人体的分子组成PPT课件

《人体的分子组成PPT课件》由会员分享，可在线阅读，更多相关《人体的分子组成PPT课件（82页珍藏版）》请在装配图网上搜索。

1、人体的分子组成第一节 组成人体的糖类 糖糖(carbohydrates)即碳水化合物，即碳水化合物，其化学本质为多羟醛或多羟酮类及其化学本质为多羟醛或多羟酮类及其衍生物或多聚物。其衍生物或多聚物。一、糖的分类1、单糖单糖为糖的构件分子。2、寡聚糖寡聚糖是含10个以下单糖的寡聚物，也 称低聚糖，如乳糖、麦芽糖、蔗糖等。3、多糖多糖是由多个单糖分子缩合而成的高聚 物，也称高聚糖，如淀粉、纤维素、透 明质酸、树胶。葡萄糖葡萄糖(glucose)已醛糖已醛糖OHOHOHOHHHOHHOHOOHHHHOHOHHOHHCH2OH核糖核糖(ribose)戊醛糖戊醛糖 OHHOHHOHOHOHOHHHHOHO

2、HOHHOH2C二、糖类的结构和性质（一）单糖的结构和性质（一）单糖的结构和性质 1、单糖的结构、单糖的结构（1）单糖的链状结构）单糖的链状结构 可以反映各基团和原子的位置。可以反映各基团和原子的位置。（2）单糖的环状结构）单糖的环状结构 由于单糖分之中存在羰基和羟基，分子内由于单糖分之中存在羰基和羟基，分子内 即可以半缩醛或半缩酮成环状结构。即可以半缩醛或半缩酮成环状结构。2、单糖的性质（1）主要物理性质 溶解度 无色结晶，溶解度很大，常可成过饱和溶液。甜度 各种单糖都有一定的甜味。旋光性（2）主要化学性质 异构化作用 还原性 成酯作用 成苷作用（二）寡聚糖的结构和性质常见的几种二糖有常见的

3、几种二糖有麦芽糖麦芽糖 (maltose)葡萄糖葡萄糖 葡萄糖葡萄糖蔗蔗 糖糖(sucrose)葡萄糖葡萄糖 果糖果糖乳乳 糖糖(lactose)葡萄糖葡萄糖 半乳糖半乳糖能水解生成几分子单糖的糖，各单糖之间借能水解生成几分子单糖的糖，各单糖之间借脱水缩合的糖苷键相连。脱水缩合的糖苷键相连。1、多糖的结构 （1）同多糖的结构（三）多糖的结构和性质淀淀 粉粉(starch)糖糖 原原(glycogen)纤维素纤维素 (cellulose)淀粉淀粉 是植物中养分的储存形式是植物中养分的储存形式淀粉颗粒淀粉颗粒 糖原糖原 是动物体内葡萄糖的储存形式是动物体内葡萄糖的储存形式 纤维素纤维素 作为植物的

4、骨架作为植物的骨架-1,4-糖苷键糖苷键（2）杂多糖的结构糖脂糖脂(glycolipid)：是糖与脂类的结合物。是糖与脂类的结合物。糖蛋白糖蛋白(glycoprotein)：是糖与蛋白质的结合物。是糖与蛋白质的结合物。2、多糖的性质同多糖可与碘呈色而与其他糖类鉴别。杂多糖不溶于水、无变旋作用，普遍具有粘性，特别是粘多糖。糖蛋白有其特殊重要的生物学意义。三、糖类的生理功能（一）细胞的结构物质（二）氧化供能（三）细胞功能的调节物第二节 组成人体的脂类一、脂类的结构、分类和性质脂肪和类脂总称为脂类脂肪和类脂总称为脂类(lipid脂肪脂肪(fat)：三脂酰甘油三脂酰甘油(triacylglycerol

