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1、变性一定会导致酶永久失活吗1酶变性与酶永久失活的关系稳定的空间结构是酶催化活性稳定的基础，酶只有处于 特定三维结构时，才具有生物活性，如果三维空间结构稍有 破坏，将导致生物活性降低，甚至完全丧失。1.1酶分子折叠过程大多数酶是蛋白质，其合成场所在核糖体，在核糖体合 成的多肽链（一级结构）还要经过一系列的加工，如跨膜转 运、修饰加工、折叠复性，最后按正确方式折叠成具有功能 的三维空间结构（天然态或折叠态），才算一个蛋白质合成 的真正终结。具体来说，蛋白质的一级结构是指多肽链的氨 基酸残基的排列顺序，线性的多肽链在空间折叠成特定的三 维空间结构，称为蛋白质的空间结构或构象，蛋白质的空间 结构包括二
2、级结构、超二级结构、结构域、三级结构和四级 结构。一级结构上的氨基酸间可交互作用，在肽链上的某些区 域C=O与亚胺基形成氢键，这样形成的简单又有规则的结构 称为二级结构，主要有。-螺旋、P -折叠、转角等几种形式。超二级结构和结构域是介于蛋白质二级结构和三级结 构之间的空间结构。超二级结构是指两个或几个二级结构单 元组合成有特殊的几何排列的区域的空间结构，其基本形式 有a a、pap . ppp等。在较大的球蛋白质分子中，多 肽链往往形成几个紧密的球状构象，彼此分开，以松散的肽 链相连，此球状构象称为结构域，蛋白质分子的活性部位往 往位于结构域之间的间隙处。三级结构是指整条多肽链的三维结构，包
3、括骨架和侧链 在内的所有原子的空间排列。蛋白质分子的三级结构是由各 种作用力来稳定的。这些作用力包括疏水作用、氢键、范德 华引力、离子键、二硫键以及配位键等，其中疏水作用、氢 键、范德华引力是形成和稳定三维结构的基本作用力。如果 蛋白质分子仅有一条多肽链组成，三级结构就是它的最高结 构层次。蛋白质的重要生物功能都与三级结构直接相关，并 对三级结构有严格要求，所以，三级结构是蛋白质最重要的 结构层次。四级结构是指在亚基和亚基之间通过疏水作用等次级 键结合成为有序排列的特定的空间结构。亚基通常有一条多 肽链组成，有时含两条以上的多肽链。由此可见，蛋白质折叠是一个连续过程，它由非折叠或 变性态（用U
4、表示）折叠成天然态（用N表示），中间要经 过许多中间状态（U1、U2），最终形成单一特征构象的 活性分子一一折叠态。1.2酶稳定的分子原因从酶三维结构的形成过程可以看出，在分子水平上， 系列的共价键和非共价键都对酶稳定性有影响，特别是各种 非共价键间的微妙平衡尤为重要。1.2.1共价键对酶分子稳定性贡献较大的共价键主要有肽键和二硫 键，它们的作用力比非共价键强，并且以影响酶分子一级结 构为主。肽键是由组成蛋白质的氨基酸残基形成的一种共价 键，作用力较强，也表现出较高稳定性，是稳定蛋白质和酶 主链的核心力量。通常情况下它不易断裂，只有在强酸、强 碱和蛋白酶存在时才遭破坏。二硫键也是一种共价键，强
5、度 较大，是由分子中空间结构上靠近的两个Cys氧化形成，它 可以在多肽链内形成，也可以位于链间，使三维结构更为稳 定，如果二硫键被破坏或被还原，可使酶分子空间结构破坏、 降解。1.2.2 非共价键酶分子的空间结构通常比一级结构更为脆弱，因此作用 微弱的非共价键对酶稳定性的影响更引人关注。其中疏水作 用、氢键、范德华引力是形成和稳定三维结构的基本作用力， 疏水作用又称为疏水键，通常情况下，极性分子与非极性分 子同时存在时，它们趋于分相存在，这是由分子之间相互作 用和热运动规律决定的。酶分子中常含有一定比例的非极性 氨基酸残基，疏水作用要求这些非极性基团尽可能小得和水 接触。这样，组成酶分子的大量
6、原子或原子团之间就形成一 种喜好和憎恶关系，是酶分子折叠成空间结构的决定性力 量。氢键是稳定蛋白质分子结构，特别是二级结构的重要力 量，对于只有二、三级结构的小分子酶蛋白来说，氢键的地 位与疏水作用相当，甚至更为重要。范德华力又称分子间力， 实际上分子间同时存在吸引力和排斥力，范德华力通常只考 虑引力，它属于一种弱作用力。单个作用力极小，并没有意 义，但在蛋白质分子中，大量原子之间相互作用加和后就不 可忽视了。1.3酶分子的变性与复性正常环境中，在各种作用力综合平衡下，折叠蛋白质能 够维持自然状态或允许微小变化，处于相对稳定状态。环境 条件稍加改变，如接触变性剂或处于不利环境时，维持三维 结构
7、稳定的非共价键发生变化，破坏作用力间的平衡，酶分 子伸展，变性去折叠化。酶分子的折叠与退折叠（复性与变 性）是双向可逆的现象。从动力学上讲，天然态酶分子（N） 是经过一系列相对稳定的中间态U1、U2，才最终过渡 到变性态，中间状态时仍具有部分活性，而且是可逆过程， 变性态则有时可逆，有时不可逆。也就是说当酶分子处于中 间态，去除不利条件后，酶分子能重新折叠成活性结构，这 是可逆过程。而当酶分子处于变性态，有时，去除不利条件 后，酶分子能重新折叠成活性结构，这是可逆过程，如果可 逆伸展继续发展，消除不利影响后酶也无法恢复活性结构，成为不可逆变性。温度是引起酶变性的物理因素，酶对温度变化极为敏 感
8、，通常在低温时，虽然酶分子催化功能低下甚至完全丧失， 但其结构是稳定的，适当提高温度，酶活性可以升高，所以 低温有利于酶保存。在高温条件时较不稳定，导致不可逆变 性失活。如中温酶活性稳定的最适温度为3045C，超过 60C时会变性失活，也就是在较低温度范围内，酶活性随温 度的升高而增大，直到最适温度时，酶活性最大，最适温度 后若继续升温。天然态酶分子（N）会经过一系列相对稳定 的中间态U1、U2，最终过渡到变性状态，中间状态时 仍具有部分活性，而且是可逆过程。就中温酶而言，从最适 温度到60C之间，酶分子处于一系列相对稳定的中间态，仍 具有部分活性，而且是可逆的，所以降低温度时，酶活性上 升。
9、超过60C，导致酶不可逆变性失活。2总述从动力学上讲，天然态酶分子（N）是经过一系列相对 稳定的中间态U1、U2，才最终过渡到变性状态（U）， 中间状态时仍具有部分活性，而且是可逆过程，变性态则有 时可逆，有时不可逆。无论是哪种不利影响，如果使酶处于 中间态还没有达到变性态，则可以通过去除不利因素，使酶 分子重新折叠成活性结构，恢复活性，这是可逆过程。如中 温酶，虽超过最适温度，但只要没有超过变性温度，仍然可 以恢复活性。若酶已经达到变性状态，则有时不可逆，如温 度引起酶的不可逆变性，使酶永久失活；而有时是可逆，如 尿素引起酶的变性只是空间构象的破坏，本质上是一次次级 键和二硫键的破坏，其一级结构仍保持完整。所以，变性不 一定会导致酶永久失活。
变性一定会导致酶永久失活吗
