五蛋白质的结构和功能

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1、蛋白质的结构与功能蛋白质的结构与功能第第 五五 章章Structure and Function of Protein蛋白质（蛋白质（proteinprotein）是生物体含量最多的生物大分子，由多是生物体含量最多的生物大分子，由多个个氨基酸通过肽键相连而成氨基酸通过肽键相连而成的一类含氮的一类含氮化合物。化合物。人体含蛋白质种类多达人体含蛋白质种类多达10万余种，是细万余种，是细胞中含量最丰富的高分子化合物。胞中含量最丰富的高分子化合物。二、蛋白质的生物学重要性二、蛋白质的生物学重要性1.蛋白质是生物体重要组成成分蛋白质是生物体重要组成成分分布广：分布广：所有器官、组织都含有蛋白所有器官、组

2、织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。质；细胞的各个部分都含有蛋白质。含量高：含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的机分子，占人体干重的4545，某些组织，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达8080。1 1）作为生物催化剂（酶）作为生物催化剂（酶）2 2）代谢调节作用）代谢调节作用3 3）免疫保护作用）免疫保护作用4 4）物质的转运和存储）物质的转运和存储5 5）运动与支持作用）运动与支持作用6 6）参与细胞间信息传递）参与细胞间信息传递2.2.蛋白质具有重要的生物学功能蛋白质具有重要的生物学功能3.3.氧化

3、供能氧化供能本章内容本章内容v蛋白质的元素组成蛋白质的元素组成v蛋白质的分子结构蛋白质的分子结构v蛋白质结构与功能的关系蛋白质结构与功能的关系v蛋白质的理化性质蛋白质的理化性质第第 一一 节节 蛋白质的分子组成蛋白质的分子组成 The Molecular Component of Protein一、蛋白质的元素组成一、蛋白质的元素组成主要有主要有C C、H H、O O、N N和和S S。特征性元素：特征性元素：N N平均为平均为16，即每，即每100g蛋白质含蛋白质含16g氮氮样品中蛋白质含量样品中蛋白质含量 样品中样品中 含氮克数含氮克数6.251/16%案例分析案例分析：08年三聚氰胺奶粉

4、事件年三聚氰胺奶粉事件1、为什么奶制品生产公司在生产奶、为什么奶制品生产公司在生产奶粉的过程中加入三聚氰胺？粉的过程中加入三聚氰胺？2、三聚氰胺在分子组成上与蛋白质、三聚氰胺在分子组成上与蛋白质有何相似之处？有何相似之处？二、蛋白质的基本组成单位二、蛋白质的基本组成单位 氨基酸氨基酸（amino acidamino acid）（一）氨基酸的结构特点（一）氨基酸的结构特点组成蛋白质的氨基酸，其结构有共同的特点组成蛋白质的氨基酸，其结构有共同的特点 H甘氨酸甘氨酸CH3丙氨酸丙氨酸L-L-氨基酸的通式氨基酸的通式RC+NH3COO-H甘氨酸甘氨酸特殊氨基酸特殊氨基酸COOHH2N C HH其它氨基

5、酸与其它氨基酸与碳原子相连的四个原子碳原子相连的四个原子或基团各不相同或基团各不相同-氨基酸的立体异构体（一）氨基酸的立体异构体（一）组成天然蛋白质的氨基酸均为组成天然蛋白质的氨基酸均为L-型型 1.非极性疏水性氨基酸非极性疏水性氨基酸2.极性中性氨基酸极性中性氨基酸3.酸性氨基酸酸性氨基酸4.碱性氨基酸碱性氨基酸*20 20种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下:根据侧链根据侧链R基团的结构和性质可将基团的结构和性质可将20种种氨基酸分为氨基酸分为4类：类：（二）氨基酸的分类（二）氨基酸的分类氨基酸实用的分类氨基酸实用的分类v芳香族氨基酸：芳香族氨基酸：

