氨基酸和肽2ppt课件

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1、第第17章章 氨基酸和肽氨基酸和肽目的要求目的要求1.掌握组成蛋白质的根本单元掌握组成蛋白质的根本单元 -氨基酸的构造特氨基酸的构造特点、分类、命名和化学性质点、分类、命名和化学性质2.掌握肽的构造和命名，熟习肽链中掌握肽的构造和命名，熟习肽链中C-端和端和N-端的分端的分析方法。析方法。3.了解氨基酸和活性肽在医学上的意义。了解氨基酸和活性肽在医学上的意义。本章详细应掌握的内容提要本章详细应掌握的内容提要 1.氨基酸的构造氨基酸的构造氨基酸是组成蛋白质的根本单元。天然存在的氨基酸约有数百种，但存在于生物体内合氨基酸是组成蛋白质的根本单元。天然存在的氨基酸约有数百种，但存在于生物体内合成蛋白质

2、的氨基酸仅为成蛋白质的氨基酸仅为20种。它们在化学构造上都具有共同的特点，即属于种。它们在化学构造上都具有共同的特点，即属于-氨基酸氨基酸(脯氨酸为脯氨酸为-亚氨基酸亚氨基酸)，其中有，其中有8种为人体必需氨基酸。除甘氨酸外，其他氨基酸的种为人体必需氨基酸。除甘氨酸外，其他氨基酸的-碳原子都是手性碳原子，都有旋光性，且均属碳原子都是手性碳原子，都有旋光性，且均属L-构型。不同的氨基酸，只是侧链构型。不同的氨基酸，只是侧链R基有基有所不同。氨基酸分子既含有碱性的氨基又含有酸性的羧基，在生理条件下，普通是以偶所不同。氨基酸分子既含有碱性的氨基又含有酸性的羧基，在生理条件下，普通是以偶极离子方式存在

3、。极离子方式存在。2.氨基酸的分类氨基酸的分类按按R基的化学构造，可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环氨基酸；按氨基和羧基基的化学构造，可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环氨基酸；按氨基和羧基的数目可分为中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。氨基酸还可根据侧链的数目可分为中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。氨基酸还可根据侧链R基的极性基的极性及其所带电荷分为非极性及其所带电荷分为非极性R基氨基酸、不带电荷的极性基氨基酸、不带电荷的极性R基氨基酸、带正电荷的基氨基酸、带正电荷的R基氨基氨基酸和带负电荷的基酸和带负电荷的R基氨基酸。基氨基酸。3.氨基酸的化学性质氨基酸的化学性质氨基酸的化学性质与

4、分子中所含有的羧基、氨基和侧链氨基酸的化学性质与分子中所含有的羧基、氨基和侧链R基有关，其基有关，其中羧基和氨基的反响为氨基酸共有的性质。氨基酸是两性化合物，中羧基和氨基的反响为氨基酸共有的性质。氨基酸是两性化合物，与酸、碱都可成盐，在等电点时以内盐方式存在的氨基酸溶解度最与酸、碱都可成盐，在等电点时以内盐方式存在的氨基酸溶解度最小；氨基酸在一定条件下可脱羧生成伯氨，可氧化脱氨消费酮酸，小；氨基酸在一定条件下可脱羧生成伯氨，可氧化脱氨消费酮酸，也可发生分子间相互脱水生成肽类物质。含有某些特殊也可发生分子间相互脱水生成肽类物质。含有某些特殊R基的氨基酸，基的氨基酸，还可发生某些特殊的颜色反响。氨

5、基酸的重要化学反响见表还可发生某些特殊的颜色反响。氨基酸的重要化学反响见表1。表表1 氨基酸的重要化学反响氨基酸的重要化学反响4.肽的构造和命名肽的构造和命名 肽是由氨基酸残基经过肽键肽是由氨基酸残基经过肽键(酰胺键酰胺键)衔接起来的。肽单位衔接起来的。肽单位(CCONHC)的的6个原子处于同一平面，这个平面称为肽键平面，肽键中由于氮原子与羧羰个原子处于同一平面，这个平面称为肽键平面，肽键中由于氮原子与羧羰基存在基存在p-共轭效应，限制了共轭效应，限制了CN键的自在旋转，使与键的自在旋转，使与CN键相连的键相连的O与与H或两个或两个C原子构成较稳定的反式构型。肽的命名从原子构成较稳定的反式构型

