改变的现象。2.变性的实质：次级键被破坏，天然构象解体。变性不涉及共价键（肽键、二硫键）的破裂，一级结构仍保持完好。3.蛋白质变性后的表现：a.生物活性丧失（酶、血红蛋白、调节蛋白、抗体）b.一些侧链基团暴露 蛋白变性后，有些原来在分子内部包藏而不易与化学试剂起反应的侧链基团，由于结构伸展松散而暴露出来。c.一些物理化学性质改变 溶解度降低，粘度增大，扩散系数变小，旋光和紫外吸收变化。d.生物化学性质改变 蛋白变性后分子结构伸展松散，易被蛋白水解酶作用。第三章1. 酶与一般催化剂相比有哪些异同点同：1.用量少

7、； 2.只能催化热力学上允许的反应； 3.不改变反应的平衡点，而只能缩短时间；4.催化机理都是降低反应所需的活化能异：1.催化效率极高 酶促反应速度比非酶促反应通常要快1 071 01 4倍，如此高的催化效 率使生物体内含量甚微的酶能催化大量的物质转化。2.酶易失活 酶是蛋白质，凡是使蛋白质失活的因素（高温、强酸、强碱、重金属等） 都能使酶丧失活性，酶也常因温度、p H等轻微的改变、抑制剂的存在而使活性发生改 变。3.酶具有高度专一性 酶对催化的反应和反应物有严格的选择性。酶往往只能催化一种或一类反应，作用于一种或一类物质4.酶活性受到调节和控制 生物体通过多种机制和形式对酶活性进行调节和控制

8、，使极其复杂的代谢活动不断地有条不紊地进行。5. 有些酶的催化活性与辅因子有关。2.酶催化的高效性机理是什么1.邻近效应和定向效应a.邻近效应：酶与底物形成中间复合物后使底物之间、酶的催化基团与底物之间相互靠近，提高了反应基团的有效浓度。b.定向效应：由于酶的构象作用，底物的反应基团之间、酶与底物的反应基团之间正确取向的效应。酶把底物分子从溶液中富集出来，使它们固定在活性中心附近，反应基团相互邻近，同时使反应基团的分子轨道以正确方位相互交叠，反应易于发生。2. 张力和变形酶中某些基团可使底物分子的敏感键中某些基团的电子云密度变化，产生“电子张力”，降低了底物的活化能。3. 酸碱催化 酶活性部位

9、上的某些基团可以作为质子供体或受体对底物进行酸或碱催化。4. 共价催化（亲核催化）某些酶可以和底物形成一个反应活性很高的不稳定的共价中间复合物，使反应的活化能大大降低。共价催化的最一般形式是：酶的亲核基团对底物中的碳原子进行攻击，形成共价中间物。5. 酶活性中心是低介电区域 在酶分子的表面有一个裂缝，而活性部位就位于疏水环境的裂缝中。这一非极性的疏水微环境大大有利于酶的催化作用。3. 影响酶促反应的速率的因素有哪些（一）、酶浓度对酶反应速度的影响在一般的酶促反应中，常常 S E ，即底物远远过量，在其它条件固定时，酶反应速度与酶浓度成正比。即：V k E （二）、底物浓度对酶反应速度的影响（三

10、）、p H 对酶反应速度的影响1.过酸过碱导致酶蛋白变性2.影响底物分子解离状态3.影响酶分子解离状态4. 影响酶的活性中心构象（四）、温度对酶反应速度的影响 温度对酶反应速度的影响具有双重性：1.在达到最适温度以前，反应速度随温度升高而加快。2.酶是蛋白质，其变性速度亦随温度上升而加快。3.酶的最适温度不是一个固定不变的常数。它与底物、作用时间、pH、离子强度等因素有关。（五）、激活剂对酶反应速度的影响 激活剂：能提高酶活性的物质。（六）、抑制剂（inhibitor）对酶反应速度的影响抑制剂（inhibitor）：引起抑制作用的物质。失活作用（inactivation）：凡可使酶蛋白变性而引

11、起酶活力丧失的作用。抑制作用（inhibition）：由于酶的必需基团化学性质的改变，但酶未变性，而引起酶活力的降低或丧失的作用。变性剂对酶的变性作用无选择性；抑制剂对酶的抑制作用是有选择的第四章1. 写出乳酸糖异生的的过程，并标明有关酶和能量的变化( 自己找) 2.是比较糖酵解和糖异生有何不同EMP途径糖异生反应部位均在细胞质中部分反应在线粒体中多数反应在细胞质中物质代谢糖的分解糖的合成能量代谢产能耗能不同的酶己糖激酶磷酸果糖激酶丙酮酸激酶葡萄糖-6-磷酸酶果糖-1,6-二磷酸酶丙酮酸羧化酶苹果酸脱氢酶PEP羧激酶3. 从开始的循环的全过程中，共有那些酶参与？该循环对生物有何意义？该循环中有