6、v含硫氨基酸：含硫氨基酸：v带羟基氨基酸：带羟基氨基酸：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸蛋氨酸、半胱氨酸蛋氨酸、半胱氨酸v1.肽键肽键(peptide bond)v 一分子氨基酸的一分子氨基酸的a-羧基与另一分子羧基与另一分子氨基酸的氨基酸的a-氨基脱水缩合形成的氨基脱水缩合形成的酰胺键酰胺键。NH2CHR1OHHH2OCOOHCHCNHOR2?+-OCR1CHNH2R2HNCHCOOH肽键肽键（三）肽键（三）肽键-氨基酸在蛋白质分子中的连接方氨基酸在蛋白质分子中的连接方式式2.肽肽(peptide)v氨基酸通过氨基酸通过肽键肽键相连而形成的化合物称相连而形成的化合物称为为肽肽

7、。v三个氨基酸缩合三个氨基酸缩合三肽三肽 两个氨基酸缩合两个氨基酸缩合二肽二肽 十个以内氨基酸相连十个以内氨基酸相连寡肽寡肽 多个氨基酸缩合多个氨基酸缩合多肽。多肽。v多肽呈链状，因此称多肽呈链状，因此称多肽链多肽链主链和侧链主链和侧链CCNCCNCCNCCNCCH2CHCH2CH2CH2COO-OHCO2HCH2CONH2OHCH3H3N+OOOOHHHHHHHHHSerValTyrAspGlnCH3N-端C-端肽键*肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为团不全，被称为氨基酸残基氨基酸残基。N 末端末端：多肽链中有：多肽链中有自由氨基自由氨基的一端

8、的一端C 末端末端：多肽链中有：多肽链中有自由羧基自由羧基的一端的一端多肽链有两端多肽链有两端（方向性）（方向性）N末端末端C末端末端牛核糖核酸酶牛核糖核酸酶（四）（四）体内重要的生物活性肽体内重要的生物活性肽 1.谷胱甘肽(glutathione,GSH)体内许多激素属寡肽或多肽体内许多激素属寡肽或多肽 神经肽神经肽2.激素及神经肽激素及神经肽学习重点学习重点v1蛋白质的元素组成蛋白质的元素组成v2 蛋白质的结构单位蛋白质的结构单位v3 肽、肽键的概念。肽、肽键的概念。第第 二二 节节蛋白质的分子结构蛋白质的分子结构 The Molecular Structure of Protein蛋白质

9、分子结构分成蛋白质分子结构分成一级、二级、三一级、二级、三级、四级结构级、四级结构四个层次四个层次 二级、三级、四级结构统称高级结二级、三级、四级结构统称高级结构或空间构象构或空间构象定义定义蛋白质的一级结构指多肽链中氨基蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。酸的排列顺序。一、蛋白质的一级结构一、蛋白质的一级结构主要的化学键主要的化学键肽键肽键，有些蛋白质还包括二硫键。，有些蛋白质还包括二硫键。n一级结构体现生物信息：一级结构体现生物信息：20n .多样多样n一级结构是空间结构及生物活性的基础一级结构是空间结构及生物活性的基础.特异特异n一级结构的连接键：肽键（主要）、二硫键一级结构的连

10、接键：肽键（主要）、二硫键 蛋白质的分子形状、理化特性和生物学蛋白质的分子形状、理化特性和生物学活性主要取决于它特定的空间结构。活性主要取决于它特定的空间结构。定义定义 主要的化学键主要的化学键：氢键氢键 （一）蛋白质的二级结构（一）蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构是指蛋白质的二级结构是指多肽链骨架多肽链骨架中原子的中原子的局部空间局部空间排列，排列，不涉及侧链不涉及侧链的构象，也就是该的构象，也就是该肽段主链骨架原子的相对空间位置。肽段主链骨架原子的相对空间位置。二、蛋白质的空间结构二、蛋白质的空间结构蛋白质分子中氢键的形成蛋白质分子中氢键的形成H二级结构的基本形式二级结构的基本形式 v蛋白

