第章酶生物化学ppt课件

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1、Enzyme第第 三三 章章 酶酶酶的化学本质，单纯酶、结合酶、全酶、辅酶与辅基的概酶的化学本质，单纯酶、结合酶、全酶、辅酶与辅基的概念，金属离子的作用；酶的辅助因子与水溶性维生素的关念，金属离子的作用；酶的辅助因子与水溶性维生素的关系，维生素的概念、分类；系，维生素的概念、分类；酶的活性中心的概念。必需酶的活性中心的概念。必需基团的分类及其作用；酶促反响的特点：高效性、高特异基团的分类及其作用；酶促反响的特点：高效性、高特异性和可调理性；底物浓度对酶促反响的影响：米一曼氏方性和可调理性；底物浓度对酶促反响的影响：米一曼氏方程，程，Km值的意义；抑制剂对酶促反响的影响：不可逆抑值的意义；抑制剂

2、对酶促反响的影响：不可逆抑制的作用，可逆性抑制包括竞争性抑制、制的作用，可逆性抑制包括竞争性抑制、非竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制的动力学特征；酶原与酶原激活的过程与生反竞争性抑制的动力学特征；酶原与酶原激活的过程与生理意义；变构酶、变构调理、共价修饰和同工酶的概念。理意义；变构酶、变构调理、共价修饰和同工酶的概念。本章教学重点本章教学重点酶的概念酶的概念n酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质。具有高效催化作用的蛋白质。n目前将生物催化剂分为两类目前将生物催化剂分为两类:n 酶、核酶酶、核酶(脱氧核酶脱氧核酶)n酶学研讨简史酶

3、学研讨简史公元前两千多年，我国已有酿酒记载。公元前两千多年，我国已有酿酒记载。一百余年前，一百余年前，Pasteur以为发酵是酵母细胞生命活以为发酵是酵母细胞生命活动的结果。动的结果。1878年，年，Khne初次提出初次提出Enzyme一词。一词。1897年，年，Eduard Buchner用不含细胞的酵母提取用不含细胞的酵母提取液，实现了发酵。液，实现了发酵。1926年，年，Sumner初次从刀豆中提纯出脲酶结晶初次从刀豆中提纯出脲酶结晶。1982年，年，Cech初次发现初次发现RNA也具有酶的催化活性，也具有酶的催化活性，提出核酶提出核酶(ribozyme)的概念。的概念。2019年，年，

4、Jack W.Szostak研讨室首先报道了具有研讨室首先报道了具有DNA衔接酶活性衔接酶活性DNA片段，称为脱氧核酶片段，称为脱氧核酶(deoxyribozyme)。n酶的不同方式酶的不同方式:单体酶单体酶(monomeric enzyme)：仅有三级构造的酶。：仅有三级构造的酶。寡聚酶寡聚酶(oligomeric enzyme)：由多个一样或不同亚基以非：由多个一样或不同亚基以非共价键衔接组成的酶。共价键衔接组成的酶。多酶体系多酶体系(multienzyme system)：由几种不同功能的酶彼此：由几种不同功能的酶彼此聚合构成的多酶复合物聚合构成的多酶复合物(如丙酮酸脱氢酶复合体如丙酮酸

5、脱氢酶复合体)。多功能酶多功能酶(multifunctional enzyme)或串联酶或串联酶(tandem enzyme)：一些多酶体系在进化过程中由于基因的交融，多：一些多酶体系在进化过程中由于基因的交融，多种不同催化功能存在于一条多肽链中，这类酶称为多功能种不同催化功能存在于一条多肽链中，这类酶称为多功能酶酶(如逆转录酶如逆转录酶)。一、酶的分子组成一、酶的分子组成蛋白质部分：酶蛋白蛋白质部分：酶蛋白(apoenzyme)辅助因子辅助因子(cofactor)金属离子金属离子小分子有机化合物小分子有机化合物全酶全酶(holoenzyme)n结合酶结合酶(conjugated enzyme

6、)n全酶分子中各部分在催化反响中的作用全酶分子中各部分在催化反响中的作用:酶蛋白决议反响的特异性酶蛋白决议反响的特异性辅助因子决议反响的种类与性质辅助因子决议反响的种类与性质 金属酶金属酶(metalloenzyme)金属离子与酶结合严密，提取过程中不易金属离子与酶结合严密，提取过程中不易丧失。丧失。金属激活酶金属激活酶(metal-activated enzyme)金属离子为酶的活性所必需，但与酶的结金属离子为酶的活性所必需，但与酶的结合不甚严密。合不甚严密。n金属离子是最多见的辅助因子金属离子是最多见的辅助因子 金属离子的作用：金属离子的作用：参与催化反响，传送电子；参与催化反响，传送电子

7、；在酶与底物间起桥梁作用；在酶与底物间起桥梁作用；稳定酶的构象；稳定酶的构象；中和阴离子，降低反响中的静电斥力等。中和阴离子，降低反响中的静电斥力等。n小分子有机化合物是一些化学稳定的小分子小分子有机化合物是一些化学稳定的小分子物质，称为辅酶物质，称为辅酶(coenzyme)。其主要作用是参与酶的催化过程，在反响中其主要作用是参与酶的催化过程，在反响中传送电子、质子或一些基团。传送电子、质子或一些基团。辅酶的种类不多，且分子构造中常含有维生辅酶的种类不多，且分子构造中常含有维生素或维生素类物质。素或维生素类物质。转移的基团转移的基团小分子有机化合物小分子有机化合物(辅酶或辅基辅酶或辅基)名称名

8、称所含的维生素所含的维生素氢原子氢原子(质子质子)NAD(尼克酰胺腺嘌呤二核苷尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸，辅酶酸，辅酶I)尼克酰胺尼克酰胺(维生素维生素PP)之一之一NADP(尼克酰胺腺嘌呤二核尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，辅酶苷酸磷酸，辅酶II)尼克酰胺尼克酰胺(维生素维生素PP)之一之一FMN(黄素单核苷酸黄素单核苷酸)维生素维生素B2(核黄素核黄素)FAD(黄素腺嘌呤二核苷酸黄素腺嘌呤二核苷酸)维生素维生素B2(核黄素核黄素)醛基醛基TPP(焦磷酸硫胺素焦磷酸硫胺素)维生素维生素B1(硫胺素硫胺素)酰基酰基辅酶辅酶A(CoA)泛酸泛酸硫辛酸硫辛酸硫辛酸硫辛酸烷基烷基钴胺素辅酶类钴胺素辅酶类维生