12、哪些酶参与脱氢反应？1. 柠檬酸合酶 顺乌头酸酶 异柠檬酸脱氢酶 - 酮戊二酸脱氢酶系 琥珀酸硫激酶 琥珀酸脱氢酶 延胡索酸酶 苹果酸脱氢酶 2. 意义：a、为生物体提供能量，是体内主要产生A T P 的途径。 b 、循环中的中间物为生物合成提供原料。 c、是糖类、蛋白质、脂类等代谢的最后共同途径。3. 异柠檬酸脱氢酶 琥珀酸脱氢酶 苹果酸脱氢酶第五章1. 画出电子传递链包括的组分极其排列的顺序（自己找）2. 什么是生物氧化，有什么特点概念：生物氧化（细胞氧化、细胞呼吸）：指有机分子（糖、脂、蛋白质等）在生物细胞内氧化解，最终生成C O和H2O ，并释放出能量的过程。与非生物氧化（燃烧）相比1

13、、 共同点：化学本质相同，都是失电子反应，如脱氢、与氧结合、消耗O2，都生成C O2和H2O ，都是放能反应，并且所释放的能量相同。C6H12O6 6O2-6CO2 6H2O2、不同点：a.生物氧化分阶段逐步缓慢地氧化，能量也逐步释放；而体外燃烧能量是爆发式释放出来的。b.生物氧化释放的能量有相当多的转换成A T P 中活跃的化学能，用于各种生命活动；体外燃烧产生的能量则转换为光和热，散失在环境中。c.生物氧化是酶促反应，反应条件（如温度、pH）温和；而体外燃烧则是剧烈的游离基反应，要求在高温、高压以及干燥的条件下进行。3. 简述化学渗透家说的要点1961年由英国生物化学家Peter Mitc

14、hell最先提出。并因此获得1978年诺贝尔化学奖。该学说认为，在电子传递与A T P 合成之间起偶联作用的是质子电化学梯度。要点：a.电子传递体在线粒体内膜上有着不对称分布，传氢体和传电子体交替排列，催化是定向的；b.复合物I 、I I I 、I V 的传氢体起质子泵的作用，将H+从基质泵向内膜外侧，而将电子c传向其后的电子传递体；c.内膜对质子不具有通透性，这样在内膜两侧形成质子浓度梯度，这就是推动A T P 合成的原动力；d.当存在足够高的跨膜质子化学梯度时，强大的质子流通过F1- F0- A T P a s e 进入基质时，释放的自由能推动A T P 合成。第六章1.脂肪酸的氧化分解有

15、哪些重要途径？最主要的是什么途径？叙述他的反应历程1.脂肪酸的- 氧化 脂肪酸的- 氧化途径 脂肪酸的w - 氧化途径2.脂肪酸的- 氧化最重要3.脂肪酸在体内氧化时在羧基端的- 碳原子上进行氧化，碳链逐次断裂，每次断下一个二碳单位，即乙酰C o A 的过程。 a.脂肪酸的活化和转运 脂肪酸的活化脂肪酸的转运 脂肪酸活化在细胞液中进行，而催化脂肪酸氧化的酶系是在线粒体基质内，因此活化的脂酰C o A 必须进入线粒体内才能代谢 肉碱脂酰转移酶是- 氧化的关键酶，控制脂肪酸氧化的速度，丙二酸单酰C o A 是该酶的抑制剂。 b.- 氧化的过程 脂酰C o A 进入线粒体后，经历多次- 氧化作用而逐

16、步降解成多个二碳单位 需需 乙酰C o A 。每次- 氧化作用包括四个步骤。脱氢 加水 脱氢 硫解 脱氢: 脱氢脂酰C o A 经脂酰C o A 脱氢酶催化，在其和碳原子上脱氢，生成2反烯脂酰C o A ，该脱氢反应的辅基为F A D 。 加水（水合反应）: 2反烯脂酰C o A 在2反烯脂酰C o A 水合酶催化下，在双键上加水生成L - - 羟脂酰C o A 。 脱氢: L - - 羟脂酰C o A 在L - - 羟脂酰C o A 脱氢酶催化下，脱去碳原子与羟基上的氢原子- 酮脂酰C o A ，该反应的辅酶为N A D+。 硫解： 在- 酮脂酰C o A 硫解酶催化下，- 酮脂酰C o A