5、s,TAG)也称为也称为甘油三酯甘油三酯(triglyceride,TG)类脂类脂(lipoid)：磷脂磷脂 固醇类固醇类 糖脂糖脂分类分类定义定义CH2CHCH2OOOCO(CH2)mCH3CO(CH2)nCH3POOXOH甘油三脂甘油三脂=胆碱、水、乙胆碱、水、乙醇胺、醇胺、丝氨酸、甘丝氨酸、甘油、肌醇、磷脂酰油、肌醇、磷脂酰甘油等甘油等 甘油磷脂甘油磷脂CH2CHCH2OOOCO(CH2)m CH3CO(CH2)kCH3CO(CH2)nCH3脂类的性质 水解 碘加成 酸败 二、脂类的生理功能 供能 构成生物膜 其他功能重要的含氮有机化合物第三节 一、胺及酰胺一、胺及酰胺（一）胺的结构及分

6、类（一）胺的结构及分类主要有伯胺、仲胺、叔胺、季胺。主要有伯胺、仲胺、叔胺、季胺。（二）胺的性质（二）胺的性质1 1、碱性及成盐反应、碱性及成盐反应2 2、酰化反应、酰化反应3 3、重氮反应和偶联反应、重氮反应和偶联反应（三）重要的胺（三）重要的胺1 1、苯胺苯胺2 2、腐胺和尸胺腐胺和尸胺3 3、胆碱和乙酰胆碱胆碱和乙酰胆碱4 4、肾上腺素肾上腺素5 5、新洁尔灭新洁尔灭 二、含氮的杂环化合物二、含氮的杂环化合物1 1、吡咯及其衍生物吡咯及其衍生物2 2、吡唑及其衍生物吡唑及其衍生物3 3、咪唑及其衍生物咪唑及其衍生物4 4、吡啶及其衍生物吡啶及其衍生物5 5、嘧啶及其衍生物嘧啶及其衍生物6

7、 6、嘌呤嘌呤组成人体的蛋白质、氨基酸第四节一、人体蛋白质的分类及功能*根据蛋白质组成成分根据蛋白质组成成分 单纯蛋白质单纯蛋白质结合蛋白质结合蛋白质=蛋白质部分蛋白质部分+非蛋白质部分非蛋白质部分*根据蛋白质形状根据蛋白质形状 纤维状蛋白质纤维状蛋白质球状蛋白质球状蛋白质二、构成蛋白质的基本单位二、构成蛋白质的基本单位 氨基酸氨基酸存在自然界中的氨基酸有存在自然界中的氨基酸有300余种，但余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均种，且均属属 L-氨基酸氨基酸（甘氨酸除外）。（甘氨酸除外）。（一）氨基酸的基本特征（一）氨基酸的基本特征 氨基酸的分类氨基酸的分类

8、非极性疏水性氨基酸非极性疏水性氨基酸 极性中性氨基酸极性中性氨基酸 酸性氨基酸酸性氨基酸 碱性氨基酸碱性氨基酸*20 20种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下:甘氨酸甘氨酸 glycine Gly G 丙氨酸丙氨酸 alanine Ala A 缬氨酸缬氨酸 valine Val V 亮氨酸亮氨酸 leucine Leu L 异亮氨酸异亮氨酸 isoleucine Ile I 苯丙氨酸苯丙氨酸 phenylalanine Phe F 脯氨酸脯氨酸 proline Pro P 非极性疏水性氨基酸非极性疏水性氨基酸色氨酸色氨酸 tryptophan Try W

9、 丝氨酸丝氨酸 serine Ser S 酪氨酸酪氨酸 tyrosine Try Y 半胱氨酸半胱氨酸 cysteine Cys C 蛋氨酸蛋氨酸 methionine Met M 天冬酰胺天冬酰胺 asparagine Asn N 谷氨酰胺谷氨酰胺 glutamine Gln Q 苏氨酸苏氨酸 threonine Thr T 2.极性中性氨基酸极性中性氨基酸天冬氨酸天冬氨酸 aspartic acid Asp D 谷氨酸谷氨酸 glutamic acid Glu E 赖氨酸赖氨酸 lysine Lys K 精氨酸精氨酸 arginine Arg R 组氨酸组氨酸 histidine His