9、素维生素B12二氧化碳二氧化碳生物素生物素生物素生物素氨基氨基磷酸吡哆醛磷酸吡哆醛吡哆醛吡哆醛(维生素维生素B6之一之一)甲基、甲烯基、甲炔基、甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基等一碳单位甲酰基等一碳单位四氢叶酸四氢叶酸叶酸叶酸某些辅酶某些辅酶(辅基辅基)在催化中的作用在催化中的作用n辅酶中与酶蛋白共价结合的辅酶又称为辅基辅酶中与酶蛋白共价结合的辅酶又称为辅基(prosthetic group)。n辅基和酶蛋白结合严密，不能经过透析或超辅基和酶蛋白结合严密，不能经过透析或超滤等方法将其除去，在反响中不能分开酶蛋滤等方法将其除去，在反响中不能分开酶蛋白，如白，如FAD、FMN、生物素等。、生物素等。二

10、、酶的活性中心二、酶的活性中心酶分子中氨基酸残酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，基侧链的化学基团中，一些与酶活性亲密相关一些与酶活性亲密相关的化学基团。的化学基团。n必需基团必需基团(essential group)指必需基团在空间构造上彼此接近，组指必需基团在空间构造上彼此接近，组成具有特定空间构造的区域，能与底物特异成具有特定空间构造的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。结合并将底物转化为产物。n酶的活性中心酶的活性中心(active center/site)活性中心内的必需基团活性中心内的必需基团结合基团结合基团(binding group)与底物相结合与底物相结合催化基团催化基

11、团(catalytic group)催化底物转变成产物催化底物转变成产物 位于活性中心以外，维持酶活性中心应有位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间构象和或作为调理剂的结合部位所的空间构象和或作为调理剂的结合部位所必需。必需。活性中心外的必需基团活性中心外的必需基团底底 物物 活性中心以外活性中心以外的必需基团的必需基团结合基团结合基团催化基团催化基团 活性中心活性中心 n溶菌酶的活性中心溶菌酶的活性中心 溶菌酶的活性中心溶菌酶的活性中心是一裂隙，可以包是一裂隙，可以包容肽多糖的容肽多糖的6个单糖个单糖基基A，B，C，D，E，F，并与之构，并与之构成 氢 键 和成 氢 键 和 v a n

12、derwaals力。力。催化基团是催化基团是35位位Glu，52位位Asp；101位位Asp和和108位位Trp是结合基团。是结合基团。三、同工酶三、同工酶同工酶同工酶(isoenzyme)是指催化一样的化是指催化一样的化学反响，而酶蛋白的分子构造理化性质乃学反响，而酶蛋白的分子构造理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。至免疫学性质不同的一组酶。n定义定义根据国际生化学会的建议，同工酶是由不同基根据国际生化学会的建议，同工酶是由不同基因编码的多肽链，或由同一基因转录生成的不因编码的多肽链，或由同一基因转录生成的不同同mRNA所翻译的不同多肽链组成的蛋白质。所翻译的不同多肽链组成的蛋白质。同工酶存

13、在于同一种属或同一个体的不同组织同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞构造中，它使不同的或同一细胞的不同亚细胞构造中，它使不同的组织、器官和不同的亚细胞构造具有不同的代组织、器官和不同的亚细胞构造具有不同的代谢特征。这为同工酶用来诊断不同器官的疾病谢特征。这为同工酶用来诊断不同器官的疾病提供了实际根据。提供了实际根据。乳酸脱氢酶的同工酶乳酸脱氢酶的同工酶n举例举例 1HHHHHHH MHHMMHMMMMMMMLDH1 (H4)LDH2(H3M)LDH3(H2M2)LDH4(HM3)LDH5 (M4)HM心肌型心肌型骨骼肌型骨骼肌型(碱性碱性AA较多较多)在碱性缓冲液中电

14、泳速率递减在碱性缓冲液中电泳速率递减血清血清%273421126器官分布器官分布心肌心肌心肾心肾肺肺肝、肌肝、肌骨骼肌骨骼肌n举例举例 2 CK1(BB)CK2(MB)CK3(MM)脑脑 心肌心肌 骨骼肌骨骼肌肌酸激酶肌酸激酶(creatine kinase,CK)同工酶同工酶第二节第二节 酶的任务原理酶的任务原理The Mechanism of Enzyme Action 在反响前后没有质和量的变化；在反响前后没有质和量的变化；只能催化热力学允许的化学反响；只能催化热力学允许的化学反响；只能加速可逆反响的进程，而不改动反响的只能加速可逆反响的进程，而不改动反响的平衡点。平衡点。n酶与普通催化

15、剂的共同点：酶与普通催化剂的共同点：一酶促反响具有极高的效率一酶促反响具有极高的效率 一、酶促反响的特点一、酶促反响的特点酶的催化效率通常比非催化反响高酶的催化效率通常比非催化反响高1081020倍，比普通催化剂高倍，比普通催化剂高1071013倍。倍。酶的催化不需求较高的反响温度。酶的催化不需求较高的反响温度。酶和普通催化剂加速反响的机理都是降低反响酶和普通催化剂加速反响的机理都是降低反响的活化能的活化能(activation energy)。酶比普通催化剂。酶比普通催化剂更有效地降低反响的活化能。更有效地降低反响的活化能。酶的催化效率可用酶的转换数酶的催化效率可用酶的转换数(turnove

16、r number)来表示。酶的转换数是指在酶被底来表示。酶的转换数是指在酶被底物饱和的条件下，每个酶分子每秒钟将底物物饱和的条件下，每个酶分子每秒钟将底物转化为产物的分子数。转化为产物的分子数。一种酶仅作用于一种或一类化合物，一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反响并或一定的化学键，催化一定的化学反响并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性或专注性。特异性或专注性。n酶的特异性酶的特异性(specificity)二酶促反响具有高度的特异性二酶促反响具有高度的特异性n根据酶对其底物构造选择的严厉程度不同，根据酶对其底物构造选择的严