11、质的二级结构主要包括蛋白质的二级结构主要包括-螺旋，螺旋，-折叠，折叠，-转角转角及及无规卷曲无规卷曲等几种类等几种类型。型。（1 1）-螺旋螺旋左手和右手螺旋左手和右手螺旋 -螺旋是多肽链的主链原子沿一中心轴盘螺旋是多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕所形成的有规律的螺旋构象，其结构特绕所形成的有规律的螺旋构象，其结构特征为：征为：为一为一右手螺旋右手螺旋；(2)螺旋以螺旋以氢键氢键维系；维系；-螺旋的结构特征螺旋的结构特征（2）-折叠折叠为一种比较伸展、呈锯齿状的肽链结构为一种比较伸展、呈锯齿状的肽链结构。由若干肽段或肽链排列起来所形成的扇面状片层构象。由若干肽段或肽链排列起来所形成的扇面状片层

12、构象。由若干条肽段或肽链平行或反平行排列组成由若干条肽段或肽链平行或反平行排列组成片状结构片状结构；主链骨架伸展呈主链骨架伸展呈锯齿状锯齿状；借相邻主链之间的借相邻主链之间的氢键氢键维系。维系。-折叠的结构特征折叠的结构特征v-转角转角是多肽链是多肽链180回折部分所形成的一回折部分所形成的一种二级结构种二级结构(3)(3)-转角转角(4).(4).无规卷曲无规卷曲v无规卷曲无规卷曲是指多肽链主链部分形成的是指多肽链主链部分形成的无规律的卷曲构象。无规律的卷曲构象。核糖核酸酶分子中的二级结构核糖核酸酶分子中的二级结构-螺旋螺旋-折叠折叠-转角转角无规卷曲无规卷曲 在所有已测定的蛋白质中均有二级

13、在所有已测定的蛋白质中均有二级结构的存在。结构的存在。（二）蛋白质的三级结构（二）蛋白质的三级结构 蛋白质的三级结构指多肽链中蛋白质的三级结构指多肽链中所所有原子有原子的三维空间排布（包括主链、的三维空间排布（包括主链、侧链构象）。既在主链构象二级结构侧链构象）。既在主链构象二级结构的基础上，由于的基础上，由于侧链侧链R基团相互作用基团相互作用，进一步折叠盘曲构成的。进一步折叠盘曲构成的。蛋白质的三级结构蛋白质的三级结构稳定三级结构的因素稳定三级结构的因素 ：主要是主要是R基团之间相互作用形成的各种非基团之间相互作用形成的各种非共价键包括疏水作用力、氢键、盐键等。共价键包括疏水作用力、氢键、盐

14、键等。其中其中疏水作用力疏水作用力是维持蛋白质三级结构最是维持蛋白质三级结构最主要的。主要的。稳定和维系蛋白质三级结构的化学键稳定和维系蛋白质三级结构的化学键 蛋白质的三级结构蛋白质的三级结构结构域是三级结构层次上的局部折叠区结构域是三级结构层次上的局部折叠区分子量较大的蛋白质在形成三级结构时，肽链中分子量较大的蛋白质在形成三级结构时，肽链中某些局部的二级结构汇集在一起，形成能发挥生物学某些局部的二级结构汇集在一起，形成能发挥生物学功能的特定区域，称为结构域功能的特定区域，称为结构域 (domain)。v血红蛋白分子血红蛋白分子的结构域中有的结构域中有血红素镶嵌。血红素镶嵌。由一条多肽链构成的

15、蛋白质，具由一条多肽链构成的蛋白质，具有三级结构才具有生物学活性，有三级结构才具有生物学活性，三级结构一旦破坏，生物学活性三级结构一旦破坏，生物学活性便丧失。便丧失。（三）蛋白质的四级结构（三）蛋白质的四级结构亚基亚基许多有生物活性的蛋白质分子由两条或许多有生物活性的蛋白质分子由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链组两条以上具有独立三级结构的多肽链组成，其中每条具有完整三级结构的多肽成，其中每条具有完整三级结构的多肽链被称为一个链被称为一个亚基亚基。蛋白质的蛋白质的四级结构四级结构是指各亚基间通过是指各亚基间通过非共价键非共价键形成的特定的三维空间排布形成的特定的三维空间排布和相互作用。和相