17、 与Co A 作用，硫解产生 1 分子乙酰C o A 和比原来少两个碳原子的脂酰C o A 。2. 乙醛酸循环在植物细胞的什么部位进行，该循环的净结果是什么？有何生物学意义？他与TCA循环相同的酶有那些？他有那两个关键性的酶？存在：油料植物种子的乙醛酸体中乙醛酸循环的净结果：是把两分子乙酰C o A 转变成一分子琥珀酸。乙醛酸循环的生物学意义：琥珀酸可异生成糖，从而供给其它组织生长所需的能源和碳源；而当种子萌发终止、贮脂耗尽，同时叶片能进行光合作用时，植物的能源和碳源可以由太阳光和C O2获得时，乙醛酸体的数量迅速下降以至完全消失。对于一些细菌和藻类，乙醛酸循环使它们能以乙酸盐为能源和碳源生长

18、。与TCA循环相同的酶：？关键酶： 异柠檬酸裂解酶 苹果酸合酶3. 是比较脂肪酸的- 氧化与从头合成的差异比较项目脂肪酸从头合成脂肪酸-氧化进行部位细胞质（动、植物）叶绿体、前质体（植物）线粒体（动、植物）乙醛酸体（植物）运载系统柠檬酸肉毒碱酰基载体ACPCoA二碳单位参加的形式丙二酰CoA乙酰CoA中间-酯酰基的构型D型L型电子供体/受体电子供体NADPH电子受体FAD、NAD+CO2参加否参加否有无多酶复制体有否过程缩合-还原-脱水-还原活化-脱氢-水化-脱氢-硫解总反应乙酰CoA+7ATP+14NDPH2软脂酸+7ATP+7Pi+14NADP+8CoA+6H2O软脂酸+7NADP+7FA

19、D+8CoA+7H2O+ATP8乙酰CoA+7NADH2+7FADH2+AMP+PPi4.1mol硬脂酸完全氧化成CO2和H2O,可以生成多少mol的ATP?（最初底物在胞浆中；甘油-3-磷酸穿梭）活化消耗两个ATP 每一轮氧化生成一个乙酰-CoA，一个FADH2和一个NADH 每一个乙酰-CoA进入三羧酸循环生成3个NADH和一个FADH2，再水平磷酸化得到一个ATP 硬脂酸一共18个C，经过8轮氧化得到9个乙酰CoA。 总计7个ATP（扣除最初2个消耗），17个FADH2和35个NADH 在呼吸链中，以一个FADH2生成2个ATP，一个NADH生成3个ATP，则共计： 7+17*2+35*

20、3=146个ATP。 若按新的算法，一个FADH2生成1.5个ATP，一个NADH生成2.5个ATP，则共计：7+17*1.5+35*2.5=120个ATP5.1mol甘油完全氧化成CO2和H2O,可以生成多少mol的ATP?假设在细胞质生成NADH都要通过磷酸甘油穿梭进入线粒体（1.5-1+1.5+2+2.5+10=16.5）假设在细胞质生成NADH都要通过苹果酸穿梭进入线粒体（1.5+2.5+2+2.5+10=18.5）1mol甘油十八碳酸三酯完全氧化包括甘油氧化和脂肪酸氧化 1mol甘油氧化: 反应过程如下： 甘油 + ATP-磷酸甘油 + ADP； -磷酸甘油 + NAD+ NADH+

21、H+ + 磷酸二羟丙酮； 磷酸二羟丙酮甘油醛-3-磷酸； 甘油醛-3-磷酸 + NAD+ Pi甘油酸1,3-二磷酸 + NADH+H+； 甘油酸1,3-二磷酸 + ADP甘油酸-3-磷酸 + ATP； 甘油酸-3-磷酸甘油酸-2-磷酸磷酸稀醇式丙酮酸； 磷酸稀醇式丙酮酸+ ADP 丙酮酸 + ATP； 丙酮酸 + NAD+乙酰辅酶A + NADH+H+ + CO2； 然后进入乙酰辅酶A三羧酸循环彻底氧化。经过4次脱氢反应生成3摩尔NADH+H+、1摩尔FADH2、以及2摩尔CO2，并发生一次底物水平磷酸化，生成1摩尔GTP。依据生物氧化时每1摩尔NADH+H+和1摩尔FADH2 分别生成2.5

22、摩尔、1.5摩尔的ATP，因此，1摩尔甘油彻底氧化成CO2和H2O生成ATP摩尔数为62.511.531=18.5mol 6.1mol软脂酸完全氧化成CO2和H2O,可以生成多少mol的ATP?（自作主张，加了一道题，自求多福o(_)o )1、 氨基酸的活化：是指氨基酸与t R N A 相连，形成氨酰- t R N A 的过程。2、 肽链合成的起始1 、起始密码子的识别a.原核生物起始密码子的识别S D 序列：原核生物m R N A 起始A U G 序列上游1 0 个碱基左右的位置通常含有一段富含嘌啉碱基的序列，能与原核生物1 6 Sr R N A 的3 鈀端的7 个嘧啶碱基进行互补配对，以帮