17、厉程度不同，酶的特异性可大致分为以下酶的特异性可大致分为以下3种类型：种类型：绝对特异性绝对特异性(absolute specificity)：只能作用于：只能作用于特定构造的底物，进展一种专注的反响，生成特定构造的底物，进展一种专注的反响，生成一种特定构造的产物一种特定构造的产物。相对特异性相对特异性(relative specificity)：作用于一类：作用于一类化合物或一种化学键。化合物或一种化学键。立体构造特异性立体构造特异性(stereospecificity)：作用于立：作用于立体异构体中的一种。体异构体中的一种。三酶促反响的可调理性三酶促反响的可调理性酶促反响受多种要素的调控，

18、以顺应机体酶促反响受多种要素的调控，以顺应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需求。对不断变化的内外环境和生命活动的需求。区域化分布与基因分化区域化分布与基因分化/交融交融/编辑编辑 酶原激活酶原激活 对酶生成与降解量的调理对酶生成与降解量的调理 酶催化效率的调理酶催化效率的调理 经过改动底物浓度对酶进展调理等经过改动底物浓度对酶进展调理等二、酶促进反响速率的机制二、酶促进反响速率的机制一酶比普通催化剂更有效地降低反响活化能一酶比普通催化剂更有效地降低反响活化能酶和普通催化剂一样，加速反响的作酶和普通催化剂一样，加速反响的作用都是经过降低反响的活化能用都是经过降低反响的活化能(activati

19、on energy)实现的。实现的。活化能：底物分子从初态转变到活化活化能：底物分子从初态转变到活化态所需的能量。态所需的能量。反响总能量改动反响总能量改动 非催化反响活化能非催化反响活化能 酶促反响酶促反响 活化能活化能 普通催化剂催普通催化剂催化反响的活化能化反响的活化能 能能量量 反反 应应 过过 程程 底物底物 产物产物 酶促反响活化能的改动酶促反响活化能的改动 二酶二酶-底物复合物的构成底物复合物的构成酶底物复合物酶底物复合物E+SE+PES1诱导契协作用使酶与底物亲密结合诱导契协作用使酶与底物亲密结合酶与底物相互接近时，其构造相互诱导、相酶与底物相互接近时，其构造相互诱导、相互变形

20、和相互顺应，进而相互结合。这一过互变形和相互顺应，进而相互结合。这一过程称为酶程称为酶-底物结合的诱导契合底物结合的诱导契合(induced-fit)。羧肽酶的诱导契合方式羧肽酶的诱导契合方式 底物底物酶受底物诱导发生构象改动，特别是活性中心的酶受底物诱导发生构象改动，特别是活性中心的功能基团位移或改向，呈现一种高活性功能形状。功能基团位移或改向，呈现一种高活性功能形状。加之，由于酶的活性中心关键性电荷基团可使底加之，由于酶的活性中心关键性电荷基团可使底物分子电子云密度改动，产生张力作用使底物扭物分子电子云密度改动，产生张力作用使底物扭曲，减弱有关的化学键，从而使底物从基态转变曲，减弱有关的化

21、学键，从而使底物从基态转变成过渡态，有利于反响进展。成过渡态，有利于反响进展。X-射线晶体衍射证明，溶菌酶与底物结合后，底射线晶体衍射证明，溶菌酶与底物结合后，底物中的乙酰氨基葡糖中吡喃环可从椅式扭曲成沙物中的乙酰氨基葡糖中吡喃环可从椅式扭曲成沙发式，导致糖苷键断裂，实现溶菌酶的催化作用发式，导致糖苷键断裂，实现溶菌酶的催化作用 2.临近效应与定向陈列临近效应与定向陈列酶在反响中将诸底物结合到酶的活性中心，使它酶在反响中将诸底物结合到酶的活性中心，使它们相互接近并构成有利于反响的正确定向关系。们相互接近并构成有利于反响的正确定向关系。这种临近效应这种临近效应(proximity effect)

22、与定向陈列与定向陈列(orientation arrange)实践上是将分子间反响变成实践上是将分子间反响变成类似于分子内的反响，从而提高反响速率。类似于分子内的反响，从而提高反响速率。n临近效应与定向陈列：临近效应与定向陈列：两个基团临近和定向表示图两个基团临近和定向表示图 a.a.不接近不定向；不接近不定向；b.b.接近不定向；接近不定向；c.c.接近定向接近定向酶的活性中心多位于酶分子的疏水酶的活性中心多位于酶分子的疏水“口袋，酶口袋，酶反响在此疏水环境中进展，使底物分子脱溶剂化反响在此疏水环境中进展，使底物分子脱溶剂化(desolvation)，排除周围大量水分子对酶和底物，排除周围大

23、量水分子对酶和底物分子中功能基团的干扰性吸引和排斥，防止水化分子中功能基团的干扰性吸引和排斥，防止水化膜的构成，利于底物与酶分子的亲密接触和结合。膜的构成，利于底物与酶分子的亲密接触和结合。这种景象称为外表效应这种景象称为外表效应(surface effect)。3.外表效应使底物分子去溶剂化外表效应使底物分子去溶剂化三酶催化作用的多样性三酶催化作用的多样性.普通酸普通酸-碱催化作用碱催化作用(general acid-base catalysis)酶的活性中心具有某些氨基酸残基的酶的活性中心具有某些氨基酸残基的R基团，其中基团，其中有许多是酸碱基团如氨基、羧基等它们在体液有许多是酸碱基团如氨

24、基、羧基等它们在体液条件下，往往是良好的质子供体或受体，极有利于条件下，往往是良好的质子供体或受体，极有利于进展酸碱催化作用，从而提高酶的催化效能。进展酸碱催化作用，从而提高酶的催化效能。代谢过程中的水解、水合、分子重排和许多取代代谢过程中的水解、水合、分子重排和许多取代反响，都是因酶的酸碱催化而加速完成。反响，都是因酶的酸碱催化而加速完成。广义酸基团质子供体 广义碱基团质子受体.共价催化作用共价催化作用(covalent catalysis)某些酶能与底物构成极不稳定的、共价结合的某些酶能与底物构成极不稳定的、共价结合的ES复复合物合物(过渡态过渡态)，从而降低反响的活化能，这些复合，从而降