16、互作用。血红蛋白的四级结血红蛋白的四级结构构 血红蛋白是由含有血红素的血红蛋白是由含有血红素的2个个亚基和亚基和2个个亚亚基组成的四聚体。基组成的四聚体。维系蛋白质结构的作用力维系蛋白质结构的作用力离子键离子键氢键氢键范德华力范德华力 疏水相互作用力疏水相互作用力蛋白质分子的结构层次蛋白质分子的结构层次v蛋白质一级结构是空间结构和生物功能蛋白质一级结构是空间结构和生物功能的基础，一级结构决定空间结构。空间的基础，一级结构决定空间结构。空间结构是生物活性的直接体现结构是生物活性的直接体现三、蛋白质结构与功能的关系三、蛋白质结构与功能的关系例：例：镰刀状红细胞贫血镰刀状红细胞贫血N-val his

17、 leu thr pro glu glu C(146)N-val his leu thr pro val glu C(146)61.一级结构是空间结构与功能的基础一级结构是空间结构与功能的基础（一）一级结构与功能的关系（一）一级结构与功能的关系血红蛋白血红蛋白 链第链第6 6位氨基酸位氨基酸病人病人正常正常v由于基因突变导致由于基因突变导致血血红蛋白红蛋白-链第六位链第六位氨氨基酸残基由基酸残基由谷氨酸谷氨酸改改变为变为缬氨酸缬氨酸，血红蛋，血红蛋白的亲水性明显下降，白的亲水性明显下降，从而发生聚集，使红从而发生聚集，使红细胞变为镰刀状。细胞变为镰刀状。这种由蛋白质分子这种由蛋白质分子发生变异

18、所导致的发生变异所导致的疾病，称为疾病，称为“分子分子病病”。2.胰岛素一级结构与功能的关系胰岛素一级结构与功能的关系n肌红蛋白肌红蛋白/血红蛋白血红蛋白含有血红素辅基含有血红素辅基二、蛋白质的功能依赖特定空间结构二、蛋白质的功能依赖特定空间结构（一）血红蛋白亚基与肌红蛋白的构象相似（一）血红蛋白亚基与肌红蛋白的构象相似（二）血红蛋白亚基构象变化可影响亚基（二）血红蛋白亚基构象变化可影响亚基与氧结合与氧结合Hb：四亚基，运输：四亚基，运输O2Mb：单亚基，储存：单亚基，储存O2,亚基与亚基与Mb的三级结构相似，结合的三级结构相似，结合O2。n肌红蛋白肌红蛋白(myoglobin，Mb)肌红蛋白

19、是一个只有三级肌红蛋白是一个只有三级结构的单链蛋白质，有结构的单链蛋白质，有8 8段段-螺螺旋结构。旋结构。n血红蛋白血红蛋白(hemoglobin，Hb)血红蛋白具有血红蛋白具有4个亚个亚基组成的四级结构，基组成的四级结构，每每个亚基可结合个亚基可结合1 1个血红素个血红素并携带并携带1 1分子氧分子氧。Hb亚基之间通过亚基之间通过8对盐键，使对盐键，使4个亚基紧密个亚基紧密结合而形成亲水的球状结合而形成亲水的球状蛋白。蛋白。2.蛋白质构象改变与疾病蛋白质构象改变与疾病 蛋白质构象疾病蛋白质构象疾病：若蛋白质的折叠发：若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质生错误，尽管其一级结构

20、不变，但蛋白质的构象发生改变，仍可影响其功能，严重的构象发生改变，仍可影响其功能，严重时可导致疾病发生。时可导致疾病发生。这类疾病包括这类疾病包括：老年痴呆症、亨停顿：老年痴呆症、亨停顿舞蹈病、疯牛病等。舞蹈病、疯牛病等。疯牛病是由朊病毒蛋白疯牛病是由朊病毒蛋白(PrP)引起的一组人引起的一组人和动物神经退行性病变。和动物神经退行性病变。PrPc-螺旋螺旋PrPsc-折叠折叠正常正常疯牛病疯牛病n疯牛病中的蛋白质构象改变疯牛病中的蛋白质构象改变v一级结构决定构象，空间构象决定功能一级结构决定构象，空间构象决定功能v相似的结构具有相似的功能相似的结构具有相似的功能v结构改变可导致功能改变或丧失结

