生物化学复习(上下册)王镜岩版

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1、Four short words sum up what has lifted most successful individuals above the crowd: a little bit more.-author-date生物化学复习(上下册)王镜岩版生物化学复习生物化学复习第一章 糖类1、 什么叫糖多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物。一般构型：D型四大类生物大分子：糖类、脂质、蛋白质和核酸2、 分成哪几类单糖：是不能被水解成更小分子的糖类，也称简单糖，如葡萄糖、果糖、核糖和丙糖（三碳糖）、丁糖（四碳糖）、戊糖（五碳糖）、己糖等（六碳糖）。寡糖（低聚糖）：能水解产生少数几个单糖的糖类

2、，如麦芽糖、蔗糖、乳糖（水解生成2分子单糖，称双糖或二糖）和棉子糖（水解生成3分子单糖）。多糖：是水解时产生20个以上单糖分子的糖类，包括同多糖（水解时只产生一种单糖或单糖衍生物）如淀粉、糖原、壳多糖等；杂多糖（水解时产生一种以上的单糖或/和单糖衍生物）如透明质酸、半纤维素等。3、 单糖的开链结构离最远的OH 在左边的是L型；在右边的是D型D型和L型是一对对映体Fischer投影式表示单糖结构竖线表示碳链；羰基具有最小编号, 并写在投影式上端；一短横线代表手性碳上的羟基。单糖的差向异体：这种仅一个手性碳原子的构型不同的非对映异构体称为差向异构体C-4差向异构体C-2差向异构体 4、单糖的环状结

3、构a-异构体：半缩醛羟基与氧桥在同侧；或半缩醛羟基与C5上的羟基在链同侧b-异构体：半缩醛羟基与氧桥在异侧；或半缩醛羟基与C5上的羟基在链异侧。 b-D-(+)-吡喃葡萄糖 b-D-(+)-呋喃葡萄糖 a-D-呋喃葡萄糖 a-D-吡喃葡葡萄糖Fischer式转换Haworth式游离的半缩醛羟基的写法 a-D-吡喃葡萄糖 b-D-吡喃葡萄糖 b-D-吡喃葡萄糖 b-L-吡喃葡萄D-型：CH2OH在环上方；L-型：CH2OH在环下方。D-型糖中：a-异构体：半缩醛羟基在环的下方；b-异构体：半缩醛羟基在环的上方。 L-型糖中：情况相反。OH b-D-呋喃果糖 a -D-呋喃果糖b-D-呋喃葡萄糖

4、D-吡喃葡萄糖 b-D-吡喃葡萄糖 a-D-吡喃葡萄糖5、单糖的性质（1）物理性质旋光性：当平面偏振光通过手性化合物溶液后，偏振面的方向就被旋转了一个角度。这种能使偏振面旋转的性能称为旋光性。变旋现象：新配制的葡萄糖溶解于水时其旋光度发生改变的现象。左旋：当平面偏振光通过旋光物质的溶液时，光的偏振面会向左旋转。右旋：当平面偏振光通过旋光物质的溶液时，光的偏振面会向由旋转。2）化学性质重点：有没有游离的半缩醛羟基决定糖有没有还原性、能否发生成脎反应、能否发生成苷反应生成糖苷。A成苷反应糖苷基与配基之间连接的键称为苷键，糖苷为缩醛结构, 无变旋现象 、无还原性，碱溶液中稳定，酸溶液中易被水解成原来

5、的糖和配基。B单糖的醛或酮与3分子苯肼反应，生成糖脎s糖脎相当稳定，且不溶于水，从热水溶液中以黄色晶体析出。反应发生在C-1和C-2上。葡萄糖、甘露糖和果糖生成的糖脎相同成脎反应的作用：不同还原糖生成的脎，熔点、晶形不同，可以鉴别多种还原糖，如葡萄糖脎是黄色细针状，麦芽糖脎是长薄片形。C糖的氧化溴水可鉴别醛糖和酮糖，酮糖与溴水不反应。6、双糖结构见书P.35蔗糖是非还原性糖，乳糖、麦芽糖和纤维二糖是还原糖。7、多糖（无还原性、无变旋现象。大多数不溶于水，个别与水形成胶体溶液。）如何区别糖原、纤维素和淀粉？（1）淀粉：分直链淀粉（土豆）和支链淀粉（糯米），呈颗粒状，与碘形成兰色络合物。淀粉在酸或

6、淀粉酶作用下被逐步降解，生成分子大小不一的中间物，统称为糊精。淀粉糊精遇碘呈蓝色，红糊精呈红褐色，消色糊精呈无色。麦芽糖可视为淀粉的二糖单位。（2）糖原：糖原结构类似于直链淀粉，亦有：a-1,4苷键和a-1,6苷键，分子量更大，支链更多，支链长度更长，遇碘显红色。（3）纤维素：是生物圈最丰富的有机物质，促进人类肠道蠕动，遇碘呈无色，b-1,4苷键，纤维二糖可看成是它的二糖单位。 8、糖蛋白：是多糖以共价键形式与蛋白质连接形成的生物大分子。 糖与蛋白质连接方式：N糖苷键，O糖苷键9、糖与非糖物质的结合物成为结合糖，这些非糖物质往往是蛋白质、脂类、肽等，而与蛋白质结合的就叫做糖蛋白。（1）结合糖中

7、的糖往往都含有N，称为糖胺聚糖，也称粘多糖。（2）糖胺聚糖通过共价键与蛋白质相连接构成蛋白聚糖。糖胺聚糖属于杂多糖，为不分支的长链聚合物，是阴离子多糖连，呈酸性。在体内糖胺聚糖以蛋白聚糖形式存在，但透明质酸是例外。多糖，肝中肝素含量最为丰富，也存在于肺、皮肤和其他结缔组织的肥大细胞中，肝素的生物意义在于它具有阻止血液凝固的特性。硫酸角质素硫酸软骨素和硫酸皮肤素透明质酸是糖胺聚糖中结构最简单的一种，其主要功能是在组织中吸着水，具有润滑剂的作用。糖胺聚糖复合脂（单纯脂衍生物）磷脂萜ti类（多异戊二烯聚合醇），包括天然色素，香精油，天然橡胶结合脂（与脂肪酸结合的脂）简单脂（不与脂肪酸结合的脂）单纯脂