25、低反响的活化能，这些复合物极易变成产物，加速化学反响速度。物极易变成产物，加速化学反响速度。.亲核催化作用亲核催化作用(nucleophilic catalysis)通常酶分子活性中心内都含有亲核基团，如通常酶分子活性中心内都含有亲核基团，如Ser的的羟基羟基Cys的巯基、的巯基、His的咪唑基、的咪唑基、Lys的的e氨基这些氨基这些基团都有剩余的电子对，可以对底物缺电子基团发基团都有剩余的电子对，可以对底物缺电子基团发动亲核攻击。例如胰凝乳蛋白酶，就是利用动亲核攻击。例如胰凝乳蛋白酶，就是利用Ser195OH的的H+经过经过His57传向传向Asp102后，后，Ser195O-一一成为强的亲

26、核基团，来攻击底物的羰基碳成为强的亲核基团，来攻击底物的羰基碳C=O 第三节第三节酶促反响动力学酶促反响动力学Kinetics of Enzyme-Catalyzed Reaction n酶促反响动力学：研讨各种要素对酶促反响酶促反响动力学：研讨各种要素对酶促反响速率的影响，并加以定量的论述。速率的影响，并加以定量的论述。n影响要素包括：酶浓度、底物浓度、影响要素包括：酶浓度、底物浓度、pH、温、温度、抑制剂、激活剂等。度、抑制剂、激活剂等。一、底物浓度对反响速率的影响一、底物浓度对反响速率的影响在其他要素不变在其他要素不变的情况下，底物浓度的情况下，底物浓度对反响速率的影响呈对反响速率的影响

27、呈矩形双曲线关系。矩形双曲线关系。单底物、单产物反响；单底物、单产物反响；酶促反响速率普通在规定的反响条件下，用酶促反响速率普通在规定的反响条件下，用单位时间内底物的耗费量和产物的生成量来单位时间内底物的耗费量和产物的生成量来表示；表示；反响速率取其初速率，即底物的耗费量很小反响速率取其初速率，即底物的耗费量很小普通在普通在5 5以内时的反响速率以内时的反响速率底物浓度远远大于酶浓度。底物浓度远远大于酶浓度。n研讨前提：研讨前提：当底物浓度较低时：当底物浓度较低时：反响速率与底物浓度成正比；反响为反响速率与底物浓度成正比；反响为一级反响。一级反响。底物浓度较高：底物浓度较高：反响速率不再成正比

28、例加速；反响为反响速率不再成正比例加速；反响为混合级反响。混合级反响。底物浓度高达一定程度：底物浓度高达一定程度：反响速率不再添加，达最大速率；反反响速率不再添加，达最大速率；反响为零级反响响为零级反响中间产物中间产物 解释酶促反响中底物浓度和反响速率关系的解释酶促反响中底物浓度和反响速率关系的最合理学说是中间产物学说：最合理学说是中间产物学说：E+S k1k2k3ESE+P 1913年年Michaelis和和Menten提出反响速率与底物提出反响速率与底物浓度关系的数学方程式，即米曼氏方程式，简浓度关系的数学方程式，即米曼氏方程式，简称米氏方程式称米氏方程式(Michaelis equati

29、on)。S：底物浓度：底物浓度V：不同：不同S时的反响速率时的反响速率Vmax：最大反响速率：最大反响速率(maximum velocity)m：米氏常数：米氏常数(Michaelis constant)VmaxS Km+S 1.E与与S构成构成ES复合物的反响是快速平衡反响，而复合物的反响是快速平衡反响，而ES分解为分解为E及及P的反响为慢反响，反响速率取的反响为慢反响，反响速率取决于慢反响即决于慢反响即 V=k3ES。(1)2.S的总浓度远远大于的总浓度远远大于E的总浓度，因此在反响的的总浓度，因此在反响的初始阶段，初始阶段，S的浓度可以为不变即的浓度可以为不变即S=St。米曼氏方程式推导

30、基于两个假设：米曼氏方程式推导基于两个假设：n米曼氏方程式推导过程：米曼氏方程式推导过程：ES的生成速率的生成速率=ES的分解速率的分解速率k2+k3=Km 米氏常数米氏常数 k1令：令：那么那么(2)变为变为:(EtES)S=Km ES(2)=(EtES)Sk2+k3ES k1整理得：整理得：k1(EtES)S=k2 ES+k3 ES 当反响处于稳态时：当反响处于稳态时：底物浓度很高底物浓度很高(酶的活性中心全部饱和酶的活性中心全部饱和)时，时，即即Et=ES，反响达最大速率，反响达最大速率Vmax=k3ES=k3Et (5)ES=EtSKm+S(3)整理得整理得:将将(5)代入代入(4)得

31、米氏方程式：得米氏方程式：Vmax S Km+S V=将将(3)代入代入(1)得得k3EtS Km+S(4)V=二二Km与与VmnKm值的推导值的推导nKm与与Vmax的意义的意义 Km与与Vm是两个重要的酶促反响动力学参数是两个重要的酶促反响动力学参数n Km值的推导值的推导Km=S Km值等于酶促反响速率为最大反响速率一半值等于酶促反响速率为最大反响速率一半时的底物浓度，单位是时的底物浓度，单位是mol/L。2=Km+S Vmax VmaxSVmaxKm+Vmax S=2Vmax S n Km与与Vmax的意义的意义定义：定义：Km等于酶促反响速率为最大反响速率一等于酶促反响速率为最大反响

32、速率一半时的底物浓度。半时的底物浓度。意义：意义：Km是酶的特征性常数之一，只与酶的结是酶的特征性常数之一，只与酶的结 构、底物和反响环境如，温度、构、底物和反响环境如，温度、pH、离子强度有关，与酶的浓度无关。离子强度有关，与酶的浓度无关。Km可近似表示酶对底物的亲和力；可近似表示酶对底物的亲和力；同一酶对于不同底物有不同的同一酶对于不同底物有不同的Km值。值。Km值值 Vmax意义：意义：Vmax=k3 E定义：定义：Vm是酶完全被底物饱和时的反响速率，是酶完全被底物饱和时的反响速率，与酶浓度成正比。与酶浓度成正比。假设酶的总浓度知，可从假设酶的总浓度知，可从Vmax计算酶计算酶的转换数的