21、构改变可导致功能改变或丧失蛋白质结构与功能的关系蛋白质结构与功能的关系学习目标学习目标v1 1掌握蛋白质一级、二级、三级和四掌握蛋白质一级、二级、三级和四级结构的概念及其主要的化学键。二级级结构的概念及其主要的化学键。二级结构的类型。结构的类型。-螺旋、螺旋、-折叠的结构折叠的结构特点。特点。v2 2理解蛋白质结构与功能的关系理解蛋白质结构与功能的关系v3 3熟悉结构域、亚基的概念。熟悉结构域、亚基的概念。第 三 节 蛋白质的理化性质The Physical and Chemical Characters of Protein一、蛋白质的理化性质一、蛋白质的理化性质（一）蛋白质的两性解离：（一

22、）蛋白质的两性解离：蛋白质分子除蛋白质分子除两端的氨基和羧基两端的氨基和羧基可解离外，可解离外，氨基酸残基侧链氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液中某些基团，在一定的溶液pHpH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。当蛋白质溶液处于某一当蛋白质溶液处于某一pHpH时，蛋白质解离时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的净电荷为零，此时溶液的pHpH称为称为蛋白质的等电蛋白质的等电点。点。n蛋白质的等电点蛋白质的等电点(isoelectric point,pI)NH3+PPPCO

23、O-NH3+NH2COOHCOO-H+OH-蛋白质正离子蛋白质正离子蛋白质兼性离子蛋白质兼性离子蛋白质负离子蛋白质负离子(pHpI)(pH=pI)(pH pI)PNH2COOH（二）蛋白质的胶体性质：（二）蛋白质的胶体性质：v蛋白质分子的颗粒直径已蛋白质分子的颗粒直径已达达1100nm，处，处于胶体颗粒的范围。因此，蛋白质具有亲于胶体颗粒的范围。因此，蛋白质具有亲水溶胶的性质。水溶胶的性质。蛋白质胶体能稳定存在的主要因素：蛋白质胶体能稳定存在的主要因素：颗粒表面的电荷颗粒表面的电荷颗粒表面的水化膜颗粒表面的水化膜蛋白质的胶体性质蛋白质的胶体性质 蛋白质颗粒的表面电荷和水化膜蛋白质颗粒的表面电荷

24、和水化膜+带正电荷的蛋白质带正电荷的蛋白质带负电荷的蛋白质带负电荷的蛋白质在等电点的蛋白质在等电点的蛋白质水化膜水化膜+带正电荷的蛋白质带正电荷的蛋白质带负电荷的蛋白质带负电荷的蛋白质不稳定的蛋白质颗粒不稳定的蛋白质颗粒酸酸碱碱酸酸碱碱酸酸碱碱脱水作用脱水作用脱水作用脱水作用脱水作用脱水作用溶液中蛋白质的聚沉溶液中蛋白质的聚沉1.盐析：盐析：v在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。盐析。v常用的中性盐有：常用的中性盐有：硫酸铵硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。、氯化钠

25、、硫酸钠等。v盐析沉淀蛋白质时，通常不会引起蛋白质的变性。盐析沉淀蛋白质时，通常不会引起蛋白质的变性。蛋白质的沉淀：蛋白质的沉淀：透析透析*透析透析利用透析袋把大分利用透析袋把大分子蛋白质与小分子子蛋白质与小分子化合物分开的方法。化合物分开的方法。透析装置透析装置（三）蛋白质的变性、沉淀和凝固：（三）蛋白质的变性、沉淀和凝固：在某些物理和化学因素作用下，其特在某些物理和化学因素作用下，其特定的定的空间构象被破坏，空间构象被破坏，也即有序的空也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导间结构变成无序的空间结构，从而导致其致其理化性质改变和生物活性的丧失理化性质改变和生物活性的丧失。变性定义：变性