8、（脂肪）（三酰甘油酯）糖脂油脂蜡甘油醇鞘脂（神经醇）甘油醇鞘脂（神经醇）脂蛋白其他脂类，如前列腺素（1五元环20碳脂肪酸），维生素A、D、E、K固醇类（杂环大分子一元醇），包括固醇（甾zi类）、胆酸、强心苷区别方法室温下是液体还是固体第二章 脂类1、分类2、脂肪（甘油三脂或三酰甘油）由3分子脂肪酸和1分子甘油组成，一般构型为L型，密度小于1，不溶于水，易溶于脂溶剂，无明确熔点。（1）脂肪酸特点A由偶数碳原子构成的一元酸，最多见的是C16、C18、C22。B碳链无分支。C分为饱和脂肪酸和不饱和脂肪酸。D不饱和脂肪酸的双键都呈顺式构型；有多个双键的脂肪酸称为高度不饱和脂肪酸或多不饱和脂肪酸。E相邻

9、双键之间都插入亚甲基，不构成共轭体系。 （2）脂肪酸简写硬脂酸的系统名是十八烷酸，用18：0表示，其中“18”表示碳链长度，“0”表示无双键油酸是十八碳烯酸，用18：1 表示，表示双键位置，c表示顺式，t表示反式亚油酸（顺，顺9，12十八稀酸），用18：2 表示，也可表示为（18：2，6）亚麻酸（18：3，3） （3）必须脂肪酸 哺乳动物体内能合成饱和脂肪酸和单不饱和脂肪酸，不能合成多不饱和脂肪酸，如亚油酸、亚麻酸等。我们把维持哺乳动物正常生长所必需的而体内又不能合成的脂肪酸称为必需脂肪酸。 （4）化学性质A由酯键产生的性质水解和皂化 油脂的碱性水解作用成为皂化作用皂化1g油脂所需要的KOH

10、mg数称为皂化值皂化值是三酰甘油中脂肪酸平均链长即三酰甘油（TG）平均相对分子质量的量度。3561000皂化值TG平均Mr=B由不饱和脂酸产生的性质氢化、卤化、氧化、酸败碘值表示油脂的不饱和程度。指100g油脂卤化时所能吸收碘的克数。 天然油脂长时间暴露在空气中会产生难闻的气味，这种现象称为酸败。酸败程度一般用酸值表示。酸值即是中和1g油脂中的自由脂酸所需KOH的mg数。 C由羟基脂酸产生的性质乙酰化 油脂的羟基化程度一般用乙酰值表示，乙酰值指中和从1g乙酰化产物中释放出的乙酸所需KOH的mg数。（5）蜡长链脂肪酸和长链一元醇或固醇形成的脂 石蜡石油中得到的含有2630个C的直链烷烃的混合物4

11、、 磷脂两性分子（分子中含有极性基和非极性基），单极性分子（1）甘油磷脂（磷酸甘油酯）的结构通式（2）典型代表：磷脂酰胆碱，也称卵磷脂，易溶于乙醇，不溶于丙酮，水解生成三甲胺（臭鸭蛋味）胆碱的生物功能A乙酰胆碱是重要的神经递质，传导神经冲动。B防止脂肪肝。C生物体内的甲基供体。（3）磷脂酰乙醇胺，也称脑磷脂卵磷脂与脑磷脂在体内可互变 丝氨酸 脱羧 乙醇胺 甲基化 胆碱（4）鞘氨醇磷脂神经酰胺结构通式与甘油醇磷脂的不同点： A对光及空气皆稳定，可经久不变。 B溶解度：不溶于丙酮、乙醚，而溶于热乙醇 与甘油醇磷脂的相同点 A可解离成两性离子型或带电荷的分子 B两性化合物5、 糖脂鞘糖脂又叫神经醇糖

12、脂，糖基部分含有唾液酸的鞘糖脂，常称神经节苷脂，它是最重要的鞘糖脂。抗原的化学标记 血型抗原，人的A、B、O血型差异在于糖链末端残基。现在临床上正研究用酶促降解B抗原或A抗原的末端残基Gal或GalNAc，从而增加O抗原的血液来源。 与正常细胞转化成癌细胞有关，癌细胞的神经节苷脂糖链比正常细胞的短。 6、 固醇，也称甾醇，是环戊烷多氢菲的衍生物 天然固醇的通式18、19位上的甲基称角甲基Cholesterol胆固醇的结构，它是最常见的动物固醇。胆固醇是合成胆汁酸、类固醇激素、维生素D等生理活性物质的前体。 异辛基7-脱氢胆固醇存在于皮肤中，在紫外线照射下产生维生素D3，帮助钙的吸收胆固醇的鉴别

13、只有浓H2SO4时呈蓝紫色(CH3CO)2O浓H2SO4胆固醇（氯仿溶液） 蓝绿色蟾蜍腮腺毒液中分离的蟾毒素是类固醇物质，它的生理作用与强心苷相似7、萜类萜类化合物是从植物体取得的一系列有芳香性的物质的统称，萜类在生物体内是从异戊二烯衍生而来的 单萜：由2个异戊二烯构成，含10个C 倍半萜：由3个异戊二烯构成，含15个C 双萜：由4个异戊二烯构成，含20个C 类胡萝卜素是一类四萜，常见的类胡萝卜素有番茄红素和-胡萝卜素，-胡萝卜素对半开得到2分子维生素A8、 前列腺素（PG）在体内由花生四烯酸所合成，结构为一个五环和两条侧链构成的20碳不饱和脂肪酸。对心血管、呼吸、消化以及生殖系统等有广泛的生

14、理和药理作用。9、 脂蛋白脂质与蛋白质以非共价键结合而成的复合物 脂蛋白依密度增加为序可分为乳糜微粒（CM），极低密度脂蛋白（VLDL），低密度脂蛋白（LDL），高密度脂蛋白（HDL）血浆脂蛋白可利用密度梯度超速离心方法使其分离脂蛋白密度/(gcm-3)合成脏器脂质蛋白质功能CM乳糜微粒0.96小肠98%(主要为TG)2%从小肠转院三酰甘油、胆固醇和其他脂质到血浆及其他组织（运输外源性TG）VLDL （前-脂蛋白）0.951.006肝91%(主要为TG)812%从肝脏运载内源性的三酰甘油和胆固醇至各靶组织LDL（-脂蛋白）1.0061.063肝75%(主要为胆固醇和胆固醇酯)25%转运胆固醇到