23、助从起始A U G 处开始翻译。2 、起始复合物的形成 a.甲酰化反应 在原核生物中，多肽链起始的氨基酸均为甲酰甲硫氨酸，该反应由特异的甲酰化酶催化，从而使参与起始的tRNA不参与肽链的延伸b.3 0 S 起始复合物的形成 非功能性的7 0 S 核糖体在I F3的作用下发生解离，生成I F3 ，3 0 S 复合物和游离的5 0 S 大亚基。 I F3 3 0 S 复合物与m R N A 结合成I F3 3 0 S m R N A 复合物。 在I F 1 、I F 2 G T P 的帮助下，f M e t - t R N A ff M e t与上述复合物结合，释放I F3，形成3 0 S 起始复

24、合物。翻译的起始阶段，需有3 种蛋白质因子 需需 起始因子( I F ) 的参与，即I F1、I F2、I F3。I F3：使前面已经结束蛋白质合成的核糖体的3 0 S 和5 0 S 亚基分开。I F1和I F2：促进f M e t - t R N Aff M e t及m R N A 与3 0 S 小亚基结合。c. u 7 0 S 起始复合物的形成3 0 S 起始复合物与5 0 S 大亚基结合，释放I F1、I F2，并水解G T P ，形成G D P 和P i ，组装成7 0 S 起始复合物。此时， f M e t - t R N Aif M e t占据P 位，其反密码子恰好与起始密码子A

25、U G 结合，空着的A 位准备接受另一个氨酰-t R N A ，以便进行肽链的延伸。3、 肽链的延伸 1 、进位 在E F - T u G T P 复合物的帮助下，与A 位处的密码子相对应的一个新的氨酰- t R N A 进入核糖体的A 位。同时，G T P 水解形成G D P 和P i 。另一个延长因子E F - T s 负责催化E F - T u G T P的再形成，为结合下一个氨酰- t R N A 作准备。 2 、转肽在肽酰转移酶的作用下，P 位的f M e t - t R N Aff M e t（或后来的肽酰- t R N A ）被活化的- C O O H 从相应的t R N A 上

26、解离下来，并转移到A 位氨酰- t R N A 的- N H2上形成肽键。在A 位产生肽酰- t R N A ，把无负荷的t R N A 留在P 位。 3 、移位 在E F - G （移位酶）和G T P 复合物的作用下，核糖体沿m R N A5 鈀3 鈀的方向移动，每次移动3 个核苷酸（1 个密码子），结果使肽酰- t R N A 从A 位移到P 位。原来在P 位的无负荷的t R N A 离开核糖体，同时一个新的密码子进入空着的A 位。四、肽链合成的终止与释放 当终止密码子进入核糖体的A 位，可以被释放因子所识别。 R F 1 ：识别U A A 和U A G R F 2 ：识别U A A 和

27、U G A R F 3 ：具有G T P a s e 的活性，激活上述两个因子的活性释放因子识别终止密码子后，将改变肽酰转移酶的活性，使其转变成酯酶活性。第10章 （坑爹，不会）1. 简述原核生物中，乳糖操纵子进行基因表达调控的机理。（8分）乳糖操纵子的结构乳糖操纵子编码一组与大肠杆菌乳糖代谢相关的酶类。1.乳糖操纵子的负调控 当无诱导物时，调节基因转录和翻译出乳糖阻遏蛋白，它对操纵基因上特殊序列核甘酸的碱基（操纵基因O）有很强的亲和力，故紧密结合，使结构基因的表达受到抑制。当有诱导物存在时，诱导物与阻遏蛋白结合，使阻遏蛋白变构失活，不能与操纵基因结合而使结构基因转录2. 乳糖操纵子的正调控（降解物阻遏）当细菌在含有乳糖和葡萄糖的培养基中生长时，通常优先利用葡萄糖，而不利用乳糖。只有在葡萄糖耗尽后，才在乳糖诱导下开始合成-半乳糖苷酶，细菌才能利用乳糖。cAMP是E.coli “饥饿”的信号。调节基因的产物CAP（降解物基因活化蛋白）能与之结合并被活化，cAMP-CAP作用于操纵子的启动子的一定部位，促进转录的进行上述降解物阻遏调控与阻遏蛋白引起的负调控不同，它在酶合成中主要起促进作用，所以是一种正调控。受降解物阻遏的酶类包括代谢乳糖、半乳糖、阿拉伯糖及麦芽糖等的操纵子。