6、。肽的命名从N-端开场，将分子中各氨基酸依次称为端开场，将分子中各氨基酸依次称为某氨酰置于母体称号前，最后以某氨酰置于母体称号前，最后以C-端的氨基酸为母体称为某氨酸。肽的称号也常用端的氨基酸为母体称为某氨酸。肽的称号也常用中文或英文的缩写符号来表示。中文或英文的缩写符号来表示。5.多肽构造的测定多肽构造的测定用酸将多肽彻底水解，得到各种游离氨基酸的混合物，经过层析法或氨基酸分析仪用酸将多肽彻底水解，得到各种游离氨基酸的混合物，经过层析法或氨基酸分析仪以确定其组成成分，再经相对分子质量的测定计算出各种氨基酸分子的数目。以确定其组成成分，再经相对分子质量的测定计算出各种氨基酸分子的数目。测定氨基

7、酸在肽链中的陈列顺序，往往需末端残基分析和部分水解法配合进展。测定氨基酸在肽链中的陈列顺序，往往需末端残基分析和部分水解法配合进展。N-端分析可采用端分析可采用2,4-二硝基氟苯二硝基氟苯(DNFB)法、丹磺酰氯法、丹磺酰氯(DNS-Cl)法和法和Edman降解法等。降解法等。而而C-端分析那么可采用肼解法和羧肽酶催化水解法等。端分析那么可采用肼解法和羧肽酶催化水解法等。6.生物活性肽生物活性肽 生物体内有一些很强生物活性的肽类，统称为活性肽。生物的生长、发育、细胞生物体内有一些很强生物活性的肽类，统称为活性肽。生物的生长、发育、细胞分化、大脑活动、肿瘤病变、免疫防御、生殖控制、抗衰老、生物钟

8、规律及分子进分化、大脑活动、肿瘤病变、免疫防御、生殖控制、抗衰老、生物钟规律及分子进化等均涉及到活性肽。随着多肽的分别纯化、构造分析、化学合成及遗传工程等新化等均涉及到活性肽。随着多肽的分别纯化、构造分析、化学合成及遗传工程等新技术的广泛运用，新的生物活性肽不断被发现，对其功能的认识也不断增长。技术的广泛运用，新的生物活性肽不断被发现，对其功能的认识也不断增长。建议学时建议学时 2 3学时学时17.1 氨基酸的构造、分类和命名氨基酸的构造、分类和命名 17.2 氨基酸的物理性质氨基酸的物理性质 17.3 氨基酸的化学性质氨基酸的化学性质 17.4 多肽链的根本构造和肽的命名多肽链的根本构造和肽

9、的命名 17.5 内源性和外源性生物活性肽内源性和外源性生物活性肽17.1 氨基酸的构造、分类和命名氨基酸的构造、分类和命名 17.1.1 氨基酸的构造氨基酸的构造 氨基酸(Amino Acid)是一类取代羧酸，可视为羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基取代的一类产物。根据氨基和羧基在分子中相对位置的不同，氨基酸可分为-，-，-，-氨基酸。20种编码氨基酸中除甘氨酸外，其它各种氨基酸分子种编码氨基酸中除甘氨酸外，其它各种氨基酸分子中的中的-碳原子均为碳原子均为*C，都有旋光性。，都有旋光性。COO H3NH RL-型 COO HNH3 RD-型 具旋光活性的编码氨基酸均为L-型，如用R/S法标志，那

10、么除半胱氨酸为R构型外，其他皆为S构型。由蛋白质水解得到的氨基酸都具有共同的构造特点a-氨基酸。构造通式为：R*CHCOOH NH2脯氨酸为a-亚氨基酸 R*CHCOO NH 3 氨基酸在固态或在生理pH条件下，是一偶极离子(zwitterion)，以内盐方式存在。不同的氨基酸只是R-不同。仅有一个例外：COONHHCH2COONH3CHCOONH3CH3CHCOONH3(CH3)2CHCH2CHCOONH3CH3CH2CHCH3CHCOONH3(CH3)2CHCOONHHCHCOONH3CH2CHCOONH3CH3SCH2CH2NCH2CHCOONH3HCHCOONH3HOCH2CH2CH2