15、外周组织，并调节这些部位的胆固醇从头合成（运输内源性胆固醇）HDL（-脂蛋白）1.0631.21肝50%（主要为磷脂、胆固醇）50%吸收周围细胞的胆固醇，对脂蛋白酯酶、卵磷脂一胆固醇酰基转移酶有激活作用10、生物膜（1）细胞的外周膜和内膜系统称为生物膜。生物膜主要由蛋白质（包括酶）、脂类（主要是磷脂和胆固醇）和糖类组成，还有水、金属离子等。（2）生物膜是以磷脂、胆固醇和糖脂为主构成的双层脂膜，脂质是构成生物膜最基本的结构物质，其中以磷脂为主要成分，胆固醇以中性脂的形式分布在双层脂膜内，对生物膜中脂类的物理状态有一定的调节作用，有利于保持膜的流动性和降低相变温度。（3）生物膜具有保护、转运、能量

16、转换、信息传递、运动和免疫等生物功能。（4）1972年由S.J.Singer等人提出的液态镶嵌模型液态镶嵌模型的要点A膜磷脂排列成双分子层，它构成膜的基质。B双分子层的每一个磷脂分子都可以自由地横向移动，其结果使双分子层具有流动性、柔韧性、高电阻性及对高极性分子的不通透性。C磷脂分子的两侧不对称性D外周蛋白主要以离子键与膜极性端结合，内嵌蛋白以不同的方式和深度插入或穿过膜脂双分子层。E蛋白质在基质上的镶嵌分布，并不限制蛋白质分子在基质上的横向移动。（5）膜蛋白质生物膜中含有多种不同的蛋白质，通常称为膜蛋白。根据它们在膜上的定位情况，可以分为外周蛋白和内在蛋白。膜蛋白具有重要的生物功能，是生物膜

17、实施功能的基本场所。A外周蛋白这类蛋白约占膜蛋白的2030%，分布于双层脂膜的外表层，主要通过静电引力或范德华力与膜结合。外周蛋白与膜的结合比较疏松，容易从膜上分离出来。外周蛋白能溶解于水。B内在蛋白内在蛋白约占膜蛋白的70-80%，蛋白的部分或全部嵌在双层脂膜的疏水层中。这类蛋白的特征是不溶于水，主要靠疏水键与膜脂相结合，而且不容易从膜中分离出来。内在蛋白与双层脂膜疏水区接触部分，由于没有水分子的影响，多肽链内形成氢键趋向大大增加，因此，它们主要以a-螺旋和b-折叠形式存在，其中又以a-螺旋更普遍。（6）生物膜中的糖类化合物在信息传递和相互识别方面具有重要作用。第三章 氨基酸1、水解酸水解常

18、用H2SO4或HCl进行水解，一般用6mol/LHCl或4mol/L H2SO4；回流煮沸20小时可使蛋白质完全水解。优点是不引起消旋作用，得到L氨基酸。缺点是Trp（色氨酸）被破坏，Asn（天冬酰胺）Gln（谷氨酰胺）酰氨基脱落，羟基氨基酸（丝氨酸和苏氨酸）小部分被破坏。碱水解一般与5mol/LNaOH共煮10-20小时可使蛋白质完全水解。多数氨基酸被破坏并消旋，得到D和L氨基酸的混合物，碱性条件下Trp（色氨酸）是稳定的。酶水解不破坏氨基酸，也不消旋，缺点：一种酶往往水解不彻底，需要几种酶协同作用才能使蛋白质完全水解，且作用时间长，一般用于蛋白质的部分水解。常用的蛋白酶有胰蛋白酶、胰凝乳蛋

19、白酶（糜蛋白酶）以及胃蛋白酶等。2、分类（结构看书）（1）脂肪族氨基酸按酸碱性分：中性氨基酸： 甘氨酸（Gly）唯一不含手性碳原子的氨基酸，无旋光性丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）含羟基或硫氨基酸： 丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys）甲硫氨酸（Met）或称蛋氨酸，是体内代谢中甲基的供体酸性氨基酸及其酰胺：天冬氨酸（Asp）天冬酰胺（Asn）谷氨酸（Glu）谷氨酰胺（Gln）碱性氨基酸： 赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）是动物体内尿素形成的中间物（2）芳香族氨基酸： 苯丙氨酸（Phe）其浓度的测定被用于苯丙酮尿症的诊断酪氨酸（Tyr）色氨酸（Tr

20、p）在植物和某些动物体内能转变为尼克酸（维生素PP）（3）杂环族氨基酸： 组氨酸（His）也属碱性氨基酸，大量存在于珠蛋白中。脯氨酸（Pro）3、等电点：氨基酸处于净电荷为0时的PH处在等电点时，氨基酸在电场中既不向正极也不向负极移动，即处于等点兼性离子状态，少数解离成阳离子和阴离子，但解离成阳离子和阴离子的数目和趋势是相等的。PI的值是两性离子两侧的Pka值之和的一半，酸性氨基酸PI值是两个数字小的相加的一半，碱性氨基酸PI值是两个数字大的相加的一半。氨基酸的酸碱滴定的等电点PH或过高或过低，没有适当的指示剂可被选用，加入甲醛与NH2作用形成NHCH2OH降低了氨基酸的碱性4、涉及颜色变化的

21、化学反应（1）a氨基酸与茚三酮反应生成紫色物质。脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应，不释放NH3，生成亮黄色物质。（2）酪氨酸的酚基与重氮化合物结合生成橘黄色的化合物，用于检测酪氨酸。（3）组氨酸的侧链咪唑基与重氮苯磺酸形成棕红色的化合物。（4）氨基酸与2，4二硝基氟苯（DNFB）作用生成DNP氨基酸（黄色），用来鉴定多肽、蛋白质的N末端氨基酸。5光学活性天然蛋白质中氨基酸是L型的，除甘氨酸外，氨基酸均含有一个手性a-碳原子，因此都具有旋光性。20种氨基酸在电磁波的可见光区都没有光吸收，在红外区和远紫外区都有光吸收，但在近紫外区只有芳香族氨基酸有吸收光的能力，因为它们的R基还有苯环共轭键系统。l 酪