33、转换数(turnover number)，即动力学常数，即动力学常数k3。定义定义:当酶被底物充分饱和时，单位时间内当酶被底物充分饱和时，单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。意义意义:可用来比较每单位酶的催化才干。可用来比较每单位酶的催化才干。n酶的转换数酶的转换数(turnover number)1.双倒数作图法双倒数作图法(double reciprocal plot)，又称为，又称为 林林-贝氏贝氏(Lineweaver-Burk)作图法作图法林贝氏方程林贝氏方程三作图法求取三作图法求取m值与值与max值值-1/Km2.Hanes作图法作

34、图法-Km 二、酶浓度对反响速度的影响二、酶浓度对反响速度的影响当当SE，酶可被，酶可被底物饱和的情况下，反底物饱和的情况下，反响速度与酶浓度成正比。响速度与酶浓度成正比。关系式为：关系式为：V=K3 E0 V E 当当SE时，时，Vmax=k3 E 酶浓度对反响速度的影响酶浓度对反响速度的影响 三、温度对反响速度的影响三、温度对反响速度的影响温度对酶促反响速率具有双重影响。温度对酶促反响速率具有双重影响。酶促反响速率最快时反响体系的温度称为酶酶促反响速率最快时反响体系的温度称为酶促反响的最适温度促反响的最适温度(optimum temperature)。酶酶活活性性0.51.02.01.50

35、 10 20 30 40 50 60 温度温度 C 温度对淀粉酶活性的影响温度对淀粉酶活性的影响 酶的最适温度不是酶的特征性常数，它与反酶的最适温度不是酶的特征性常数，它与反响进展的时间有关。响进展的时间有关。酶的活性虽然随温度的下降而降低，但低温酶的活性虽然随温度的下降而降低，但低温普通不使酶破坏。温度上升后，酶又恢复其普通不使酶破坏。温度上升后，酶又恢复其活性。活性。四、四、pH对反响速度的影响对反响速度的影响酶催化活性最高时反响体系的酶催化活性最高时反响体系的pH称为酶促反响称为酶促反响的最适的最适pH(optimum pH)。npH对某些酶对某些酶活性的影响活性的影响最适最适pH不是酶

36、的特征性常数，它受底物浓不是酶的特征性常数，它受底物浓度、缓冲液种类与浓度、以及酶纯度等要度、缓冲液种类与浓度、以及酶纯度等要素的影响。素的影响。五、抑制剂对反响速度的影响五、抑制剂对反响速度的影响n酶的抑制剂酶的抑制剂(inhibitor)n酶的抑制区别于酶的变性：酶的抑制区别于酶的变性：抑制剂对酶有一定选择性抑制剂对酶有一定选择性 引起变性的要素对酶没有选择性引起变性的要素对酶没有选择性凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白 变性的物质称为酶的抑制剂。变性的物质称为酶的抑制剂。n抑制造用的类型抑制造用的类型不可逆性抑制不可逆性抑制(irreversible

37、 inhibition)可逆性抑制可逆性抑制(reversible inhibition)竞争性抑制竞争性抑制(competitive inhibition)非竞争性抑制非竞争性抑制(non-competitive inhibition)反竞争性抑制反竞争性抑制(uncompetitive inhibition)根据抑制剂和酶结合的严密程度不同，根据抑制剂和酶结合的严密程度不同，酶的抑制造用分为：酶的抑制造用分为：有机磷化合物有机磷化合物 羟基酶羟基酶解毒解毒-解磷定解磷定(PAM)重金属离子及砷化合物重金属离子及砷化合物 巯基酶巯基酶解毒解毒-二巯基丙醇二巯基丙醇(BAL)n概念概念n举例举

38、例抑制剂通常以共价键与酶活性中心的抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活。必需基团相结合，使酶失活。ESSAsCHCHCl+CH2SHCHSHCH2OHESHSH+CH2SCHSCH2OHAsCHCHClROROPOX+HOEROROPOOE+HXClAsClCHCHCl+ESHSHESAsSCHCHCl+2HCl有机磷化合物有机磷化合物路易士气路易士气失活的酶失活的酶羟基酶羟基酶失活的酶失活的酶酸酸巯基酶巯基酶失活的酶失活的酶酸酸BAL巯基酶巯基酶BAL与砷剂结合物与砷剂结合物二二 可逆性抑制造用可逆性抑制造用竞争性抑制竞争性抑制非竞争性抑制非竞争性抑制反竞争性抑制反竞争性

39、抑制 n类型类型n概念概念抑制剂通常以非共价键与酶或酶抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。抑制剂可用透析、超滤等方法除去。竞争性抑制造用竞争性抑制造用有些抑制剂与底物的构造类似，能与底有些抑制剂与底物的构造类似，能与底物竞争酶的活性中心，从而妨碍酶底物复物竞争酶的活性中心，从而妨碍酶底物复合物的构成。这种抑制造用称为竞争性抑制合物的构成。这种抑制造用称为竞争性抑制造用。造用。n定义定义n反响方式反响方式+ESIESEIPEEn特点特点2)抑制程度取决于抑制程度取决于抑制剂与酶的相抑

40、制剂与酶的相对亲和力及底物对亲和力及底物浓度浓度;1)I与与S构造类似构造类似,竞竞争酶的活性中心争酶的活性中心;3)动 力 学 特动 力 学 特点点:Vmax不变不变,表表观观Km增大。增大。抑制剂抑制剂 无抑制剂无抑制剂1/V 1/S VSmaxVIK(1)SmKiiKI111m(1)VVKSVmaxmaxn举例举例丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶COOH CH2 CH2COOH COOH COOH CH2 丙二酸丙二酸琥珀酸琥珀酸琥珀酸脱氢酶琥珀酸脱氢酶FADFADH2延胡索酸延胡索酸磺胺类药物的抑菌机制磺胺类药物的抑菌机制与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶与对