10、H 3.酸性氨基酸酸性氨基酸4.碱性氨基酸碱性氨基酸几种特殊氨基酸几种特殊氨基酸 脯氨酸脯氨酸（亚氨基酸）（亚氨基酸）CH2CHCOO-NH2+CH2CH2CH2CHCOO-NH2+CH2CH2-OOC-CH-CH2-S+NH3S-CH2-CH-COO-+NH3-OOC-CH-CH2-S+NH3S-CH2-CH-COO-+NH3 半胱氨酸半胱氨酸 +胱氨酸胱氨酸二硫键二硫键-HH-OOC-CH-CH2-SH+NH3-OOC-CH-CH2-SH+NH3HS-CH2-CH-COO-+NH3HS-CH2-CH-COO-+NH3（二）氨基酸的主要理化性质（二）氨基酸的主要理化性质1.两性解离及等电点两

11、性解离及等电点氨基酸是两性电解质，其解离程度取决氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。于所处溶液的酸碱度。等电点等电点(isoelectric point,pI)在某一在某一pH的溶液中，氨基酸解离成的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值值称为该氨基酸的称为该氨基酸的等电点等电点。pH=pI+OH-pHpI+H+OH-+H+pHpI氨基酸的兼性离子氨基酸的兼性离子 阳离子阳离子阴离子阴离子CHNH2COOHR CHNH2COOHRCHNH3+COO-R CH

12、NH3+COO-RCHNH2COO-R CHNH2COO-RCH COOHRNH3+CH COOHRNH3+2.紫外吸收紫外吸收 色氨酸、酪氨酸色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在的最大吸收峰在 280 nm 附近。附近。大多数蛋白质含大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。的快速简便的方法。3.呈色反应呈色反应茚三酮反应茚三酮反应 氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色蓝紫色化合物，其最大吸收峰在化合物，其最大吸收峰在570nm

13、处。处。由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。4.成肽反应成肽反应 一个氨基酸的一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的-氨基氨基在合适的条件下都可脱水缩合成肽，其间以肽在合适的条件下都可脱水缩合成肽，其间以肽键相连。键相连。甘氨酰甘氨酸甘氨酰甘氨酸肽键NH2-CH-C-N-CH-COOHHHHONH2-CH-C-N-CH-COOHHHHO三、蛋白质的结构及变性定义定义蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。顺序。（一）蛋白质的一级结

14、构（一）蛋白质的一级结构主要的化学键主要的化学键肽键肽键，有些蛋白质还包括二硫键。，有些蛋白质还包括二硫键。一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。功能的基础。1 1、蛋白质的二级结构、蛋白质的二级结构蛋白质分子中某一段肽链的局部空间蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。定义定义 主要的化学键主要的化学键：氢键氢键 （二）蛋白质的高级结构（二）蛋白质的高级结构肽单元肽单元参与肽键的参与肽键的6个原子个原子C 1、

15、C、O、N、H、C 2位于同一平面，位于同一平面，C 1和和C 2在平面上所处的位置在平面上所处的位置为反式为反式(trans)构型，此同一平构型，此同一平面上的面上的6个原子构成了所谓的个原子构成了所谓的肽肽单元单元(peptide unit)。蛋白质二级结构的主要形式蛋白质二级结构的主要形式 -螺旋螺旋 (-helix)-折叠折叠 (-pleated sheet)-转角转角 (-turn)无规卷曲无规卷曲 (random coil)（1）-螺旋螺旋（2 2）-折叠折叠（3）-转角和无规卷曲转角和无规卷曲-转角转角2、蛋白质的三级结构、蛋白质的三级结构疏水键、离子键、氢键和疏水键、离子键、氢

16、键和 Van der Waals力等。力等。主要的化学键主要的化学键整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。定义定义 肌红蛋白肌红蛋白(Mb)N 端端 C端端亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。是氢键和离子键。3 3、蛋白质的四级结构、蛋白质的四级结构蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级蛋白质的四级结构结构。有些蛋白质分子含有