22、氨酸的lmax275nm，e275=1.4x103;l 苯丙氨酸的lmax257nm，e257=2.0x102;l 色氨酸的lmax280nm，e280=5.6x103;实验室利用紫外分光光度仪在280nm处测定蛋白质含量6、分析分离（1）分配层析法：这种方法是马丁和辛格在1941年发明的，这种方法是用硅胶进行吸附水，水重为硅胶自身重量的50，再装成柱体，然后将氨基酸混合物的溶液加到柱体上，这时用含少量丁醇的氯仿进行层析。这种方法的原理是利用了被分离物质在两相中分配系数的差别。分配定律：当一种溶质在两种给定的互不相溶的溶剂中分配时，在一定温度下达到平衡后，溶质在两相中的浓度比值为一常数，即分配

23、系数（Kd）（2）利用层析法分离混合物，先决条件是各种氨基酸成分的分配系数要有差异，哪怕是很小的差异，一般差异越大，越容易分开。（3）离子交换层析是一种用离子交换树脂作支持剂的层析法。阳离子交换树脂含有的酸性基团如SO3H（强酸型）或COOH（弱酸型）可解离出H+，当溶液中含有其他阳离子时，例如在酸性环境中的氨基酸阳离子，它们可以和H+发生交换而结合在树脂上。树脂 或树脂阴离子交换树脂含有的碱性基团如N(CH3)3OH（强碱型）或NH3OH（弱碱型）可解离出OH-，能和溶液里的阴离子，例如在碱性环境中的氨基酸阴离子发生交换而结合在树脂上。树脂 或树脂第四章 蛋白质的共价结构蛋白质和核酸是构成细

24、胞内原生质的主要成分，而原生质是生命现象的物质基础。1、各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%凯氏定氮法：蛋白质含量蛋白氮6.252、蛋白质按化学组成分类： 单纯蛋白质：仅由氨基酸组成，不含其他化学成分。 缀合蛋白质：含有除氨基酸外的各种化学成分作为其结构的一份，非蛋白质部分称为辅基或配体。蛋白质根据形状和溶解度大体可分为三类 纤维状蛋白质：呈细棒或纤维状，主要起结构作用，不溶于水和稀盐溶液。 球状蛋白质： 接近球形或椭圆形，在水溶液中溶解性好。 膜蛋白： 与细胞的各种膜系统结合而存在，不溶于水但能溶于去污剂溶液，所含的亲水氨基残基比胞质蛋白质少。蛋白质根据大小分为 单体蛋白质：仅由一条多肽链

25、组成。寡聚蛋白质：由两条或多条多肽链组成。每条多肽链称为亚基，亚基之间通过非共价键相互缔结多酶体系： 多个酶聚合在一起形成一个精巧的复合体，有利于一系列化学反应的连续进行。3、蛋白质构象和蛋白质结构的组织层次一级结构：是指多肽链的氨基酸序列。二级结构：多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链部分的构象。三级结构：蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭形成具有一定规律的三维空间结构。四级结构：具有二条或二条以上独立三级结构的多肽链组成的蛋白质，其多肽链间通过次级键相互组合而形成的空间结构。只有寡聚蛋白质有。蛋白质的一级结构是由多肽链主链上共价连接的氨基酸残基决定的，二级结

26、构和其他高级结构层次主要是由非共价力如氢键、离子键、范德华力和疏水作用决定的。4、多肽(1) 蛋白质是由一条或多条具有确定的氨基酸序列的多肽链构成的大分子。 蛋白质分子中氨基酸连接的基本方式是肽键，肽键是一种酰胺键，通常用羧基碳和酰胺氮之间的单键表示。 肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有明显的共轭作用。 组成肽键的原子处于同一平面（酰胺平面）。（2）酰胺平面稳定原则A碳与氮之间的肽键具有部分双键性质，不能自由旋转B肽键中的4个原子（C、O、N、H）和它相邻的两个-碳原子多处于同一个平面上。CC=O与N-H呈反式排列，键长，键角固定D CCa和NCa这两个单键可以自由旋转（3）天然存在的活

27、性肽催产素：促进乳汁分泌加压素：促进血管平滑肌收缩脑啡肽：体内自己产生的类鸦片剂5、蛋白质一级结构的测定（1）N-末端分析二硝基氟苯（DNFB）法；丹磺酰氯（DNS）法苯异硫氰酸酯（PITC）法氨肽酶法：从多肽链的N-末端逐个向里切（2）C-末端分析肼解法：C-末端的氨基酸以游离形式存在还原法：肽链C-末端的氨基酸可用硼氢化锂还原成相应的a-氨基酸羧肽酶法：羧肽酶A能水解除Pro,Arg和Lys以外的所有C-末端氨基酸残基；B只能水解Arg和Lys为C-末端残基的肽键。（3）二硫键的断裂过甲酸氧化法 巯基化合物还原法（4）二硫桥位置的确定一般采用胃蛋白酶处理含有二硫键的多肽链(切点多；酸性环境

28、下防止二硫键发生交换)。将所得的肽段利用Brown及Hartlay的对角线电泳技术进行分离。（5）多肽链的部分裂解酶裂解A胰蛋白酶：只断裂赖氨酸或精氨酸的羧基参与形成的肽键。得到的是以Arg或Lys为C-末端残基的肽段。水解位点注意：R1=Lys和Arg侧链（专一性较强，水解速度快）。R2=Pro 水解受抑。B糜蛋白酶或胰凝乳蛋白酶：它断裂Phe、Trp和Tyr等疏水氨基酸的羧基参与形成的肽键。R1=Phe, Trp,Tyr时水解快; R1= Leu，Met和His水解稍慢。R2=Pro 水解受抑。C胃蛋白酶：它要求被断裂键两侧的残基都是疏水性氨基酸，如Phe-Phe。此外与糜蛋白酶不同的是酶

29、作用的最适pH，前者是pH2，后者是pH8-9，由于二硫键在酸性条件下稳定，因此确定二硫键位置时，常用胃蛋白酶来水解。R1和R2Phe, Trp, Tyr; Leu以及其它疏水性氨基酸水解速度较快。R1=Pro 水解受抑。D嗜热菌蛋白酶R2=Phe, Trp, Tyr; Leu，Ile, Met以及其它疏水性强的氨基酸水解速度较快。R2=Pro或Gly 水解受抑。R1或R3=Pro 水解受抑。化学裂解E溴化氰只断裂由Met残基的羧基参加形成的肽键。6、蛋白质的氨基酸序列与生物功能在不同生物体中行使相同或相似功能的蛋白质称为同源蛋白质（如人的胰岛素、猪的胰岛素）。同源蛋白质的氨基酸序列具有明显的