11、CHCOONH3H2NCOCHCOONH3CH3CHOHCHCOONH3HSCH2CH2CHCOONH3H2NCOCHCOONH3CH2HONH3HOOCCH2CHCOOCHCOONH3HOOCCH2CH2CHCOONH2CH2CH2CH2CH2NH3H2NCCHCOONH2NHCH2CH2CH2NH2NCH2CHCOONH3HN(1)脂肪族氨基酸脂肪族氨基酸(2)芳香环的氨基酸：苯丙、酪芳香环的氨基酸：苯丙、酪(3)杂环的氨基酸：脯、组、色杂环的氨基酸：脯、组、色甘、丙、缬、亮、异亮甘、丙、缬、亮、异亮(不含其它官能团不含其它官能团)丝、苏丝、苏(含含-OH)；半胱、蛋半胱、蛋(含含S)；天

12、酰、谷酰天酰、谷酰(含酰胺含酰胺)天冬、谷天冬、谷(1氨基氨基2羧基羧基)精精(含胍基含胍基)赖赖 2氨基氨基1羧基羧基1 根据根据R基化学构造的不同分为：基化学构造的不同分为：17.1.2 17.1.2 氨基酸的分类氨基酸的分类 中性氨基酸中性氨基酸(1氨基氨基1羧基；由于羧基电离才干较羧基；由于羧基电离才干较 氨基大，其水溶液实践上为弱酸性氨基大，其水溶液实践上为弱酸性)：甘、丙、缬、亮、异亮、丝、苏、半胱、甘、丙、缬、亮、异亮、丝、苏、半胱、蛋、苯丙、酪、色、天酰、谷酰、脯蛋、苯丙、酪、色、天酰、谷酰、脯酸性氨基酸酸性氨基酸(1氨基氨基2羧基羧基)：天冬、谷：天冬、谷碱性氨基酸碱性氨基酸

13、(2氨基氨基1羧基羧基)：赖、：赖、精、组精、组2 根据分子中所含氨基和羧基的相对数目分为：根据分子中所含氨基和羧基的相对数目分为：3 医学上常根据氨基酸侧链医学上常根据氨基酸侧链R基的极性及其所带电荷：基的极性及其所带电荷：(1)非极性非极性R基氨基酸：有甘、丙、亮、异亮、缬、脯、基氨基酸：有甘、丙、亮、异亮、缬、脯、苯丙、蛋、色苯丙、蛋、色9种。含非极性侧链，故具有疏水性，它种。含非极性侧链，故具有疏水性，它们通常处于蛋白质分子内部。们通常处于蛋白质分子内部。(2)非极性非极性R基氨基酸：有丝、谷胺、苏、天胺、酪、半基氨基酸：有丝、谷胺、苏、天胺、酪、半胱胱6种。侧链中含有羟基、巯基、酰胺

14、基等极性基团，种。侧链中含有羟基、巯基、酰胺基等极性基团，但在生理条件下却不带电荷，具有一定的亲水性，往往但在生理条件下却不带电荷，具有一定的亲水性，往往分布在蛋白质分子的外表。分布在蛋白质分子的外表。(1)(2)两类为中性氨基酸。两类为中性氨基酸。(3)带正电荷的带正电荷的R基氨基酸：有精、赖、组基氨基酸：有精、赖、组3种。为碱性种。为碱性氨基酸。氨基酸。(4)带负电荷的带负电荷的R基氨基酸：有谷、天冬基氨基酸：有谷、天冬2种。为酸性氨种。为酸性氨基酸。基酸。17.1.3 17.1.3、氨基酸的命名、氨基酸的命名20种氨基酸 天然产氨基酸更普遍运用俗名，即按其来源或性质命名。如甘氨酸是因具有

15、甜味而得名的；天冬氨酸最初是由天门冬的幼苗中发现的。生物体内作为合成蛋白质的原料的20种编码氨基酸，象元素符号一样，都有国际通用的符号，中文用简称表示。2 俗名：俗名：1 系统命名法：系统命名法：把氨基当作取代基，以羧酸做母体，称为氨基某酸。把氨基当作取代基，以羧酸做母体，称为氨基某酸。氨基的位置习惯上用希腊字母氨基的位置习惯上用希腊字母-，-，-等表示。等表示。营养必需氨基营养必需氨基酸酸 亮、异亮、缬、苯丙、蛋、苏、色、赖等8种氨基酸在人体内不能合成而又是营养所必不可少的，必需依托食物供应，假设短少那么会导致许多种类蛋白质的代谢和合成失去平衡，故这些氨基酸称为营养必需氨基酸。半必需氨基酸：