26、定义：天然状态，天然状态，有催化活性有催化活性 尿素、尿素、-巯基乙醇巯基乙醇 去除尿素、去除尿素、-巯基乙醇巯基乙醇非折叠状态，无活性非折叠状态，无活性 二硫键破坏二硫键破坏后，生物学活性后，生物学活性丧失。丧失。例：核糖核酸酶的变性与复性例：核糖核酸酶的变性与复性 造成变性的因素造成变性的因素物理因素如物理因素如加热、高压、紫外线照射等加热、高压、紫外线照射等化学因素如乙醇等有机溶剂、强酸、化学因素如乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等强碱、重金属离子及生物碱试剂等。变性的本质：变性的本质：破坏破坏非共价键非共价键和和二硫键二硫键，不改变蛋白，不改变蛋白质的一级结构。质的一

27、级结构。v变性蛋白质的性质改变：变性蛋白质的性质改变：物理性质物理性质：溶解度下降溶解度下降；化学性质化学性质：易被蛋白酶水解易被蛋白酶水解;生物学性质生物学性质：原有：原有生物学活性丧失生物学活性丧失.v变性作用的意义变性作用的意义 应用举例应用举例 临床医学上，变性因素常被应用来消临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。毒及灭菌。此外此外,防止蛋白质变性也是有效保存防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。v蛋白质变性的可逆性：蛋白质变性的可逆性：若蛋白质变性程度较轻，去除变性若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢

28、复其因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为原有的构象和功能，称为复性复性。不是所有变性都可逆！不是所有变性都可逆！v蛋白质分子相互聚集而从溶液中析蛋白质分子相互聚集而从溶液中析出的现象称为出的现象称为沉淀沉淀v 蛋白质变性和沉淀间没蛋白质变性和沉淀间没有必然的关系。有必然的关系。一般而言，一般而言，变性的蛋白质易于沉淀；变性的蛋白质易于沉淀；但沉淀了的蛋白质未必已但沉淀了的蛋白质未必已变性。变性。v因此，凝固的蛋白质一定发生变性。因此，凝固的蛋白质一定发生变性。*蛋白质的凝固作用蛋白质的凝固作用蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块，此

29、凝块不易再溶于强酸和强碱坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中。中。（四）蛋白质的紫外吸收（四）蛋白质的紫外吸收由于蛋白质分子中含由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此和色氨酸，因此在在280nm波长处有波长处有特征性吸收峰。特征性吸收峰。（五）蛋白质的呈色反应（五）蛋白质的呈色反应茚三酮反应茚三酮反应蛋白质经水解后产生的氨基酸也可发蛋白质经水解后产生的氨基酸也可发生茚三酮反应，产生蓝紫色化合物。生茚三酮反应，产生蓝紫色化合物。双缩脲反应双缩脲反应 蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色，此反中与硫酸铜共热

30、，呈现紫色或红色，此反应称为应称为双缩脲反应双缩脲反应，双缩脲反应可用来检，双缩脲反应可用来检测蛋白质水解程度。测蛋白质水解程度。学习目标学习目标v熟悉蛋白质重要的理化性质（熟悉蛋白质重要的理化性质（5大性质）大性质）v蛋白质的变性、沉淀等基本概念。蛋白质的变性、沉淀等基本概念。第四节、蛋白质的分类第四节、蛋白质的分类 *根据蛋白质组成成分根据蛋白质组成成分 单纯蛋白质：仅由氨基酸组成的活性蛋白单纯蛋白质：仅由氨基酸组成的活性蛋白结合蛋白质结合蛋白质 =蛋白质部分蛋白质部分 +非蛋白质部分非蛋白质部分*根据蛋白质形状根据蛋白质形状 纤维状蛋白质纤维状蛋白质 球状蛋白质球状蛋白质球状蛋白质球状蛋白质(长轴长轴:短轴短轴5)5)5)