41、氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶二氢蝶呤啶二氢蝶呤啶 对氨基苯甲酸对氨基苯甲酸 谷氨酸谷氨酸二氢叶酸二氢叶酸合成酶合成酶二氢叶酸二氢叶酸(叶酸前体叶酸前体)COOH H2N SO2NHR H2N 磺磺 胺胺 类类 药药 物物有些抑制剂与酶活性中心外的必需基团相有些抑制剂与酶活性中心外的必需基团相结合，不影响酶与底物的结合，酶和底物的结结合，不影响酶与底物的结合，酶和底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合。底物和抑制剂合也不影响酶与抑制剂的结合。底物和抑制剂之间无竞争关系。但酶之间无竞争关系。但酶-底物底物-抑制剂复合物抑制剂复合物(ESI)不能进一步释放出产物。这种抑制造用不能进一步释放出产物。这种抑

42、制造用称作非竞争性抑制造用。称作非竞争性抑制造用。非竞争性抑制造用非竞争性抑制造用n定义定义n反响方式反响方式+S S+S S+ESIEIEESEPn特点特点1)抑制剂与酶活性中抑制剂与酶活性中心外的必需基团结心外的必需基团结合，底物与抑制剂合，底物与抑制剂之间无竞争关系；之间无竞争关系；2)抑制程度取决于抑抑制程度取决于抑制剂的浓度；制剂的浓度；3)动 力 学 特 点：动 力 学 特 点：Vmax降低，表观降低，表观Km不变。不变。抑制剂抑制剂1/V 1/S 无抑制剂无抑制剂 iiKI11I1m(1)(1)VVKSVKmaxmax抑制剂仅与酶和底物构成的中间产物抑制剂仅与酶和底物构成的中间产

43、物(ES)结合，使中间产物结合，使中间产物ES的量下降。这样，既减少的量下降。这样，既减少从中间产物转化为产物的量，也同时减少从中从中间产物转化为产物的量，也同时减少从中间产物解离出游离酶和底物的量。这种抑制造间产物解离出游离酶和底物的量。这种抑制造用称为反竞争性抑制造用。用称为反竞争性抑制造用。n定义定义反竞争性抑制造用反竞争性抑制造用n反响方式反响方式+ESESESIEPn特点：特点：1)抑制剂只与酶底抑制剂只与酶底物复合物结合；物复合物结合；2)抑制程度取决于抑制程度取决于抑制剂的浓度及抑制剂的浓度及底物的浓度；底物的浓度；3)动 力 学 特 点：动 力 学 特 点：Vmax降低，表观降

44、低，表观Km降低。降低。抑制剂抑制剂 1/V 1/S 无抑制剂无抑制剂 各种可逆性抑制造用的比较各种可逆性抑制造用的比较 动力学参数动力学参数表观表观Km Km增大增大不变不变减小减小最大速度最大速度Vmax不变不变降低降低降低降低林林-贝氏作图贝氏作图斜率斜率Km/Vmax增大增大增大增大不变不变纵轴截距纵轴截距1/Vmax不变不变增大增大增大增大横轴截距横轴截距-1/Km增大增大不变不变减小减小与与I结合的组分结合的组分EE、ESES作用特征作用特征无抑制剂无抑制剂竞争性抑制竞争性抑制非竞争性抑制非竞争性抑制反竞争性抑制反竞争性抑制六、激活剂对反响速度的影响六、激活剂对反响速度的影响n定义

45、定义使酶由无活性变为有活性或使酶活性使酶由无活性变为有活性或使酶活性添加的物质称为激活剂添加的物质称为激活剂(activator)。n种类种类必需激活剂必需激活剂(essential activator)非必需激活剂非必需激活剂(non-essential activator)第四节第四节 酶的调理酶的调理The Regulation of Enzymen调理方式调理方式n调理对象：关键酶调理对象：关键酶一一、酶活性的调理、酶活性的调理(快速调理快速调理)n变构效应剂变构效应剂(allosteric effector)n 亦能够是酶的底物亦能够是酶的底物变构激活剂变构激活剂变构抑制剂变构抑制剂

46、n 一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改动，从而改动部分可逆地结合，使酶构象改动，从而改动酶的催化活性，此种调理方式称变构调理。酶的催化活性，此种调理方式称变构调理。是体内代谢途径重要的调理方式之一。是体内代谢途径重要的调理方式之一。n变构酶变构酶(allosteric enzyme)n变构部位变构部位(allosteric site)或调理部位或调理部位一变构调理一变构调理(allosteric regulation)n变构酶常为多个亚基构成的寡聚体，具有协同效应。变构酶常为多个亚基构成的寡聚体，具有协同效应。其动力学变化不遵

47、照米氏方程。其动力学变化不遵照米氏方程。二化学修饰调理二化学修饰调理在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改动酶的活性，此过程逆的共价结合，从而改动酶的活性，此过程称为共价修饰。称为共价修饰。n共价修饰共价修饰(covalent modification)磷酸化与脱磷酸化最常见磷酸化与脱磷酸化最常见 乙酰化和脱乙酰化乙酰化和脱乙酰化 甲基化和脱甲基化甲基化和脱甲基化 腺苷化和脱腺苷化腺苷化和脱腺苷化 SH与与SS互变互变n 常见类型常见类型酶的化学修饰是体内快速调理的另一种重

48、要方式。酶的化学修饰是体内快速调理的另一种重要方式。酶的磷酸化与脱磷酸化酶的磷酸化与脱磷酸化-OHThrSerTyr酶蛋白酶蛋白H2OPi磷蛋白磷酸酶磷蛋白磷酸酶 ATPADP蛋白激酶蛋白激酶ThrSerTyr-O-PO32-酶蛋白酶蛋白三酶原的激活三酶原的激活n酶原酶原(zymogen)n酶原的激活酶原的激活n酶原激活的机理酶原激活的机理酶酶 原原分子构象发生改动分子构象发生改动构成或暴显露酶的活性中心构成或暴显露酶的活性中心 一个或几个特定的肽键断裂，水解一个或几个特定的肽键断裂，水解掉一个或几个短肽掉一个或几个短肽在特定条件下在特定条件下赖赖缬缬天天天天天天天天甘甘异异赖赖缬缬天天天天天