30、相似性称为序列同源性。同源蛋白质氨基酸顺序的差异称为种属差异。7、 细胞色素C：是一种含血红素的电子转运蛋白，存在于所有真核生物的线粒体中。所有的细胞色素C在第17位上含有一个Cys残基，除一个列外在14位上都含有另一个Cys残基，第70到80位置上的不变残基串可能是细胞色素c与酶相结合的部分。8、 不变残基对蛋白质的生物学功能至关重要，这些位置不允许被其他氨基酸取代。 可变残疾可能是一些“填充”或间隔的区域，氨基酸残基的变换不影响蛋白质的功能。9、血液凝固的生物化学原理凝血因子以无活性的前体或酶原形式存在血液凝固是一系列复杂的生物化学过程。这一过程的主要环节有二：一是机体受伤流血时，血浆中的

31、凝血酶原受到血浆和血小板中一些因子的激活而形成凝血酶(thrombin)；二是血浆中的纤维蛋白原在凝血酶的激活下转变为不溶性纤维蛋白(fibrin)网状结构，使血液变成凝胶。 第五章 蛋白质的三维结构1、研究蛋白质构象的方法（1）构型是指在具有相同结构式的立体异构体中取代基团在空间的相对取向，涉及共价键的破裂。构象是指既有相同结构式和相同构型的分子在空间里可能的多种形态，不涉及共价键的破裂。l X射线衍射法l 研究溶液中蛋白质构象的光谱学 2、稳定蛋白质三维结构的作用力l 蛋白质分子中的共价键有肽键和二硫键，决定蛋白质分子的化学结构（稳定蛋白质构型的作用力）。是生物大分子分子之间最强的作用力，

32、化学物质（药物、毒物等）可以与生物大分子（受体蛋白或核酸）构成共价键。l 而非共价键（又称为次级键或分子间力）决定生物大分子和分子复合物的高级结构即决定构象的作用力，在分子识别中起着关键的作用，包括离子键（盐键）、氢键、疏水键、范德华力。 次级键的键能远小于共价键，但却是稳定蛋白质结构的主要力量，因为它数量巨大氢键：是两个极性基团之间的弱键，具有方向性和饱和性。范德华力：分子间的吸引力、静电力疏水键：是蛋白质分子中疏水性较强的一些氨基酸(如缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸等)的侧链避开水相自相粘附聚集在一起，形成孔穴，对维持蛋白质分子的稳定性起一定作用。它在维持蛋白质的三级结构方面占有突出的

33、地位。 盐健或称离子键：是正电荷与负电荷之间的一种静电相互作用。3、扭角的定义（1）由四个原子组成的系统 A D B C（2）AB 与CD键分别投影在与BC键相正交的平面上， AB 与CD间的夹角称为A与D相对于BC键的扭角。也可看作ABC平面与BCD平面之间的夹角，记号为(Ai,Bj,Ck,Dl )或略记为(Bj,Ck ) （3）量值为180（顺时针旋转为正）4、蛋白质的二级结构是指肽链的主链在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。或多肽链的主链借助氢键排列成沿一个方向具有周期性结构的构象5、a-螺旋（1）典型的a-螺旋特征 二面角：=-57

34、,=-48，是一种右手螺旋；每圈螺旋：3.6个氨基酸残基，沿螺旋轴方向上升高度0.54nm;每个残基绕轴旋转100（360/ 3.6），沿轴上升0.15（0.54/3.6）nm；氨基酸残基侧链向外 相邻螺圈之间形成氢键，氢键取向与螺旋抽平行 肽键上N-H氢与它后面（N端）第四个残基上的C=0氧间形成氢键。（2）a-螺旋的手性蛋白质中的a-螺旋几乎都是右手的，因为右手的比左手的稳定，因为不论是左手的还是右手的螺旋都是由L-型氨基酸残基构成，它们不是对映体。在左手a-螺旋中L-型氨基酸侧链上的R基太大，以致结构不舒适，能量较高，构象不稳定，而右手的a-螺旋，空间位阻较小，比较符合立体化学的要求，因

35、而在肽链折叠中容易形成，构想稳定。a-螺旋是手性结构，具有旋光能力（3）影响a-螺旋形成的因素R基较小，且不带电荷的氨基酸利于a-螺旋的形成。如多聚丙氨酸在pH=7的水溶液中自发卷曲成a-螺旋。而在PH=7，多聚赖氨酸的R基具有正电荷，彼此间由于静电排斥，不能形成链内氢键而以无规卷曲形式存在，但在PH=12时能自发地形成a-螺旋。多聚谷氨酸也与此类似。多聚异亮氨酸由于在它的a-碳原子附近有交大的R基，造成空间阻碍，因而不能形成a-螺旋。多聚脯氨酸的a-碳原子参与R基吡咯的形成，换内哒Ca-C和C-N肽键不能旋转，而且多聚脯氨酸的肽键不具有酰胺氢，不能形成链内氢键，多肽链中只要存在脯氨酸（或羟脯

36、氨酸），a-螺旋即被中止，并产生一个“结节”。甘氨酸Gly的角和角可取较大范围，在肽中连续存在时，使形成a-螺旋所需的二面角的机率很小，不易形成a-螺旋。丝心蛋白含50%Gly，不形成a-螺旋。 6、折叠片两条或多条几乎完全伸展的多肽链（或同一肽链的不同肽段）侧向聚集在一起，相邻肽链主链上的N-H和C=0之间形成氢键，这样的多肽构象就是-折叠片。-折叠中所有的肽链都参于链间氢键的形成，氢键与肽链的长轴接近垂直。多肽主链呈锯齿状折叠构象，侧链R基交替地分布在片层平面的两侧。 平行折叠片，相邻肽链都是同向的（都是N C或C N）反平行折叠片，相邻肽链都是反向的每圈含有2个残基，反平行折叠片中重复周