17、二条或多条多肽链，有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的质的亚基亚基 (subunit)。血红蛋白血红蛋白的四级结构的四级结构 （三）蛋白质结构与功能的关系（三）蛋白质结构与功能的关系 一级结构是空间构象的基础一级结构是空间构象的基础 若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级 结构不变，但蛋白质的构象发生改变，结构不变，但蛋白质的构象发生改变，仍可影响其功能。仍可影响其功能。（四）蛋白质的沉淀及变性（四）蛋白质的沉淀及变性*蛋白质的变性蛋白质的变性(denaturation)在某些物理

18、和化学因素作用下，其特定的在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。物活性的丧失。造成变性的因素造成变性的因素如如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等重金属离子及生物碱试剂等。变性的本质变性的本质 破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。质的一级结构。*蛋白质沉淀蛋白质沉淀在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽在一定条件下，蛋白疏水侧链

19、暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。淀，但并不变性。（五）蛋白质的电泳（五）蛋白质的电泳蛋白质在高于或低于其蛋白质在高于或低于其pIpI的溶液中为带电的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。这种的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术质的技术,称为称为电泳电泳(elctrophoresis)。根据支撑物的不同，可分为薄膜电泳、凝根据支撑物的不同，可

20、分为薄膜电泳、凝胶电泳等。胶电泳等。核酸及其结构第五节一、核酸及其结构一、核酸及其结构核核 酸酸(nucleic acid)是以核苷酸为基本组成单位的生物大是以核苷酸为基本组成单位的生物大分子，携带和传递遗传信息。分子，携带和传递遗传信息。(deoxyribonucleic acid,DNA)(ribonucleic acid,RNA)脱氧核糖核酸脱氧核糖核酸 核糖核酸核糖核酸分子组成分子组成 碱基碱基(base)：嘌呤碱，嘧啶碱嘌呤碱，嘧啶碱 戊糖戊糖(ribose)：核糖，脱氧核糖核糖，脱氧核糖 磷酸磷酸(phosphate)嘌呤嘌呤(purine)NNNHN123456789NNNHNN

21、H2腺嘌呤腺嘌呤(adenine,A)NNHNHNNH2O鸟嘌呤鸟嘌呤(guanine,G)碱碱 基基NNH132456嘧啶嘧啶(pyrimidine)胞嘧啶胞嘧啶(cytosine,C)NNHNH2O尿嘧啶尿嘧啶(uracil,U)NHNHOO胸腺嘧啶胸腺嘧啶(thymine,T)NHNHOOCH3POOOHOHOCH2OHOHNNNH2OOHOCH2OHOHNNNH2O核苷酸：核苷酸：AMP,GMP,UMP,CMP脱氧核苷酸：脱氧核苷酸：dAMP,dGMP,dTMP,dCMP 核苷（脱氧核苷）和磷酸以核苷（脱氧核苷）和磷酸以磷酸酯键磷酸酯键连接形成核苷酸（脱氧核苷酸）。连接形成核苷酸（脱氧

22、核苷酸）。二、二、DNA的结构的结构（一（一）DNA的一级结构的一级结构定义定义核酸中核苷酸的排核酸中核苷酸的排列顺序。列顺序。由于核苷酸间的差由于核苷酸间的差异主要是碱基不同，所异主要是碱基不同，所以也称为以也称为碱基序列碱基序列。55端端3端端CGA（二（二）DNA的空间结构的空间结构DNA双螺旋结构双螺旋结构uDNADNA分子由两条分子由两条相互平行但相互平行但走向相反走向相反的脱氧多核苷酸链的脱氧多核苷酸链组成，两链以组成，两链以-脱氧核糖脱氧核糖-磷磷酸酸-为骨架，以为骨架，以右手螺旋右手螺旋方方式绕同一公共轴盘。螺旋直式绕同一公共轴盘。螺旋直径为径为2 2nm，形成大沟形成大沟(m