49、天天天缬缬组组丝丝甘甘异异缬缬组组丝丝胰蛋白酶原的激活过程胰蛋白酶原的激活过程n 酶原激活的生理意义酶原激活的生理意义防止细胞产生的酶对细胞进展本身消化，防止细胞产生的酶对细胞进展本身消化，并使酶在特定的部位和环境中发扬作用，保证并使酶在特定的部位和环境中发扬作用，保证体内代谢正常进展。体内代谢正常进展。有的酶原可以视为酶的储存方式。在需求有的酶原可以视为酶的储存方式。在需求时，酶原适时地转变成有活性的酶，发扬其催时，酶原适时地转变成有活性的酶，发扬其催化作用。化作用。二、二、酶含量的调理酶含量的调理(酶合成与分解速率的调理酶合成与分解速率的调理)诱导作用诱导作用(induction)阻遏作用

50、阻遏作用(repression)一酶蛋白合成可被诱导或阻遏一酶蛋白合成可被诱导或阻遏溶酶体蛋白酶降解途径不依赖溶酶体蛋白酶降解途径不依赖ATP的降的降解途径解途径 非溶酶体蛋白酶降解途径又称依赖非溶酶体蛋白酶降解途径又称依赖ATP和泛素的降解途径和泛素的降解途径 二酶降解的调理二酶降解的调理(与普通蛋白质降解途径一样与普通蛋白质降解途径一样)第五节第五节 酶的命名与分类酶的命名与分类The Naming and Classification of Enzyme一、酶的分类一、酶的分类1.氧化复原酶类氧化复原酶类(oxidoreductases)2.转移酶类转移酶类(transferases)3

51、.水解酶类水解酶类(hydrolases)4.裂解酶类裂解酶类(lyases)5.异构酶类异构酶类(isomerases)6.合成酶类合成酶类(synthetases,ligases)n根据酶反响的类型，酶可分为六大类根据酶反响的类型，酶可分为六大类:二、酶的命名二、酶的命名1.习惯命名法习惯命名法引荐称号引荐称号2.系统命名法系统命名法系统称号系统称号酶的分类酶的分类催化的化学催化的化学反应举例反应举例系统名称系统名称EC编编号号推荐名推荐名称称氧化还原酶氧化还原酶类类乙醛乙醛+NADH+H+乙醇：乙醇：NAD+氧化还原氧化还原酶酶EC 1.1.1.1乙醇脱氢乙醇脱氢酶酶转移酶类转移酶类草酰

52、乙酸草酰乙酸+L-谷谷氨酸氨酸L-天冬氨酸：天冬氨酸：-酮戊二酮戊二酸酸 氨基转移酶氨基转移酶EC 2.6.1.1天冬氨酸天冬氨酸转氨酶转氨酶水解酶类水解酶类 D-葡萄糖葡萄糖+H3PO4D-葡糖葡糖-6-磷酸水解酶磷酸水解酶EC 3.1.3.9葡糖葡糖6-磷磷酸酶酸酶 裂解酶类裂解酶类 磷酸二羟丙酮磷酸二羟丙酮+醛醛酮糖酮糖-1-磷酸裂解酶磷酸裂解酶EC 4.1.2.7醛缩酶醛缩酶 异构酶类异构酶类D-果糖果糖-6-磷酸磷酸D-葡糖葡糖-6-磷酸磷酸 酮酮-醇异醇异构酶构酶EC 5.3.1.9磷酸果糖磷酸果糖异构酶异构酶连接酶类连接酶类L-谷氨酰胺谷氨酰胺+ADP+磷酸磷酸L-谷氨酸：氨连接

53、酶谷氨酸：氨连接酶EC 6.3.1.2谷氨酰胺谷氨酰胺合成酶合成酶一些酶的分类与命名一些酶的分类与命名第六节第六节酶与医学的关系酶与医学的关系The Relation of Enzyme and Medicine一、酶和疾病亲密相关一、酶和疾病亲密相关 一酶的质、量与活性的异常均可引起一酶的质、量与活性的异常均可引起某些疾病某些疾病 有些疾病的发病机理直接或间接和酶的异常有些疾病的发病机理直接或间接和酶的异常或酶活性遭到抑制相关。或酶活性遭到抑制相关。许多疾病也可引起酶的异常，这种异常又使许多疾病也可引起酶的异常，这种异常又使病情加重。病情加重。激素代谢妨碍或维生素缺乏可引起某些酶的激素代谢妨

54、碍或维生素缺乏可引起某些酶的异常。异常。酶活性遭到抑制多见于中毒性疾病。酶活性遭到抑制多见于中毒性疾病。二酶的测定有助于对许多疾病的诊断二酶的测定有助于对许多疾病的诊断1酶活性测定和酶活性单位是定量酶的根底酶活性测定和酶活性单位是定量酶的根底 酶的活性是指酶催化化学反响的才干，其衡量酶的活性是指酶催化化学反响的才干，其衡量的规范是酶促反响速率。的规范是酶促反响速率。酶促反响速率可在适宜的反响条件下，用单位酶促反响速率可在适宜的反响条件下，用单位时间内底物的耗费或产物的生成量来表示。时间内底物的耗费或产物的生成量来表示。酶的活性单位是衡量酶活力大小的尺度，它反酶的活性单位是衡量酶活力大小的尺度，

55、它反映在规定条件下，酶促反响在单位时间映在规定条件下，酶促反响在单位时间s、min或或h内生成一定量内生成一定量mg、g、mol等等的产物或耗费一定数量的底物所需的酶量。的产物或耗费一定数量的底物所需的酶量。在特定的条件下，每分钟催化在特定的条件下，每分钟催化1mol底物底物转化为产物所需的酶量为一个国际单位。转化为产物所需的酶量为一个国际单位。催量催量(kat)是指在特定条件下，每秒钟使是指在特定条件下，每秒钟使mol底物转化为产物所需的酶量。底物转化为产物所需的酶量。kat与与IU的换算：的换算：1 IU=16.6710-9 katn国际单位国际单位(IU)n催量单位催量单位(katal)