37、期为0.7nm，而平行折叠片中为0.65nm。从能量上看，反平折叠比平行的更稳定，前者的氢键NH-O几乎在一条直线上，此时氢键最强。在纤维状蛋白质中折叠主要是反平行式，而在球状蛋白质中反平行和平行两种方式都存在。7、-转角-转角是球状蛋白质分子中出现的180回折，也称-回折、-弯曲、发夹结构，第一个氨基酸残基的C=O与第四个氨基酸残基的N-H间形成氢键b-转角的极限形式即为30螺旋甘氨酸Gly缺少侧链，在转角中能很好地调整其他氨基酸残基的空间阻碍；脯氨酸Pro具有环状结构和固定的角，在一定程度上迫使转角的形成。8、 无规卷曲：没有规律的多肽链主链骨架构象。 这类有序的非重复性结构经常构成酶活性

38、不畏和其他蛋白质特异的功能部位。9、 纤维状蛋白质分为不溶性（硬蛋白）：角蛋白、胶原蛋白和弹性蛋白等可溶性：肌球蛋白和血纤蛋白原起支架和保护作用。 （1）-角蛋白特征富含胱氨酸：主要a-螺旋结构组成，三股右手a-螺旋向左缠绕形成原纤维，原纤维排列成“9+2”的电缆式结构称微纤维，成百根微纤维结合成大纤维 -角蛋白特征不含胱氨酸或半胱氨酸二硫键数目越大，纤维的刚性越强。永久性卷发的生物化学基础。（2）丝心蛋白（重要）：这是蚕丝和蜘蛛丝的一种蛋白质。丝心蛋白具有抗张强度高，质地柔软的特性，但不能拉伸。丝心蛋白是典型的反平行式b-折叠片，多肽链取锯齿状折叠构象。丝心蛋白含大量的Gly、Ala、Ser

39、，以-折叠结构为主，每隔一个残基就甘氨酸，所以一面全部是甘氨酸，另一面全部是色氨酸和丙氨酸。 链间主要以氢键连接，层间主要靠范德华力维系。 分子中不含a-螺旋。丝蛋白的肽链通常是由多个六肽单元重复而成。这六肽的氨基酸顺序为-（Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala）n-（3）胶原蛋白是很多脊椎动物和无脊椎动物体内含量最丰富的蛋白质，是糖蛋白。（4）弹性蛋白构象呈无规则卷曲状态。（5）各种类型肌肉以及许多其他收缩系统都含有两种构成肌纤维的主要蛋白质：肌球蛋白和肌动蛋白。10、超二级结构在蛋白质分子中，特别是球状蛋白质中，由若干相邻的二级结构单元（即a-螺旋、折叠片和转角等）彼此相互作用组

40、合在一起，形成有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件单元，称超二级结构。11、结构域多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体，称为结构域12、球状蛋白质三级结构（优势结构）的共同点或肌红蛋白特点（1）球状蛋白质分子含多种二级结构元件；（2）有明显的折叠层次；（3）整个分子经过折叠、卷曲、盘绕成紧密的球体或近似球体的结构，内部无空穴或只有很小的空穴；（4）所有疏水侧链埋藏在分子内部；（5）所有亲水侧链暴露在分子表面。13、亚基和四级结构（1）有些蛋白质有2条或2条以上肽链通过非共价键结合，这些肽链就称亚基，亚基一般是一条多肽链，

41、有时也称单体。本身具有球状三级结构。四级结构指由相同或不同的亚基按照一定排布方式缔合而成的蛋白质结构，只有寡聚蛋白质有四级结构。14、蛋白质变性（1）当天然蛋白质受到某些物理因素和化学因素的影响，使其分子内部原有的高级构象发生变化时，蛋白质的理化性质和生物学功能都随之改变或丧失，但并未导致其一级结构的变化，这种现象称为变性作用（2）变性的实质：次级键（有时包括二硫键）被破坏，天然构象解体。变性不涉及一级结构的破坏。 （3）蛋白质变性伴随发生的现象：结晶及生物活性丧失是蛋白质变性的主要特征。硫水侧链基团外露。物理、化学性质改变，溶解度降低、沉淀，粘度增加，分子伸展。生理化学性质改变。分子结构伸展

42、松散，易被蛋白酶水解。 （4）变性是一个协同过程。蛋白质的变性作用如果不过于剧烈，则是一种可逆过程，变性蛋白质通常在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠成原来的构象，恢复原有的理化性质和生物活性，这种现象成为复性。第六章 蛋白质结构与功能的关系1、 肌红蛋白：哺乳动物细胞主要是肌细胞贮存和分配氧的蛋白质。由一条多肽链和一个辅基血红素组成。除去血红素辅基的肌红蛋白称为珠蛋白，与血红蛋白的亚基在氨基酸序列上具有明显的同源性。分子中多肽主链由长短不一的8段直的a-螺旋组成，8段螺旋分别命名为A、B、C、H，整个分子致密结实，分子内部只有能容纳4个水分子的空间。含亲水侧链基团的氨基酸残基几乎全部分布在

43、分子表面，疏水侧链的氨基酸残基几乎全部埋在分子内部，故为可溶性蛋白质。2、血红蛋白：主要功能是在血液中结合并转运氧气血红素Fe2+是分子呼吸的触发器（1） 一开始去氧血红蛋白中His F8与血红素Fe2+配位，空间位阻及静电排斥等作用迫使Fe2+向近侧His方向突出卟啉环平面，血红素基也在同一方向凸出。（2） 血红蛋白氧合时，O2成为Fe2+的第六个配体，由于自旋态的变化，Fe2+向卟啉环平面的中央孔穴靠拢，血红素基也变成平面状。O2分子牵引Fe2+接近卟啉环，当Fe2+移动时，拖动HisF8残基,并进而引起螺旋F和拐弯EF和FG的位移。这些移动传递到亚基的界面，引发构象的重调，导致四级结构的

44、改变。3、Hb的协同性氧结合（Hb=血红蛋白）Hb的氧合具有正协同性同促效应，一个O2的结合增加同一Hb分子中其余空的氧结合部位对O2的亲和力Hb氧合曲线为S形4、H+、CO2和BPG对Hb结合氧的影响（1）H+、CO2促进O2的释放（Bohr效应）：比正常情况，生物体获得更多的氧H+浓度增加，降低氧的饱和度，释放更多的氧。Bohr效应具有重要的生理意义：当血液流经组织，由于这里的PH值低，CO2浓度较高，因此有利于血红蛋白释放O2，使组织能比因单纯的p(O2)降低获得跟过的氧。CO2为何促进O2的释放？CO2直接与血红蛋白作用，形成氨甲酸血红蛋白，促进O2的释放；CO2间接通过H+参与Boh