16、精氨酸、组氨酸是幼儿所必需的。修饰氨基酸修饰氨基酸 除除2020种编码氨基酸外，蛋白质分子中尚含有一些种编码氨基酸外，蛋白质分子中尚含有一些氨基酸，它们在生物体内均无相应的遗传密码，往往氨基酸，它们在生物体内均无相应的遗传密码，往往在蛋白质生物合成前后，由相应的编码氨基酸衍生而在蛋白质生物合成前后，由相应的编码氨基酸衍生而成，称为修饰氨基酸成，称为修饰氨基酸4-羟基脯氨酸 5-羟基赖氨酸 NHOCOOHNH3H2NCH2CHCH2CH2CHCOOOHHOHOCH2CHCOOHNH2IIIICCOOH3NCH2HCCOOH3NCH2HSS 胱氨酸胱氨酸由由2 2分子半胱中的巯基经分子半胱中的巯基

17、经氧化以二硫键衔接而成，氧化以二硫键衔接而成，对维持蛋白质的构造具对维持蛋白质的构造具有重要作用有重要作用 甲状腺素甲状腺素存在于甲状腺球蛋白中存在于甲状腺球蛋白中 二者主要存在于骨胶原和弹性蛋白中二者主要存在于骨胶原和弹性蛋白中 有些氨基酸不是蛋白质的组成成分，但能以游离或结合的方式存在于生物界，这些氨基酸统称为非蛋白质氨基酸。它们中有的是L-型-氨基酸的衍生物，有的是-、-、-氨基酸，有的是D-型氨基酸。NHCH2CH2CH2CHCOOHNH2COH2NH2NCH2CH2CHCOOHNH2瓜氨酸 鸟氨酸 g-氨基丁酸：存在于脑中，可用于治疗癫痫、记忆妨碍等脑病g-氨基-羟基丁酸：具有解痉作

18、用D-丙氨酸、D-谷氨酸、D-赖氨酸和D-鸟氨酸存在于细菌中生命活动中，人及动物经过消化道吸收氨基酸并经过体内转化而维持其动态平衡，假设其动态平衡失调，那么机体代谢紊乱，甚至引起病变。许多氨基酸还参与代谢作用，不少已用来治疗疾病。甘氨酸:对芳香族物质起解毒作用酪氨酸:合成甲状腺素和肾上腺素的前体精氨酸:参与鸟氨酸循环，用于因血氨升高引起的肝昏迷谷氨酸与谷胺酰胺:用于改善脑出血后遗的记忆妨碍谷胺酰胺和组氨酸:用于治疗消化道溃疡甘氨酸和谷氨酸:调理胃液酸度亮氨酸:加速皮肤和骨头创伤愈合，降血糖及头晕治疗药医药上氨基酸主要用于复合氨基酸输液 -氨基酸为无色结晶，熔点较高，普通在200300C之间，这

19、是由于晶体中氨基酸以内盐方式存在，但往往在熔化前受热分解放出CO2。每种氨基酸都有特殊的结晶外形，利用结晶外形可以鉴别氨基酸。各种氨基酸都能溶于水，其水溶液是无色的，但溶解度不同；酪氨酸在冷水中很难溶解，而在热水中溶解度较大。除脯氨酸易溶于乙醇外，其它均不溶解或很少溶解，但氨基酸的盐酸盐比游离的氨基酸易溶于酒精中。一切氨基酸都不溶于乙醚、氯仿等非极性溶剂，而易溶于强酸、强碱中。除甘氨酸外，一切编码氨基酸都具有旋光性，用测定比旋光度的方法可以测定氨基酸的纯度。氨基酸除具有氨基和羧基的一些典型反响之外，还有二者相互影响、相互作用的某些特性。1 1、两性解离和等电点、两性解离和等电点 氨基酸分子中含