23、ajor g ro o v e)及 小 沟及 小 沟(m i n o r groove)相间。相间。u碱基垂直螺旋轴居双螺旋内碱基垂直螺旋轴居双螺旋内側，与对側碱基形成側，与对側碱基形成氢键配氢键配对对（互补配对形式：（互补配对形式：A=T;G C）。u相邻碱基平面距离相邻碱基平面距离nm，螺旋螺旋一圈螺距一圈螺距3.4nm，一圈，一圈10对对碱基。碱基。u氢键氢键维持双链维持双链横向稳定横向稳定性性，碱基堆积力碱基堆积力维持双维持双链链纵向稳定性纵向稳定性。三、三、RNA的结构的结构（一（一）RNA的一级结构的一级结构构成构成RNA的核苷酸的核苷酸AMP、GMP、CMP、UMP按一定方式、数

24、量和排列顺序由按一定方式、数量和排列顺序由3，5磷磷酸二酸二酯键互相连接而成多核苷酸链，此即其一级结酯键互相连接而成多核苷酸链，此即其一级结构。构。（二（二）RNA的空间结构的空间结构*tRNA的二级结构的二级结构三叶草形三叶草形 氨基酸臂氨基酸臂 DHU环环 反密码环反密码环 额外环额外环 TC环环氨基酸氨基酸臂臂额外环额外环*tRNA的三级结构的三级结构 倒倒L形形*tRNA的功能的功能活化、搬运氨基活化、搬运氨基酸到核糖体，参与蛋酸到核糖体，参与蛋白质的翻译。白质的翻译。酶结构及功能第六节一、一、酶催化作用的特点酶催化作用的特点2.2.酶促反应具有极高的效率酶促反应具有极高的效率 3.3

25、.酶促反应具有较高的特异性酶促反应具有较高的特异性 1.1.不耐热，体内要求不耐热，体内要求3737度为最适温度度为最适温度 二、二、酶结构及其功能酶结构及其功能1、酶的组成酶的组成蛋白质部分：酶蛋白蛋白质部分：酶蛋白(apoenzyme)辅助因子辅助因子(cofactor)金属离子金属离子小分子有机化合物小分子有机化合物全酶全酶(holoenzyme)结合酶结合酶 (conjugated enzyme)(simple enzyme)2、酶的辅助因子酶的辅助因子 金属离子的作用金属离子的作用稳定酶的构象；稳定酶的构象；参与催化反应，传递电子；参与催化反应，传递电子；在酶与底物间起桥梁作用；在酶

26、与底物间起桥梁作用；中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。小分子有机化合物的作用小分子有机化合物的作用在反应中起运载体的作用，传递电子、在反应中起运载体的作用，传递电子、质子或其它基团。质子或其它基团。三、三、酶分子的结构及催化活性酶分子的结构及催化活性（一）酶的活性中心（一）酶的活性中心必需基团必需基团(essential group)酶分子中氨基酸残酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关一些与酶活性密切相关的化学基团的化学基团。或称活性部位或称活性部位(active site)，指必需基团指必需基团在空间结构上彼此靠近，

27、组成具有特定空间在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。化为产物。酶的活性中心酶的活性中心(active center)底底 物物 活性中心以外活性中心以外的必需基团的必需基团结合基团结合基团催化基团催化基团 活性中心活性中心（二）酶原及酶原激活（二）酶原及酶原激活 酶原激活的机理酶原激活的机理酶酶 原原分子构象发生改变分子构象发生改变形成或暴露出酶的活性中心形成或暴露出酶的活性中心 一个或几个特定的肽键断裂，水解一个或几个特定的肽键断裂，水解掉一个或几个短肽掉一个或几个短肽在特定条件下在特定条件下赖赖缬缬天天

28、天天天天天天甘甘异异赖赖缬缬天天天天天天天天缬缬组组丝丝甘甘异异缬缬组组丝丝 酶原激活的生理意义酶原激活的生理意义避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。体内代谢正常进行。有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。化作用。（三）同工酶（三）同工酶*定义定义同工酶同工酶(isoenzyme)是指催化相同的是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。质乃至免疫学性质不同的一组酶。乳酸脱氢酶的同工酶