45、r效应（2）BPG（2，3-二磷酸甘油酸）降低Hb对O2的亲和力BPG与Hb的相互作用属于异促别构调节。BPG（2,3-二磷酸甘油酸）通过与它的两个亚基形成盐键稳定了血红蛋白的脱氧态的构象，因而降低脱氧血红蛋白的氧亲和力。（1）高山适应和肺气肿的生理补偿变化：BPG升高。（2）血库储血时加入肌苷可防止BPG水平的下降。当正常人在短时间内由海平面上升到4500m的高山上（这里p(O2)降低）时，红细胞中的BPG浓度几小时后就开始上升，两天内可由4.5mmol/L增加到7.5mmol/L，并伴随着对氧的亲和力下降。5、血红蛋白分子病血红蛋白的异常是由基因突变引起的，并通过遗传在群体中散布。（1）镰

46、刀状细胞贫血症是血红蛋白分子突变引起的，它是一种致死性疾病，但它能抵抗疟疾。不正常的Hb称为HbS。HbS和HbA的a链是完全相同的，所不同的是b-链上第六位氨基酸残基，HbA中是谷氨酸，而HbS中被缬氨酸所取代。b-链N端氨基酸排列顺序 1 2 3 4 5 6 7 8 HbA（正常人） Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Glu-LysCOOHHbS（患者） Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Glu-LysCOOH（2） 地中海贫血第八章 酶通论一、酶催化作用的特点酶是一类具有高效率、高度专一性、活性可调节的高分子生物催化剂。（一）酶和一般催化剂的比较酶与非生物催化

47、剂相比的几点共性：催化效率高，用量少（细胞中含量低）。加快反应速度但不改变化学反应平衡点。降低反应活化能。反应前后自身结构不变。催化剂改变了化学反应的途径，使反应通过一条活化能比原途径低的途径进行，催化剂的效应只反映在动力学上（反应速度），不影响反应的热力学（化学平衡）。（二）酶作为生物催化剂的特点1 高效性（酶具有极高的催化效率）酶的催化作用可使反应速度提高10 101倍。转换数（turnover number）的概念：每秒钟每个酶分子能催化底物发生变化的微摩尔数，用kcat表示（ mmol/S ）。2专一性高酶的专一性又称为特异性，是指酶在催化生化反应时对底物的选择性，即一种酶只能作用于某

48、一类或某一种特定的物质。亦即酶只能催化某一类或某一种化学反应。例如：蛋白酶催化蛋白质的水解；淀粉酶催化淀粉的水解；核酸酶催化核酸的水解。3反应条件温和酶促反应一般在pH 5-8 水溶液中进行，反应温度范围为20-40C。高温或其它苛刻的物理或化学条件，将引起酶的失活。4酶易失活凡能使蛋白质变性的因素如强酸、强碱、高温等条件都能使酶破坏而完全失去活性。所以酶作用一般都要求比较温和的条件如常温、常压和接近中性的酸碱度5.酶活力可调节控制如抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活及激素控制等。6.某些酶催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关。二、酶的化学本质及其组成（一）酶的化学本质：活细胞产生的、

49、高度专一性的、高效率的一类特殊蛋白质绝大多数酶是蛋白质，少数酶是RNA（核酶）。证据：（1）能被蛋白酶水解失活，酸水解的产物是氨基酸；（2）具有蛋白质的一切共性，如凡是能使蛋白质变性的因素都能使酶变性。少数酶是RNA（核酶）。（二）酶的化学组成及类别（小结）1、单纯蛋白质酶类据酶分子组成分类 酶蛋白质(脱辅酶)结合蛋白质酶类金属离子（缀合蛋白质） 辅基 辅助因子 辅酶脱辅酶与辅因子结合后所形成的复合物称为“全酶”，即：全酶=脱辅酶+辅因子在酶催化时，一定要有脱辅酶和辅因子同时存在才起作用，二者各自单独存在时，均无催化作用。即只有全酶才有活性。辅酶：是指与脱辅酶结合比较松弛的小分子有机物，通过透

50、析方法可以除去，如辅酶和辅酶等。辅基：是以共价键和脱辅酶结合，不能通过透析除去，需要经过一定的化学处理才能与蛋白质分开。所以，辅酶和辅基的区别在于它们与脱辅酶结合的牢固程度不同，并无严格的界限。脱辅酶部分决定酶催化的专一性。辅酶（辅基）在酶催化中通常是起着电子、原子或某些化学基团的传递作用。2、据酶蛋白特征分类 单体酶寡聚酶多酶系单体酶：一般由一条肽链组成，如溶菌酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等。但有的单体酶有多条肽链组成，如胰凝乳蛋白酶由3条肽链，链间由二硫键相连构成一个共价整体。寡聚酶：由2个或2个以上亚基组成，亚基间可以相同也可不同。亚基间以次级键缔合。如3-磷酸甘油醛脱氢酶、乳酸脱氢酶、丙酮

51、酸激酶等。多酶体系：由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成。所有反应依次连接，有利于一系列反应的连续进行。主要指结构化的多酶复合体如丙酮酸脱氢酶系、脂肪酸合成酶复合体等。三、酶的命名和分类1961年以前使用的酶沿用习惯命名：（1）依据底物来命名：如：催化蛋白质水解的酶称蛋白酶。催化淀粉水解的酶称淀粉酶。 （2）依据催化反应的性质及类型命名：如：水解酶、转氨酶。（3）结合上述两个原则命名，琥珀酸脱氢酶。 （4）有时加上酶的来源，如：胃蛋白酶、牛胰凝乳蛋白酶（二） 国际系统命名法基本原则：明确标明酶的底物及催化反应的性质（底物为水时可略去不写）。如果一种酶催化两个底物起反应，应在它们的系统名称中包括两个底