20、有酸性的羧基和碱性的氨基，因氨基酸分子中含有酸性的羧基和碱性的氨基，因此氨基酸是两性化合物，能分别与酸或碱作用成盐。此氨基酸是两性化合物，能分别与酸或碱作用成盐。氨基酸溶于水时，氨基和羧基同时解离成为一种氨基酸溶于水时，氨基和羧基同时解离成为一种两性离子两性离子(zwitterion)(zwitterion)。假设将此溶液酸化，那么两。假设将此溶液酸化，那么两性离子与性离子与H+H+离子结合成为阳离子；假设向此水溶液中离子结合成为阳离子；假设向此水溶液中加碱，那么两性离子与加碱，那么两性离子与OHOH结合成为阴离子。结合成为阴离子。CHNH2RCOOHCHNH2RCHRCOOHCHNH3+RC

21、OOCOOHOHHOHNH3+阴离子阴离子(pH (pH pI)pI)两性离子两性离子(pH=(pH=pI)pI)阳离子阳离子(pH pI)(pH pI，主要以阴离子方式存在。在电场中向正极挪动；，主要以阴离子方式存在。在电场中向正极挪动；pHpI，主要以阳离子方式存在。在电场中向负极挪动；，主要以阳离子方式存在。在电场中向负极挪动；等电点是氨基酸的一个重要特征常数之一，可由实验测得，也可经过计算得到。每种氨基酸都有其特定的等电点。酸性氨基酸：pI 2.7 3.2(pH4)中性氨基酸：pI 5.0 6.5(pH7.5)2 2、氧化脱氨基反响、氧化脱氨基反响 氨基酸经氧化剂或氨基酸氧化酶作用，可

22、脱去氨基生成酮酸，此反响在脱氨前涉及脱氢和水解两个步骤。上述过程也是生物体内氨基酸分解代谢的重要方式。RNH2CHCOOHR RNH3RNHRNH2C2HH2OCOOHOHROCCOOHCCOOH3 3、脱水成肽反响、脱水成肽反响 在适当条件下，氨基酸分子间氨基与羧基相互脱水缩合生在适当条件下，氨基酸分子间氨基与羧基相互脱水缩合生成的一类化合物，叫做肽成的一类化合物，叫做肽(peptide)(peptide)。肽分子中的酰胺键肽分子中的酰胺键(CONH)常称做肽键常称做肽键(peptide bond).用途：是多肽和蛋白质生物合成的根本反响。用途：是多肽和蛋白质生物合成的根本反响。R1H2NC

23、HCOOHH2OR2H2NCHCOOH+R1H2NCHCOR2NHCHCOOH4 4、与茚三酮反响、与茚三酮反响 RH2NCHCOOHOHOHOOOOONRCHOCO2+OH+OHHOO+NH3+OHHOO+NH3OOOHOH(罗曼氏紫)根据生成紫色化合物颜色的深浅程度，或根据放出CO2气体的体积，可对a-氨基酸进展定量分析。常用于氨基酸和蛋白质的定性鉴定及标志。脯氨酸和羟脯氨酸等亚氨基酸(含亚氨基构造)与茚三酮反响生成黄色化合物。而N-取代的-氨基酸以及-氨基酸、-氨基酸等不与茚三酮发生显色反响。根据放出氮气的体积，可定量分析氨基酸的含量。也可用来定量测定蛋白质或多肽分子中的游离氨基的含量(

24、Van Slyke 氨基氮测定法)。亚氨基酸(如脯氨酸)与HNO2反响生成N-亚硝基化合物。5 5、与亚硝酸反响、与亚硝酸反响 RNH2CHCOOHHNO2RCHCOOHOHN2+在肠道细菌的作用下，组氨酸可脱羧生成组胺，过量的组胺在肌体内易引起变态反响。组氨酸组胺6 6、脱羧反响、脱羧反响NH2RCHCOOHRCH2NH2CO2+Ba(OH)2NCH2CH COOHNH2HNCO2NCH2CH2HNNH27、与、与2,4-二硝基氟苯反响二硝基氟苯反响 在室温暖弱碱性条件下，氨基酸中氨基上的氢原子可与在室温暖弱碱性条件下，氨基酸中氨基上的氢原子可与2,4-2,4-二硝基氟苯二硝基氟苯(DNFB