56、2血清酶对某些疾病的诊断具有更重要的价值血清酶对某些疾病的诊断具有更重要的价值血清酶血清酶酶水平的改变酶水平的改变病毒性病毒性肝炎肝炎胆管胆管阻塞阻塞肌营养肌营养不良不良急性心急性心肌梗死肌梗死急性胰急性胰腺炎腺炎肿瘤转移到肿瘤转移到其他其他肝肝骨骨胆碱酶酯胆碱酶酯 或或 有机磷化有机磷化合物中毒合物中毒 丙氨酸转氨酶丙氨酸转氨酶 或或 或或 天冬氨酸转氨酶天冬氨酸转氨酶 碱性磷酸酶碱性磷酸酶 骨疾病，骨疾病，骨折骨折酸性磷酸酶酸性磷酸酶 或或 前列腺癌前列腺癌乳酸脱氢酶乳酸脱氢酶 或或 巨幼红细巨幼红细胞性贫血胞性贫血肌酸激酶肌酸激酶 脂酶脂酶 小肠穿孔小肠穿孔小肠穿孔小肠穿孔淀粉酶淀粉酶

57、-谷氨酰转移酶谷氨酰转移酶 三酶和某些疾病的治疗关系亲密三酶和某些疾病的治疗关系亲密许多药物可经过抑制生物体内的某些酶来到许多药物可经过抑制生物体内的某些酶来到达治疗目的。达治疗目的。经过阻断相应的酶活性，以到达遏制肿瘤生经过阻断相应的酶活性，以到达遏制肿瘤生长的目的。长的目的。酶还可以直接用于治疗目的。酶还可以直接用于治疗目的。二、酶在医学上的运用领域广泛二、酶在医学上的运用领域广泛一酶作为试剂用于临床检验和科学研讨一酶作为试剂用于临床检验和科学研讨 酶法分析即酶偶联测定法酶法分析即酶偶联测定法(enzyme coupled assays)，是利用酶作为分析试剂，对一些酶，是利用酶作为分析试

58、剂，对一些酶的活性、底物浓度、激活剂、抑制剂等进展的活性、底物浓度、激活剂、抑制剂等进展定量分析的一种方法。定量分析的一种方法。1酶法分析是以酶作为工具对化合物和酶活性进展酶法分析是以酶作为工具对化合物和酶活性进展定量分析的一种方法定量分析的一种方法2酶标志测定法是酶学与免疫学相结合的一种酶标志测定法是酶学与免疫学相结合的一种测定方法测定方法酶标志测定法是利用酶检测的敏感性对无催化酶标志测定法是利用酶检测的敏感性对无催化活性的蛋白质进展检测的一种方法。酶可以替活性的蛋白质进展检测的一种方法。酶可以替代同位素与某些物质相结合，从而使该物质被代同位素与某些物质相结合，从而使该物质被酶所标志。经过测

59、定酶的活性来判别被其定量酶所标志。经过测定酶的活性来判别被其定量结合的物质的存在和含量。结合的物质的存在和含量。当前运用最多的是酶联免疫测定法当前运用最多的是酶联免疫测定法enzyme-linked immunosorbent assay,ELISA。3工具酶广泛地运用于分子克隆领域工具酶广泛地运用于分子克隆领域除上述酶偶联测定法外，人们利用酶具有除上述酶偶联测定法外，人们利用酶具有高度特异性的特点，将酶做为工具，在分高度特异性的特点，将酶做为工具，在分子程度上对某些生物大分子进展定向的分子程度上对某些生物大分子进展定向的分割与衔接。割与衔接。二酶的分子工程是方兴未艾的酶工程学二酶的分子工程是

60、方兴未艾的酶工程学酶分子工程主要是利用物理、化学或分酶分子工程主要是利用物理、化学或分子生物学方法对酶分子进展改造，包括对酶子生物学方法对酶分子进展改造，包括对酶分子中功能基团进展化学修饰、酶的固定化、分子中功能基团进展化学修饰、酶的固定化、抗体酶等等，以顺应医药业、工业、农业等抗体酶等等，以顺应医药业、工业、农业等的某种需求。的某种需求。1固定化酶是固相酶固定化酶是固相酶 固定化酶固定化酶immobilized enzyme是将水是将水溶性酶经物理或化学方法处置后，成为不溶性酶经物理或化学方法处置后，成为不溶于水但仍具有酶活性的酶衍生物。溶于水但仍具有酶活性的酶衍生物。固定化酶在催化反响中以

61、固相形状作用于固定化酶在催化反响中以固相形状作用于底物，并坚持酶的高度特异性和催化的高底物，并坚持酶的高度特异性和催化的高效率。效率。2抗体酶是具有酶活性的抗体抗体酶是具有酶活性的抗体将底物的过渡态类似物作为抗原，注入动物体内将底物的过渡态类似物作为抗原，注入动物体内产生抗体，那么抗体在构造上与过渡态类似物相产生抗体，那么抗体在构造上与过渡态类似物相互顺应并可相互结合。该抗体便具有能催化该过互顺应并可相互结合。该抗体便具有能催化该过渡态反响的酶活性。当抗体和底物结合时，就可渡态反响的酶活性。当抗体和底物结合时，就可使底物转变为过渡态进而发生催化反响。使底物转变为过渡态进而发生催化反响。这种具有

62、 催 化 功 能 的 抗 体 分 子 称 为 抗 体 酶这种具有 催 化 功 能 的 抗 体 分 子 称 为 抗 体 酶(abzyme)。B族维生素与辅酶转移酰基硫辛酸硫辛酸转移甲基 巨幼红细胞性贫血甲基-B12维生素B12一碳单位转运 巨幼红细胞性贫血四氢叶酸叶酸固定CO2 生物素生物素转移酰基 厌食、乏力辅酶A泛酸转氨基/脱羧基 婴儿惊厥/妊娠呕吐 磷酸吡哆醛(胺)维生素B6递氢 体 对称性皮炎(癞皮病)NAD+、NADP+维生素PP递氢体FMN、FAD维生素B2-酮酸氧化脱羧 TPP维生素B1主要作用辅酶方式维生素缺乏症脚气病 唇炎、舌炎、口角炎功能部位：功能部位：FMN/FAD：异咯嗪环的：异咯嗪环的N1和和N10;NAD+/NADP+:吡啶环；吡啶环；FH4:N5和和N10。