52、物的名称，并以“：”号将它们隔开。谷丙转氨酶的系统名称 ： 丙氨酸:-酮戊二酸氨基转移酶催化的反应：丙氨酸+:-酮戊二酸谷氨酸+丙酮酸（三）国际系统分类法及酶的编号国际酶学委员会将酶分成六大类（根据各种酶所催化反应的类型）：1.氧化还原酶2.转移酶类3.水解酶类4.裂合酶类5.异构酶类6.合成（连接）酶类（1）氧化还原酶类氧化-还原酶：催化氧化-还原反应。主要包括脱氢酶和氧化酶。如，乳酸脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。氧化酶类：催化底物脱氢并生成H2O2或H2OA2H+O2 A+H2O22A2H+O2 2A+2H2O脱氢酶类：直接从底物上脱氢A2H+B A+B2H（2）转移酶类：催化化合物某些基团的

53、转移AX+B A+BX如各种转氨酶和激酶分别催化转移氨基和磷酸基的反应。例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。（3）水解酶类：催化水解反应，起降解作用，多位于胞外或溶酶体中。A-B+HOH AOH+BH如蛋白酶、脂肪酶等。但是水化酶、水合酶不是水解酶例如：脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应：（4）裂合酶类：催化从底物上移去一个小分子而留下双键的反应或其逆反应。AB A+B包括醛缩酶、水化酶、脱羧酶等。（5）异构酶类：催化同分异构体之间的相互转化。A B包括消旋酶、异构酶、变位酶等。（6）连接酶类（又称合成酶）：催化有腺苷三磷酸（ATP）参加的合成反应。A+B+ATP + H-O-H AB

54、+ADP+Pi A+B+ATP + H-O-H AB+AMP+PPi 例如，丙酮酸羧化酶催化的反应。丙酮酸 + CO2 草酰乙酸四、酶的专一性（一）酶的专一性：酶对催化的反应和反应物有严格的选择性1、 结构专一性（1）绝对专一性：有些酶对底物的要求非常严格，只作用于一个特定的底物。这种专一性称为绝对专一性。例如：脲酶、麦芽糖酶、淀粉酶、碳酸酐酶及延胡索酸水化酶（只作用于反丁烯二酸）等。（2）相对专一性：有些酶的作用对象不是一种底物，而是一类化合物或一类化学键。这种专一性称为相对专一性。2、 立体化学（异构）专一性（1） 旋光异构专一性：酶的一个重要特性是能专一性地与手性底物结合并催化这类底物发

55、生反应。即当底物具有旋光异构体时，酶只能作用于其中的一种。例如，淀粉酶只能选择性地水解D葡萄糖形成的1，4糖苷键；L-氨基酸氧化酶只能催化L-氨基酸氧化；又如：乳酸脱氢酶只对L-乳酸是专一的。（2）几何异构专一性：有些酶只能选择性催化某种几何异构体底物的反应，而对另一种构型则无催化作用。如延胡索酸水合酶只能催化延胡索酸即反丁烯二酸水合生成苹果酸，对马来酸（顺丁烯二酸）则不起作用；又如：丁二酸（琥珀酸）脱氢酶。（二）关于酶作用专一性的假说1、锁钥学说认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样。将酶的活性中心比喻作锁孔，底物分子象钥匙，底

56、物能专一性地插入到酶的活性中心。酶与底物为锁与钥匙的关系，以此说明酶与底物结构上的互补性。2、诱导契合学说酶的活性中心在结构上具柔性，底物接近活性中心时，可诱导酶蛋白构象发生变化，这样就使酶活性中心有关基团正确排列和定向，使之与底物成互补形状有机的结合而催化反应进行。诱导契合学说的要点A.酶有其原来的形状，不一定一开始就是底物的模板B.底物能诱导酶蛋白的形状发生一定变化（专一性结合）C.当酶的形状发生变化后，就使得其中的催化基团形成正确的排列。D.在酶反应过程中，酶活性中心构象的变化是可逆的。即酶与底物结合时，产生一种诱导构象，反应结束时，产物从酶表面脱落，酶又恢复其原来的构象。五、酶的活力测

57、定和分离纯化1、酶活力酶活力是指酶催化某一化学反应的能力，酶活力大小用在一定条件下所催化某一反应的反应速度表示。反应速率越大，活力就越高，反应速率越小，酶活力就越低。研究酶促反应速度，以酶促反应的初速度为准的原因（1）底物浓度降低；（2）产物浓度增加加速了逆反应的进行；（3）产物对酶的抑制或激活作用；（4）随着时间的延长引起酶本身部分分子失活。2.酶的活力单位定义：在一定条件下，一定时间内将一定量的底物转化为产物所需的酶量。习惯单位（U）: 底物(或产物)变化量 / 单位时间国际单位（IU）:1moL变化量 / min，规定在最适条件下（t=25），每分钟内催化1微摩尔底物转化为产物所需的酶量

58、定为一个酶活力单位。Katal（Kat）：1moL变化量 / s3.酶的比活力：代表酶的纯度，用每mg蛋白质所含的酶活力单位数表示，比活力越大，酶纯度越高。比活力=活力U/mg蛋白=总活力U/总蛋白mg 4.酶活力的测定方法终点法: 酶反应进行到一定时间后终止其反应，再用化学或物理方法测定产物或反应物量的变化。 动力学法:连续测定反应过程中产物、底物或辅酶的变化量，直接测定出酶反应的初速度。5酶的转换数（=催化常数Kcat）：表示酶的催化效率，在一定条件下每秒钟每个酶分子转换底物的分子数，或每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数。（s-1）六、核酶:具有催化活性的RNA就称为核酶。七、加入少量

59、螯合剂EDTA可以防止重金属离子对酶的破坏作用，加入巯基乙醇可以防止酶的巯基在制备过程中被氧化。八、酶的保存1、酶粉低温下可较长时间保存，2、酶溶液拥抱和的(NH4)2SO4反透析后在浓盐溶液中保存，3、酶溶液制成25%甘油或50%甘油分别贮存与-25C或-50C冰箱中保存，酶溶液浓度越低越易变性，因此不能保存酶的稀溶液。第九章 酶促反应动力学一、底物浓度对酶反应速率的影响1、在低底物浓度时, 反应速度与底物浓度成正比，表现为一级反应特征。2、随着底物浓度的增加, 反应速度不再按正比升高，反应表现为混合级反应。3、当底物浓度达到一定值，反应速度达到最大值（Vmax），此时再增加底物浓度，反应速度不再增加，表现为零级反应。二、酶与底物的中间络合物学说当酶催化某一化学反应时，酶（E）首先和底物（S）结合生成中间复合物（ES），然后生成产物（P），并释放出酶。S+E