25、)(DNFB)发生亲核取代反响生成稳定的二硝基苯基氨基发生亲核取代反响生成稳定的二硝基苯基氨基酸酸(DNP-(DNP-氨基酸氨基酸)。DNFB DNP-氨基酸 DNP-氨基酸呈黄色，运用纸层析与规范DNP-氨基酸比较，可用于氨基酸的检出，英国科学家Sanger F用此法初次阐明了组成胰岛素的氨基酸的种类、数目和陈列顺序，为认识蛋白质的构造作出了重要奉献。RH2NCHCOOHNO2FO2N+NO2O2NRNHCHCOOH+HF鉴别具有特殊R基氨基酸的显色反响 反响称号 试 剂 颜 色 鉴别的氨基酸蛋白黄反响 浓硝酸再加碱深黄色或橙红色 苯丙、酪、色Millon反响 红 色 酪氨酸硝酸汞、亚硝酸汞

26、硝酸汞、亚硝酸汞和硝酸的混合物和硝酸的混合物乙醛酸反响 乙醛酸浓硫酸 两液层界面处呈紫红色环 色氨酸8 8、侧链、侧链 R R 基的反响基的反响 1 1、多肽的构造和命名、多肽的构造和命名 肽是氨基酸残基之间彼此经过酰胺键肽是氨基酸残基之间彼此经过酰胺键(肽键肽键)衔接而成的一类化合物。其通式为：衔接而成的一类化合物。其通式为：多肽分子中的酰胺键称为肽键(peptide bond)，普通为a-COOH与a-NH2脱水缩合而成。多肽链中的每个氨基酸单元称 为氨基酸残基(amino acid residue)。肽也以两性离子的方式存在。R1H3NCHCOR2CHCONHR3CHCONHR4CHCO

27、NHRnCHCOONH.HNCHCOR 通常在多肽链的一端含有一个未结合的通常在多肽链的一端含有一个未结合的NH3+NH3+，称为，称为氨基酸的氨基酸的N-N-端，普通写在肽链的左边；在另一端含有一个端，普通写在肽链的左边；在另一端含有一个未结合的未结合的COOCOO ，称为羧基酸的，称为羧基酸的C-C-端，通常写在肽链的端，通常写在肽链的右边。右边。肽的构造不仅取决于组成肽链的氨基酸种类和数目，也与肽链中各氨基酸残基的陈列顺序有关。由2种不同的氨基酸可构成2种二肽：甘氨酰丙氨酸(甘丙肽)丙氨酰甘氨酸(丙甘肽)H3NCH2CONHCHCOOCH3H3NCHCONHCH2COOCH33种不同的氨

28、基酸可构成6种不同的三肽4种不同的氨基酸可构成24不同的四肽 氨基酸按不同的陈列顺序可构成大量的异构体，它们构成了自然界中种类繁多的多肽和蛋白质。命名时以C-末端的氨基酸残基为母体，由N-端由左至右依次称为某氨酰某氨酸。命名：甘氨酰丙氨酰丝氨酸(甘丙丝肽)缩写：GlyAlaSer或GAS H3NCH2CONHCHCOCH3NHCHCOOCH2OH3 3、多肽构造测定和端基分析、多肽构造测定和端基分析 测定多肽构造的普通顺序是首先确定组成多肽的氨基酸种测定多肽构造的普通顺序是首先确定组成多肽的氨基酸种类和数目，然后确定肽链中氨基酸的陈列顺序。类和数目，然后确定肽链中氨基酸的陈列顺序。确定氨基酸在

29、肽链中的陈列顺序，往往需末端残基分析确定氨基酸在肽链中的陈列顺序，往往需末端残基分析和部分水解法配合进展。和部分水解法配合进展。末端残基分析法中末端残基分析法中N-N-端分析可用端分析可用2,4-2,4-二硝基氟苯二硝基氟苯(DNFB)(DNFB)法、丹磺酰氯法、丹磺酰氯(DNS-Cl)(DNS-Cl)法和法和EdmanEdman降解法等，而降解法等，而C-C-端分析可采用端分析可采用肼解法和羧肽酶催化水解法等。肼解法和羧肽酶催化水解法等。部分水解法是采用不同的蛋白酶酶切肽链的不同部位，部分水解法是采用不同的蛋白酶酶切肽链的不同部位，当有足够的小碎片被鉴定以后，再进展组合、陈列对比，找出当有足够的小碎片被鉴定以后，再进展组合、陈列对比，找出关键性的重叠，推断各小片断在肽链中的位置，就能够得出整关键性的重叠，推断各小片断在肽链中的位置，就能够得出整个肽链中各氨基酸残基的陈列顺序。个肽链中各氨基酸残基的陈列顺序。17.5 内源性和外源性生物活性肽内源性和外源性生物活性肽